CC BY
39
у|.> М* ГИЯь*..:::-!
001.18:637.523.002.2
ОПРЕДЕЛЕНИЕ РАЦИОНАЛЬНОГО УРОВНЯ СОДЕРЖАНИЯ ПИЩЕВЫХ ВОЛОКОН В МЯСНЫХ ПРОДУКТАХ
Ю. И. КОВАЛЕВ, Э. С. ТОКАЕВ, И. А. РОГОВ Московский ордена Трудового Красного Знамени институт прикладной биотехнологии
Одним из современных направлений в технологии производства пищи является выпуск мясных продуктов, содержащих различные компоненты пищевых волокон ПВ растительного происхождения [1]. Как правило, определяющим фактором их применения служат функционально-технологические свойства ПВ. При этом практически не учитывается их влияние на биологическую доступность других питательных компонентов [2, 3, 4]. Тем не менее, знания именно этих свойств пищевых волокон являются наиболее важным фактором, определяющим рациональный уровень ПВ в мясных изделиях.
В нашем институте проводятся работы по созданию комбинированных мясных продуктов, в состав которых включены пектины, а также препараты пищевых волокон пшеничных отрубей, полученных по технологии, разработанной в ОТИПП им. Ломоносова. Мы изучали влияние этих веществ на усвояемость белков организмом человека.
В табл. 1 приведены результаты исследования переваримости белков говядины в сочетании с различным количеством ПВ и пектина в опыте in vitro по методике А. Покровского и Н. Ертанова в модификации ВНИКИМПа. Анализ данных рассмотрим с учетом всего комплекса процессов, происходящих при ассимиляции белковых веществ в организме. Серия опытов с индексом «1» показывает, что при увеличении содержания ПВ наблюдается снижение степени протеолиза мясных белков, что вызвано уменьшением активности ферментов. В частности, повышение количества пищевых во-
локон до соотношения ПВ: белок, равного 3:10 (опыт 1.4) на 10% понижает переваримость. Происходит это, вероятно, из-за образования химических и физических связей белков и ферментов с Г1В в результате наличия у последних ионогенных групп и способностей образовывать своеобразные гельные матрицы. Это уменьшает количество активных центров протеаз. Остается предметом дискуссии вопрос о причинах некоторого повышения активности ферментов в присутствии пектина (опыт 3.2). Подобные результаты были получены и другими исследователями [3, 5]. Возможно, что в модельном опыте пектин приводит к некоторым денатурационным изменениям белков, что повышает их доступность ферментам. В опытах на животных это явление объясняется способностью пектица в кишечнике эмульгировать жир, устраняя его ингибирующее действие на протеолиз белков [3] . Однако дальнейшее повышение уровня пектина также снижает переваримость белков. Объясняется это физи-ко-химическими свойствами пектиновых гельных матриц, образуемых им при такой концентрации.
Несмотря на свою информативность, рассмотренные данные не позволяют сделать окончательных выводов, поскольку используемая методика определения переваримости белков не может воспроизвести весь комплекс процессов, происходящих в пищеварительном тракте.
С целью учета секреторной функции организма в одном из опытов на 20% было увеличено количество вносимых ферментов (опыт 1:5). Это практически полностью нивелировало негативное влия-
Таблица 1
Степень протеолиза, мг тирозина/г белка
Номер Объект исследования пепсином трипсином пепсином -(-трипсином
опыта. л В л В А В
i l.i 11В : белок (г:г) 0:10 6,55 10,15 16,70
1.2 1:10 6,55 6,55 9,96 9,97 16,51 16,52
1.3 2:10 5,60 5,60 9,57 9,60 15,17 15,20
1.4 3:10 6,09 6,09 8,91 8,96 15,0 15,05
1.5 1:10 ( + 20% ферментов) 6,99 6,99 10,66 10,70 17,65 17,69
2 2.1 - ПВ : белок (1:10), средний диаметр частиц ПВ, мм: 0,25 6,55 6,55 9,96 9,97 16,51 16,52
2.2 0,50 6,98 6,98 10,50 10,50 17,48 17,48
2.3 0,75 5,78 5,78 11,30 11,30 17,08 17,08
3 3.1 Пектин : белок (г:?) 0:10 6,55 10,15 16,70
3.2 1:10 7,83 — 10,89 — 18,72
3.3 2:10 6,26 — 10,03 — 12,29
3.4 3:10 5,96 — 9,26 — 15,22
4 4.1 ПВ, средний диаметр частиц, мм\ 0,25 10,68 10,68
4.2 0,50 — — — 7,14 — 7,14
4.3 0,75 — — — 5,36 — 5,36
А, В — расчет производился соответственно без учета и с учетом белка препаратов ПВ.
Ill-к !iL' К£ г!|:г-
v-f ........^а'но.'й i
й Г' • 1.^303 л'..л.
■ и I унлр;:;-';:*: к ггчл'11... |.
э м. п1-и:и; ГЧ Иг .1 , 11-■ ]i f-o v!I
Of." S.,: -I Г.-. И
'Ml 14-II:|piiJHCV -IK.
r-iih i.IV:■ IifL-pjK -R3|M<4:nv;| Л0.1-ГЛ, :m. i у i ;i г'Lt ?. Wi
ro.,u>.“i:r.iu фра.i,
I" '(Kix-rV_::: н ivlu
J Гс1..:ч 41 .MC v/Oh HLU I I
I--’-: u:ih1 I. v: 11:
C-j.'i i i>: иi ,i;i" i :i,; и .LLiE. 0 'ii-tv i ;-L от I S'ПН'И I r liJtSJs i■:>■ гi avi'HY.-h л м.: :4
■"'"-i-fr : ipo.i:i
Г1.-КТГЯ-3. j
1D0-
№
L
-----V !*'. -IУ
------ ГЯГ111.Л
,ri0 ;i- v--;
•‘fl-.U-r Kvf.i i
2 II
У- 7ГГ.|1 4
i ЕЧ^Л.
:• - i- ' УУ) i.
C.ie; О 1,'"7ЬН\1. |i: I
.'JCKV-яГ:I f'l MS.'Mli
И:1раьте|.ц . V Д.1Л III
.■м.:л. a iokih w-vkv.i ■ •,Гу ни;1иИЫрСИ.|
•vivSKO i::rvuiiiicj
..... H onv i i JV :;r:
• |i :iii-i;ki: •:
i"!H ,-j, Слг-пк.! .'.iiijcj и-. ^ if;,i ;crhhi л>. ii-:j fty '--'.-I..: п.г- i ’:.
pbl« ’МиЛКрОь.:! I. 'JT •|Iri ; .X Ju.nc;КО i (j
16,52 15,20 15,05 17,69
16,52
17,48
17,08
10,68
7,14
5,36
ІЮГИЯ, № 2—3, ] 990
18:637.523.002.2
:РЖАНИЯ ГАХ
К, равного 3:10 варимость. Про-зования химиче-'в и ферментов цних ионогенныД гь своеобразные количество ак-предметом дис-юго повышения 'ствии пектина были получены возможно, что в г к некоторым что повышает .6 на животных ■о пектина в ки-;яя его ингиби-[3]. Однако ина также снимется это физи-ШВЫХ гельных концентрации.
|'ь, рассмотрен-окончательных тодика опреде-ркет воспроиз-'"роисходящих
<ии организма уличено колись Это прак-ативное влия-
Таблица 1
ff-трипсином
ние ПВ на переваримость. Следующей причиной ограниченности используемого опыта in vitro является невозможность учесть вклад мембранного пищеварения в общий процесс белкового про-теолиза. Для получения косвенной информации о влиянии пищевых волокон и пектина на распределение промежуточных продуктов распада мясных белков между внутриполостным и мембранным пищеварением были определены молекулярно-весовые характеристики образуемых в процессе переваривания ПОЛИ- и ОЛ'ИГОПеПТИДОВ. С этой целью гидролизаты мясных белков в опытах 1.1, 1.4 и 3.4 подвергли фракционному разделению методом жидкостной хроматографии высокого давления на автоматическом хроматографе фирмы Gilson. Полученные хроматограммы контрольного и опытных образцов представлены на рисунке. Анализ их показал, что ни ПВ, ни пектин не способствует образованию фракций промежуточных олигопептидов, отличных от контрольного образца. Различие в величине пиков кривых, соответствующих молекулярной массе свыше 100000 Д объясняется наличием в гидролизате водорастворимых фракций пектина.
Гидролизаты:
_________ мясных белков (контроль),
-------мясных белков + пищевые волокна,
—:— мясных белков пектин
Молекулярная масса: ,
1 — свыше 100 000 Д,
2— 15000 Д,
3 — 7700 Д,
4 — 5900 Д,
5 — менее 1000 Д
Следовательно, во фракции олигопептидов с молекулярной массой в диапазоне 1 —100 тыс. Д, характерных для первоначальных стадий протео-лиза, ПВ и пектин не влияют на распределение молекул субстрата между различными видами пищеварения.
Можно предположить, что отличие контрольного и опытных образцов будет наблюдаться во фракции пептидов с молекулярной массой менее 1000 Д. Однако даже в этом случае недорасщеплен-ные полостными ферментами продукты гидролиза будут уже доступны мембранным протеазам которые изолированы от ингибирующего эффекта пищевых волокон. Следовательно, заключительные ста-
дни ассимиляции белков будут завершены. Основанием такой гипотетической интерпретации пищеварительных процессов выступают недавно полученные сведения о том, что в зону действия мембранных ферментов, даже в отсутствие протеолитиче-ских экзоингибиторов, проникают промежуточные продукты гидролиза белков (поли- и олигопептиды) [7]. Полученные в результате начальных стадий внутриполостного протеолиза эти субстраты приобретают ингибирующие свойства по отношению к свободным кишечным ферментам, в частности трипсину и химотрипсину. Защитным механизмом организма против этого как раз и является перемещение поли- и олигопептидов из зоны полостного в зону мембранного пищеварения. Проявлением ингибирующего эффекта ПВ и пектина, таким образом, является лишь практически полное нерасщеп-ление 5—10% белковых молекул вследствие адсорбционных свойств образуемых гельных матриц. Устранить этот эффект, как показывает опыт 1.5, в определенной степени может дополнительная секреция ферментов.
Таблица 2
Образцы гидролизатов, номер опыта Распределение пептидных фракций в гидролизате по молекулярной массе, °/ /0
15000 Д 7700 Д 5900 Д 1000 Д
1.1 31,19 34,54 22,26 12,01
1.4
3.4
33,07
32,14
21,31 ЙЗ", 15
21,31
20,08
11,74
14,63
В табл. 2 представлены результаты распределения пептидных фракций по молекулярной массе в гидролизате мясных белков, полученные путем подсчета площадей под соответствующими пиками хроматограммы на рисунке.
Эти данные частично объясняют, почему в опыте 3.2 наблюдается увеличение степени протеолиза белка. По аналогии с кишечным содержимым в условиях опыта пектин при соотношении с белком 1:10 не образует устойчивых гелеобразных структур, поскольку полностью растворяется в жидкой фазе. Следовательно, практически весь мясной белок подвергается ферментативному расщеплению. Однако по сравнению с контролем пектин способствует, как следует из табл. 2, смещению образуемых пептидов в сторону более низкомолекулярных фракций. Так как в используемой методике in vitro отсутствует мембранное пищеварение, то эта разница сохраняется на всем протяжении протеолиза, а соответственно при одной и той же продолжительности процесса появляется разница и в количестве определяемого свободного тирозина.
Таким образом, вероятно, благодаря именно рассмотренным особенностям процесса расщепления белков в желудочно-кишечном тракте, наблюдается различие между результатами экспериментов в условиях in vitro и in vivo. Имеется много сведений, когда опыты на животных, а также с привлечением людей-добровольцев, не подтверждают данных об ингибирующих свойствах ПВ на протеолиз белков, полученных в модельных экспериментах [8, 9, 10].
В опыте 1.5 соотношение ПВ : белок составляло 1:10, что в среднем соответствует мясным изделиям, обогащенным пищевыми волокнами и предназначенными для широкого потребления [1]. Следовательно, в таких продуктах, даже без учета рассмотренных особенностей тонкой кишки (опыт 1.2), ПВ будут снижать переваримость белков
не более, чем на 1—2%. Однако в диетических мясных изделиях соотношение ПВ : белок может достигать до 3:10. Без учета дополнительных секреций ферментов, а также мембранных пептидаз степень протеолиза в этом случае может уменьшаться на 5—10% (опыт 1.4). С учетом же этих обстоятельств величина ингибирующего эффекта ПВ будет несколько меньше. Полученные результаты согласуются с данными тех исследователей, которые наблюдали за людьми, потребляющими ПВ при соотношении с белком 3:10 и более. У них обнаружено увеличение экскреции азота с фекалиями и, как следствие, снижение кажущейся усвояемости белков на 3—8% [11]. В основном такая же картина характерна и для пектина.
Остаточный белок, содержащийся в препаратах пищевых волокон пшеничных отрубей, также может подвергаться расщеплению и вносить вклад в общий белковый анаболический материал. По сравнению с белком пшеницы белок ПВ содержит больше таких незаменимых аминокислот, как лизин, треонин, валин. Однако вклад белков препаратов пищевых волокон в общую белковую систему достаточно мал и зависит от степени измельчения ПВ. В опыте 4 показано, что уменьшение размеров частиц ПВ с 750 до 250 мкм в 2 раза повышает доступность белковых веществ действию протеоли-тических ферментов.
ВЫВОДЫ
1. При соотношении ПВ:белок, равном 1:10, что в среднем составляет 1 —1,5% от общей массы продукта, пищевые волокна оказывают незначительный ингибирующий эффект на усвояемость мясных белков.
2. Учитывая аналогичные сведения о влиянии ПВ на усвояемость минеральных веществ мясных продуктов [2], можно заключить, что уровень содержания пищевых волокон в мясных изделиях, равный 1 —1,5%, является наиболее рациональным.
ЛИТЕРАТУРА
1. Рогов И. А., Токаев Э. С., Ковалев Ю. И. Новые тенденции развития технологии производства мясных продуктов с точки зрения теории адекватного питания //Мясная индустрия СССР.— 1987.— № 3.— С. 18.
2. Р о г о в И. А., Токаев Э. С., Ковалев Ю. И. Влияние балластных веществ на усвояемость железа мясных продуктов //Мясная индустрия СССР.— 1987,— № 10,— С. 39.
3. Schneeman В. О. Effect of plant fiber on lipase, trypsin and chymotrvpsin activity// Food Sci.— 1976. 43,— P. 634—635.
4. Gagne С. М., Acton J. C. Fiber constituents and fibrous food residue effect on the in vitro enzymatic digestion of protein// Food Sci.— 1983.— 48.— P. 734—738.
5. F о r m a n L. P., Scheeman B. O. Effect of dietary pectin and fat on the small intestinal contents and
exoorine panereas of rats// Nutr.— 1980.— 110.— P. 1992.
6. Green G. М., Lyman R. L. Feedback regyla-
tion enzyme secretion as a mechanism for trypsin inhibitor-induced hypersecretion in rats// Proc. Soc. Exp. Biol. Med.— 1972.— 140,— P.6—12.
7. У г о л е в А. М. Эволюция пищеварения и принципы эволюции функций. Элементы современного функционализма.— М.: Наука, 1985.— С. 544.
8. S 1 a v i n J. L., М а г 1 е 11 J. A. Effect of refined
cellulose on apparent energy, fat and nitrogen digestibilities// Nutr.— 1980.— 110,—P. 2020—2026.
9. Sandberg A. S. Experimental model for in vivo determination of dietary fibre and its effect on the absorption of nutrients in the small intestine// Brit. Nutr.— 1981,- 45,— P. 283—294.
10. S с h w a r t z S. E., Levine R. A., Singh A. et. al. Sustained pectin ingestion delays gastric emptying// Gastroentorology.— 1982.— 83.— P. 812—818.
11. Вайнштейн С. Г., M а с и к А. М. Пищевые волокна и усвояемость нутриентов // Вопросы питания.— 1984,— № 3,— С. 6.
Кафедра технологии мяса и мясопродуктов
Поступила 15,02.6
г.Ни. I
при 1-і;
Ді-КТОгі. ПР ( i:.|03QiliKJC?hii:
>. И\'Х ' 'чдрофь/1
JK> бы CJHAlll фильных /7.в і L'.HOCQCfllWh £
КПК S IVUjri I-., ji] !.|і”ПО|' і МОК a vi,'
Вы-j ваш і тТї.',
................
систем', >''В.
637.5.07
ВЛИЯНИЕ КОНЦЕНТРАТОВ ПИЩЕВЫХ ВОЛОКОН ОТРУБЕЙ НА ТЕХНОЛОГИЧЕСКИЕ СВОЙСТВА МЯСНЫХ СИСТЕМ
Л. Г. ВИННИКОВА, М. С. ДУДКИН, С. Д. ПАТЮКОВ, Н. к. ЧЕРНО Одесский технологический институт пищевой промышленности им. М. В. Ломоносова
Дефицит балластных веществ в пище определяет необходимость выделения пищевых волокон ПВ из побочных продуктов переработки зерна, овощей, плодов и последующего введения их в продукты питания. Медико-биологическая целесообразность производства мясопродуктов с высоким содержанием балластных веществ для профилактического и диетического питания обоснована [1, 2]. Технологические аспекты разработки таких изделий изучены недостаточно.
Цель работы — исследование влияния изолированного концентрата _ПВ из пшеничных отрубей на функционально-технологические свойства мясных фаршевых систем.
Концентрат ПВ получен кислотным способом из пшеничных отрубей по технологии, разработанной в ОТИПП им. М. В. Ломоносова, налажено его промышленное производство [3]. Отличается повышенным содержанием ПВ (более 70%) и пред-
ставляет комплекс биополимеров с преобладанием целлюлозы, гемицеллюлоз, лигнина, присутствуют в нем пектин и неусвояемые белки.
Исследования проводили с модельными системами: измельченными мышечными тканями говядины, свинины, кур, уток (на графиках кривые I, 2, 3, 4 соответственно) — ПВ с размерами частиц 0,1—0,25 и 1—2 мм (пунктирная и сплошная линии соответственно). Контролем служили измельченные мышечные ткани без ПВ, обозначенные на графике (штрихпунктирная линия).
Определяли содержание влаги величину
pH — потенциометрически, водосвязывающую способность Г1СВ — по методу Г. Грау и Г. Хамма, модифицированного В. Воловинской [4], жироудерживающую способность ЖУС — методом определения потерь массы после термообработки, предельное напряжение сдвига <3 — на пенетрометре АП—4/1 [5], выход— весовым методом.
Г‘;.~ ■ Сігна-н ;ко гі;
ЧОДг-і Ь.Ч * х С2::г<
(7 8%) Ї pr.f:. 'і
K07rl III1ЫСН--;і. Гр •j.iex FJIOlTHTOS, '-I
ЧССЬоЛ ІМЧУ.Г Ml,
(jydmpaoh Псли-’Г. uoaiu.-uacr
І(ИІЛїТЯОС"Н.
ИВ (рас. Зі ИССЛ^ОВії.ГН і-идра-гироі-.їі.чкьі
.lllilKlYHCCMI rit
Рнс і
Учитывая. Ч'ООГі[І<1ЙГЇІ (рис. А). Кап
■.іИСТвиг.ЦХ
и.чап 5 m
ІІі^Оіч ЦЯІІ.-і pi-yjra -ТИ :їГ.7Яч
і'И?КИ-Ц:ЕКОІІ
МИОЗЙ І іі.
Бысокуп і
'Д ІГІСІ'Ч Кзк ЇЇ
к її рі:ой '.Л г1.! к ." мачи .їод
