CC BY
8УДК 542.97:546.17+577.158
Бионеорганическая химия и катализ. Фиксация азота
А. Е. Шилов
АЛЕКСАНДР ЕВГЕНЬЕВИЧ ШИЛОВ — доктор химических наук, академик РАН, член Европейской Академии наук, с 2004 года научный руководитель, до этого директор Института биохимической физики им. Н.М. Эмануэля РАН. Награжден Золотой медалью имени H.H. Семенова (2001 г.). Область научных интересов: химическая кинетика и катализ, биомиметика.
142432, Черноголовка, ИПХФ РАН, E-mail [email protected]
Введение
Современные каталитические исследования встречают все более сложные проблемы. Каталитические процессы должны быть селективными, экологически чистыми и потреблять минимум энергии. Ферменты, катализаторы живой природы, демонстрируют возможности катализа, который высоко эффективен и селективен, экологически чист и потребляет минимум энергии, т.е. обладает свойствами, которые требуются во всех каталитических процессах.
Используя принцип биокатализа, мы можем попытаться разработать новый каталитический процесс и его усовершенствовать. Этот подход позволяет не только разработать новый катализатор, но также лучше понять механизм ферментативного катализа и эволюцию ферментов в природе: по-видимому, в пред-биологических системах действовали простые соли и комплексы, которые были значительно примитивнее и менее активны, чем современные ферменты, но позднее сформировались в процессе эволюции и превратились в высокоразвитые системы. Мы можем попытаться следовать этой эволюции, хотя ее механизм далек от его полного понимания.
В литературе описаны два подхода, которые можно представить следующим образом. Первый подход — это синтез структурного аналога в надежде, что катализатор будет во всех отношениях близок, в том числе катализировать тот же процесс, что и фермент. В настоящее время структура многих ферментов известна и, таким образом, мы имеем модель для синтеза. К сожалению, активный центр фермента связан с белком, который мы пока не можем синтезировать, и если структурный аналог не проявляет каталитических свойств, то не ясно, действительно ли мы получили хорошую модель, либо отсутствует какая-нибудь функция окружения. Несмотря на многочисленные комплексы с замечательными структурами, которые химики-синтетики получили в последние годы, существует немного примеров активных катализаторов, синтезированных таким путем.
Второй подход — создание функциональной модели фермента, исходя из знания термодинамики и возможного механизма процесса. Мы выбрали второй путь, принимая во внимание что (как уже указывалось) первоначальные системы, по-видимому, были много проще, чем сейчас. Получив первые положительные результаты, мы можем улучшить каталитические системы на основе понимания общих принципов
биокатализа вместе с химическими принципами развития катализатора.
Особенности молекулярного азота
Одной из самых загадочных (до недавнего времени) каталитических систем была фиксация азота. Его химическая инертность хорошо известна, и трудно было вообразить каталитический процесс фиксации N2, идущий при атмосферном давлении и комнатной температуре, в присутствии воды и кислорода.
Биологическая фиксация азота известна более 100 лет, ее стехиометрия в настоящее время может быть записана следующим образом:
N7 + 8Н+ + 8е + 16М§АТР ^ ^ 2ЫН3 + Н2 + 16М§АОР + 16 Р,
(Р; — неорганический фосфат).
Именно участие МцАТР (магниевого комплекса аденозинтрифосфата), долгое время неизвестное, мешало изучению биологической фиксации азота вне клеток. Только в середине XX века (точнее в 1960 г. [1]) удалось наблюдать ферментативную азотфикса-цию сначала в надклеточной жидкости, затем удалось выделить два белка, ответственные за фиксацию азота при добавлении дитионита: Ре-белок и МоГс-бслок.
Инертность молекулы азота отражается и в его свойствах. Молекула азота имеет высокую энергию связи Ы^Ы (225 ккал/моль), большой потенциал ионизации (15,58 эВ), отрицательное (и довольно высокое) значение сродства к электрону (—1,8 эВ). Сродство к протону, хотя и положительно (5,12 эВ), но меньше чем, например, у метана (5,3 эВ). Необходимо отметить, однако, что энергия связи сама по себе не объясняет инертности азота. Энергия тройной связи в ацетилене примерно равна энергии тройной связи в азоте, а в окиси углерода она даже выше (250 ккал/моль), но и СЫЬ и СО химически значительно более активны, чем азот.
Электронная конфигурация азота может быть представлена как (1о£)2(1ом)2(2о£)2(1ям)4(Зо£)2. Обе занятые орбитали N2 Зо^ и 1щ{ сильно связывающие: уровень энергии Зо^ орбитали —15,6 эВ, 1щ{ орбитали —17,1 эВ. Низшая незанятая орбиталь сильно ан-тисвязывающая: +7,3 эВ [2].
Важное заключение о причинах инертности азота может быть сделано при рассмотрении энергии последовательного разрыва тройной связи молекулы N2 [3]. Диссоциация первой из трех связей требует более
0 2 4 6
Число электронов, п
Рис. 1. Редокс потенциалы одно-, двух-, четырех- и шес-тиэлектронного переноса для азота и ацетилена
100 ккал/моль — почти половину энергии тройной связи. Для ацетилена первая разрываемая связь, наоборот, слабейшая (53 ккал/моль). Это отличие в распределении энергии приводит к отличиям в одно- и двухэлектронных реакциях ацетилена и азота: часто эти реакции термодинамически разрешены для ацетилена и запрещены для азота. Например, гидрирование ацетилена (как и этилена) одной молекулой Н2 сильно экзотермично (АН° для реакции С2Н2 + Н2 = С2Н4 равно ^42 ккал/моль), в то время как соответствующая реакция азота, наоборот, эндотермична (для ре-
А
для цис- и транс-диазена соответственно). Даже присоединение атома Н, которое для ацетилена на 41 ккал/моль экзотермично, для азота (реакция N2 + Н ^ ЫгН) на 9 ккал/моль эндотермично.
Поэтому радикально-цепная реакция, инициированная присоединением атома Н, практически невозможна, также как каталитическое гидрирование через диазен как промежуточное соединение. И это, по-видимому, главная причина отсутствия активности типичных катализаторов гидрирования по отношению к азоту.
Последовательный перенос электрона к молекуле азота с одновременным присоединением протона отражает эти особенности (рис. 1). Одно- и двухэлек-тронный перенос электрона соответствует отрицательному редокс-потенциалу и требует значительно более сильных восстановителей, чем те, которые восстанавливают Н+.
Вторая и третья разрываемые связи в молекуле, наоборот, очень слабые. Это приводит к тому, что четырех- и шестиэлектронный редокс-потенциалы
равны Н),36 и +0,55 В. Таким образом, если существует кластер, способный принять по очереди 4 или 6 электронов, а затем в один акт перенести их на молекулу азота, то такой кластер будет играть роль катализатора, способного в водной среде катализировать восстановление азота до гидразина или аммиака.
Если в системе, содержащий кластер, существуют 2 атома, образующих комплекс М—N^N—М, то можно показать, что оптимальная электронная конфигурация металлов М должна быть с/3, хотя сI2 и с/4 также могут подойти [3].
Промежуточные комплексы молекулярного азота
Впервые Вольпину и Шуру удалось наблюдать восстановление азота в апротонных средах под действием соединений переходных металлов, таких как СгС1з, M0CI5, WClg, FeCl3, TiCl4 в присутствии сильных восстановителей: LiAlH4, C2H5MgBr, ((Г}о-С4Н|Ду\1 [4]. В дальнейшем оказалось, что в качестве продуктов реакции образуются сложные нитриды. Позднее список систем, реагирующих с азотом, был значительно расширен: наряду с упомянутыми соединениями были вовлечены Cp2TiCl2, Ti(OR)4, VO(acac)2, ZrCL^, Cp2Yb, Cp2Sm, а среди восстановителей появились Mgl2 + Mg, LiR, NaCjoHg [5]. Первым комплексом азота был комплекс [RuN2(NH3)5]l2. Он был получен не из азота, а при восстановлении гидразином R11CI3. Аллен и Зеноф, синтезировавшие этот комплекс [6], полагали, что под действием ЫаВЩ азот в комплексе восстанавливается до аммиака полностью или частично. Нам впервые удалось получить моноядерные комплексы R11N2CI2L3 и [RuN2(NH3)5]l2 используя молекулярный азот [7]. При этом было однозначно показано, что азот в комплексе не способен восстанавливаться ни под действием NaBH4, ни под действием других восстановителей: CrCl2, EtMgBr, N328204, Zn + HCl. Лишь много позднее Чатту с сотрудниками удалось наблюдать восстановление азота в моноядерных комплексах типа i(«c-W(N2)2(PR3)4 под действием кислоты [8]:
цис-W(N,MPR3)4 + H2SO4 ^ N, + 2NH3 + \Уу1прод + + 4(PR3H)HS04
Это было существенным достижением, но маловероятно, что эти комплексы могут быть промежуточными соединениями в системах, восстанавливающих азот.
Впервые нам удалось наблюдать промежуточные комплексы в одной из систем Вольпина—Шура в реакции CP2HCI2 + EtMgBr в эфире [9]. При температуре до —100 °С раствор принимал ярко-синюю окраску, и из него были выделены кристаллы [Cp2Ti R]2N2. При повышении температуры до ^60 °С комплекс превращался в производное гидразина: Cp2Ti=N—N(MgCl)— TiCp2. При разложении серной кислотой количественно выделялся гидразин. Позднее несколько авторов наблюдали восстановление азота в других комплексах. Так в работах Беркоу [10], Гамбаротта [11], Шрока [12], Фрижука [13], Хендерсона [14], Флориа-ни [15] авторы наблюдали восстановление N2 в специально приготовленных комплексах.
Восстановление азота в протонных средах
Биологическая фиксация азота происходит с участием протонов. Первые воспроизводимые результаты, демонстрирующие эффективное восстановление азота в протонных средах были опубликованы нами в 1970 г. [16]. В таблице приведены системы, восстанавливающие в воде или метаноле. Они в основном базируются на V" и Мош, хотя позднее в этот список были добавлены N5'". Та111 и Л". Ясно, что все системы включают с! 2 и с! 3 электронную конфигурацию. Они активны в щелочных средах и представляют главным образом гидроксиды, т.е., в основном, системы гете-рогенны. Кроме того, существует уникальное семейство гомогенных систем на основе комплексов V11 с пирока-техинами, восстанавливающие азот в мягких условиях [17].
Одна из простейших и наиболее эффективных гетерогенных систем включает смешанный У"-Мй" гидроксид. При высоких концентрациях щелочи (рН 13—14) и высоких давлениях азота образуется в основном гидразин в соответствии со стехиометрией:
4У(ОН)2 + Ы2 + 4Н20 ^ 4У(ОН)3 + Ы2Н4
При низких концентрациях щелочи (рН 8—12) аммиак образуется прямо из азота без промежуточного образования свободного гидразина:
6У(ОН)2 + Ы2 + 6Н20 ^ 6У(ОН)3 + 2ЫН3
Свежеприготовленный смешанный гидроксид содержит кластеры ванадия(П), реакционноспособные по отношению к азоту. Некоторые косвенные данные показывают, что число атомов V в кластерах, активизирующих азот, равно четырем или шести. Кинетический анализ показывает, что реакция может рассматриваться как псевдогомогенная и по отношению к давлению азота выполняется соотношение Михаэли -са—Ментен [18]. Это позволяет определить энтальпию образования комплекса с азотом: АН = —4 ккал/моль и Е = 8,4 ккал/моль. Эти данные показывают, что промежуточные комплексы очень нестабильны и вы-
Рис. 2. Молекулярная структура комплекса [V4(n3-OCH3)2L4(LH)r2CH3OH]Na2 • 4СН3ОН
соко реакционноспособны [18]. Восстановление азота гидроксидами находится в соответствии с представлениями о необходимости полиядерной структуры в его мягком восстановлении.
Растворимые комплексы ванадия(П)
Комплексы ванадия(П) с пирокатехинами оказались способными восстанавливать азот гомогенно [17]. Стехиометрия этой реакции может быть записана как:
8У2+ + ы2 + 8Н20 ^ 8У3+ + 2ЫН3 + Н2 + 80Н-
Таким образом, также как биологическая фиксация азота, эта реакция включает сопряженное с восстановлением азота выделение водорода. Это отражает полиядерный характер реагирующего с азотом комплекса.
Кинетика восстановления азота пирокатехиновым комплексом ванадия записывается как:
Таблица
Системы, восстанавливающие азот в протонных средах (pN2 = 100 атм)
м Восстановитель ДТ) Продукты реакции Выход, моль/моль M
Ti11 (d1) Na (Hg) 20 N2H4 0,01
V%/3) V(OH)2 + Mg(OH)2
pH 14,3 20 N2H4, NH3 0,65
pH 12 20 NH3 0,35
V» + пирокатехин, pH 10,5 20 NH3 0,75
MouV3) Ti(OH)3 60 N2H4, NH3 1
Ti(OH)3 + Mg(OH)3 110 n2h4, nh3 170
Cr(OH)2 90 N2H4, NH3 0,80
то же, без Mo 90 0,015
Na (Hg) (p = 1 атм) 20 N2H4, NH3 1700
Eu (Hg) (p = 1 атм) 20 n2h4, nh3 26
Nbm(f/2) Nb(OH)3 35 N2H4, NH3 0,09
Ta111 (d1) Ta(OH)3 35 n2h4, nh3 0,02
4УП] dt
= ¿i[Vn]2[N2] + к 2[VI1]1
причем первый член уравнения соответствует восстановлению азота до NH3, а второй — выделению Н2.
Важная информация была получена из рентгеновской структуры комплекса, синтезированного с помощью ди-т/?ети-бутилпирокатехина [19]. Этот комплекс представляет собой тетрамер (рис. 2), причем два иона ванадия имеют степень окисления II, а два других — III, так что комплекс представляет собой полувосстановленное состояние. Очевидно, комплекс
обладает тетраядерным остовом:
А < >
и азот может образовывать комплекс с тетраядерной структурой:
А
Взаимодействуя с другим, не содержащим азот комплексом, он образует комплекс с восьмиядерной структурой, за чем следует перегруппировка и образование димера (который дает Н2) и шестиядерный комплекс, образующий структуру Ы2Н4, а затем 6У3+ и 2МН3.
Каталитическое восстановление азота
Каталитическое восстановление азота может быть осуществлено с помощью Мо(Ш) как катализатора, если он связан с восстанавливающим ионом, таким как ТР+ или Сг2+.
Первая каталитическая система была получена на основе Тл(ОН)з и М£(ОН)2. При определенном соотношении образуется соединение М§Тл204, и при нанесении на него соединения Мо(Ш) оно становится катализатором, особенно при повышенных температурах. При 110 °С достигается 170 каталитических циклов на 2 Мо. При введении амальгамы натрия выход продуктов (гидразина и аммиака) увеличивается. Можно думать, что амальгама вводит дополнительно электроны и увеличивает выход за счет дополнитель-
К 4
с■) ^ £
К 2 £
16
[Т1]/[Мо]
Рис. 3. Молекулярная структура аниона ГМе?МойО??(ОМе)<;(МеОН)412_
Рис. 4. Соотношение И : Мо и выход гидразина и аммиака.
Точки экспериментальные, кривые теоретические
ной подпитки М§ТЬ04. Ясно, что можно найти условия, при которых М§ТЬ04 становится ненужным, и электроны амальгамы будут непосредственно передаваться на Мо комплекс.
Мы нашли эти условия с помощью введения поверхностно-активного соединения: фосфолипида (фосфатидилхолина) или поливинилового спирта и синтеза комплекса, содержащего 8 атомов молибдена и два атома в анионной части (рис. 3), и одного атома как катиона. Этот комплекс (в анионной части которого находится 4 атома шестивалентного и 4 атома пятивалентного молибдена) становится активным катализатором, когда весь молибден восстановлен до трехвалентного состояния, комплекс находится в соприкосновении с поверхностью амальгамы, и в раствор введен фосфин (триметил- или трибутилфос-фин). Получается более тысячи каталитических циклов на один комплекс с образованием продуктов реакции (гидразина и аммиака) при комнатной температуре и атмосферном давлении азота [20, 21]. Наличие восстановителя в непосредственной близости от катализатора принципиально важно: при координации азота становится возможным дальнейший перенос электрона и восстановление молекулы субстрата.
Изучение этого каталитического комплекса заставило нас пересмотреть результаты, полученные ранее с титан-пирокатехиновым комплексом и молибденом
[22]. Выходы продуктов реакции представлены на рис. 4. Видно, что при отношении содержания титана к молибдену равном 7, скорость реакции достигает максимума. Это может указывать на образование гете-рополиядерного комплекса с содержанием семи атомов титана и одного молибдена в активном центре.
РеМо кофактор нитрогеназы
БеМо кофактор нитрогеназы (рис. 5) представляет собой полиядерный комплекс Fe7MoS9N • гомоцитрат
[23] и, в соответствии со всеми данными, является центром, на котором активируется и реагирует азот и остальные субстраты нитрогеназы. Он был выделен в 1977 г. [24], но его каталитическая активность в отсутствие белка была установлена только в 1997 г. [25]. Причина этого заключается в том факте, что в натив-ной нитрогеназе кофактор находится в белке на расстоянии 14 А (т.е. на расстоянии переноса электрона)
8
6
ходного металла одно железо менее эффективно [30]:
и восстанавливает N9
Рис. 5. Молекулярная нитрогеназы [23]
гомоцицш
структура
FeMo кофактора
от Р-кластера, являющегося естественным донором электрона для кофактора, а восстановление кофактора вне белка производилось гомогенно ЫаВН4.
Мы нашли, что РеМо кофактор в растворе диме-тилформамида (ДМФ) — активный катализатор восстановления ацетилена амальгамами натрия, европия и цинка [26]. Реакция происходит на поверхности амальгамы с использованием тиофенола как донора протона. Что касается азота, то он ингибирует восстановление ацетилена, причем этот эффект количественно идентичен наблюдаемому при действии кофактора в окружении белка [27, 28].
Таким образом, в реакциях гомогенного комплекса ванадия, каталитического комплекса молибдена, молибдена с титаном (в пирокатехиновом комплексе), а также кофактора (1Мо + 7Ре) реакция восстановления азота в протонных средах идет легко, когда комплекс находится на расстоянии электронного переноса от донора электрона (Р-кластера в нитрогеназе либо амальгамы натрия в модельных системах). Более того, так называемые альтернативные нитрогеназы содержат V (вместо Мо) или содержат только Ре [29], так что в настоящее время существуют 6 систем (3 модельных и 3 биологических), которые обеспечивают необходимый редокс-потенциал, а также поли-ядерность для восстановления азота в протонных средах. Однако этот вывод был бы неправильным, если бы мы считали, что он полностью ограничивает возможности мягкого восстановления азота. В нашей работе мы установили, что полиядерный комплекс с большим числом атомов металлов восстанавливает молекулярный азот еще лучше, чем восьмиядерный [21].
Вторая альтернативная нитро-геназа содержит в качестве пере-
СО
CO2
Л
J
87(L)
17(S) 32(M)
N2 + 21Н+ + Не ^ 2NH3 + 7,5Н2,
тем не менее восстанавливает его достаточно быстро, так что электронная конфигурация также не является критерием. Вспомним, кроме того, процесс Габера— Боша, который с железом (и щелочными металлами) идет достаточно быстро при 150 °С.
Однако в последнее время появился принципиально отличный биологический процесс, прежде всего аэробный, который будет кратко рассмотрен далее.
Аэробное восстановление азота и первые попытки его моделирования
В 1992 г. появилось сообщение Мейера и сотрудников [31] о том, что аэробные бактерии Streptomices thermoautotropicus, растущие лучше всего при 65 °С, способны превращать азот в аммиак. Эти хемолитоау-тотрофные бактерии, о которых сообщалось еще в 1971 г. [32], используют СО, Н2 и воздух, т.е. они не только не боятся кислорода, но даже нуждаются в нем. Они не восстанавливают ацетилен [33], не боятся перекиси водорода и нуждаются в кислороде, так как О2 является переносчиком электрона. Стехиометрия реакции записывается как
N, + (4-12)MgATP +8Н+ + 8е ^ ^ 2NH3 + Н2 +(4-12)MgADP
Таким образом, потребность в АТР значительно меньше, чем в обычной нитрогеназе. В дальней!нем. изучая рентгено-структурные данные, авторы обнаружили, что на один атом Мо приходится один атом Си.
Авторы [33] приводят схему (см. рис. 6), где St 1 (динитрогеназа) ответственна за фиксацию азота.
Механизм превращения азота в аммиак требует введения кислорода на одной из стадий. Это можно представить себе как первоначальное окисление [34]:
MoN2 + [О] ^N=NO
вслед за чем происходит восстановление N20 до NH3. Энергия связи N^NO (114 ккал/моль) примерно вдвое меньше, чем в N2. В настоящее время еще рано предлагать детальный механизм этой реакции, тем более, что авторы, к сожалению, прекратили свои публикации. Однако в работе [35] было показано, что азот
N2
/O2N 24(D) e 93(L)
Ч ) 24(D) MgATP 18(S) 33(M)
St3
СО Дегидрогеназа
MoFeS-MCD
O2
■Н2 + 2NH4+
St2
Супероксидоксидоредуктаза, действующая как редуктаза динитрогеназы
Mn
St1
Динитрогеназа MoFeS
Рис. 6. Схема фиксации азота аэробными бактериями Sir. lermoaulolropicus:
БИ, 512, 513 — белки, участвующие в процессе фиксации N2;
Ь, Б, М, Б — субъединицы и соответственно их молекулярный вес в кДа;
МСБ — молибдоптерин-цитозин-динуклеотид
способен присоединять кислород из Н2О2 в присутствии комплексов ванадия, и теоретически расчет методом функционала плотности показывает, что N2O реально может восстановиться до аммиака [36].
Заключение
За прошедшие 40 лет химия молекулярного азота претерпела значительные изменения. Фактически была создана низкотемпературная химия N2, которой ранее не существовало. Этому способствовало изучение биологической фиксации азота, которая стала понятной. Мы имеем теперь комплексы (довольно часто восьмиядерные), способные восстанавливать азот до гидразина и аммиака. Живая природа пошла по этому же пути: в анаэробном процессе она тоже использует уникальный восьмиядерный кластер: железо — более слабый восстановитель, но сера обеспечивает ему более сильные восстановительные свойства.
В настоящее время остается задача понять аэробное восстановление азота и предложить его химические модели. Также необходимо применить полученные знания на практике.
ЛИТЕРАТУРА
1. Carnahan J.E, Mortenson L.E., Mower H. F., Castle J.E. Biochim. Biophys. Acta, 1960, v. 44, p. 520.
2. A Treatise on Dinitrogen Fixation. Eds. R.W. F. Hardy, J. Wiley, New York, 1979.
3. Shilov A.E. Metal Complexes in Biomimetic Chemical Reactions, CRC, Boca Raton, 1997.
4. Вольтш M.E, Шур В.Б. Докл. Акад. Наук СССР, 1964, т. 156, с. 1102.
5. Vol'pin M.Е., Shur V.B. J. Organomet. Chem., 1980, v. 200, p. 319.
6. Allen A.D., SenoffC.V. Chem.Commun., 1965, p. 621.
7. Шилов A. E., Шилова А. К., Бородысо Ю.Г. Кинетика и катализ, 1966, т. 7, с. 768.
8. ChattJ. J. Organomet. Chem., 1975, v. 100, p. 17.
9. Шилов A. E., Шилова А. К., Квашина Е.Ф. Кинетика и катализ, 1969, т. 10, с. 1402.
10. Sanner R.D., Duggan D.M., McKenzie Т. С., Marsh Т. С., Ber-caw J.E. J. Amer. Chem. Soc., 1976, v. 98, p. 8358.
11. Edema J.H., Meetsma A., Gambarotta S. Ibid., 1990, v. 112, p. 8185.
il. Schröck R.R., Kolodriej R.M., LiuA.H. e. a. Ibid., 1990, v. 112, p. 4338.
13.Fryz.uk M.D., Haddad T.S., Rattig S.I. Ibid., 1990, v. 112, p. 8185.
14. Henderson R.A., Morgan S.H., Stephens A.N. J.Chem.Soc., Dalton Trans, 1990, p. 1101.
15. Ferguson R., Solari E., Floriani C. e. a. Angew. Chem. Int. Ed., 1993, v. 32, p. 396.
16. Денисов H.T., Шувалов В.Ф., Шувалова H.И., Шилова A.K., Шилов A.E. Кинетика и катализ, 1970, т, 11, с. 813; Shilov А.Е., Denisov N.T., Eflmov O.N., Shuvalov V.F., Shuvalo-va N.I., Shilova А. К Nature, 1971, v. 231, p. 460.
17. Isaeva S.A., Nikonova L.A., Shilov A.E. Nouv. J. Chim., 1981, v. 5, p. 21.
18. Денисов H.Т., Шувалова H.И., Шилов A.E. Кинетика и катализ, 1993, т. 7, с. 768.
\9.Luneva N.P., Mironova S.A., Shilov А.Е., Antipin M.Yu., Struchkov Yu.T. Angew. Chem., Int. Ed. Engl., 1993, v. 32, p. 1178.
20. Шилова A.K., Махаев В.Д., Шилов A.E. Докл. АН СССР, 1984, т. 277, с. 1414; Didenko L.P., Gavrilov А.Р., Shilova А. К, Strelets V.V., Tsarev V.N., Shilov A.E., Makhaev V.D., Banerjee A.K, Pospisil L. Nouv. J. Chim., 1986, v. 10, p. 584.
21. Antipin M.Yu., Struchkov Yu.T., Shilov A.E., Shilova A.K. Gazz. Chim. I tal., 1993, v. 123, p. 265; Шилова A.K, Ефимов О.H., Махаев В.Д., Шилов А.Е. Кинетика и катализ, 1995, т. 36, с. 249.
22. Петрова Т.П., Ефимов О.Н., Денисов Н.Т. Изв. АН СССР, сер. хим., 1986, т. 12, с. 2670.
23. Einste О., Tezcan F.A., Andrade S.I.A., Schmid В., Yoshida M., Howard J.В., Rees D.C. Science, 2002, v. 297, p. 1696.
24. Shah V.K, Brill W.J. Proc. Natl. Akad. Sei. USA, 1977, v. 74, p. 3249.
25. Баженова T.A., Баженова M.A., Петрова Т.Н., Шилов A.E. Кинетика и катализ, 1997, т. 38, с. 319.
26. Bazhenova Т.А., Bazhenova М.А., Mironova S.A., Petrova G.N., Shilova A.K., Shuvalova N.I., Shilov A.E. Inorg. Chim. Acta, 1998, v. 270, p. 221.
27. Баженова Т.А., Баженова M.А., Петрова Т.Н., Шилов А. Е. Кинетика и катализ, 1999, т. 40, с. 942.
28. Баженова М.А., Баженова Т.А., Петрова Т.Н., Миронова С.А. Там же, 2002, т. 43, с. 219.
29. Eady R.R. Chem. Rev., 1996, v. 96, p. 3013.
30. Bell J., Dunford A.J., Hollis E., Henderson R.A. Angew. Chem., Int. Ed., 2003, v. 42, p. 1149.
31. Gadkari D., Morsdorf G., Meyer О. J. Bacteriol., 1992, v. 174, p. 6840.
32. Ooyama J., Shinohara T. Rep. Ferment. Res. Inst. Chiba, 1971, v. 40, p. 1.
33. Ribbe M., Gadkari D., Meyer O. J. Biol. Chem., 1997, v. 272, p. 26627.
34. Шеста/сов А.Ф., Шилов A.E. Изв. АН, сер. хим., 2001, с. 1963.
35. Техман А.Е., Столяров И.П., Шестаков А.Ф., Шилов А.Е., Моисеев И.И. Изв. АН, сер. хим., 2003, с. 733.
36. Шестаков А.Ф., Емельянова Н.С. Хим. физика, в печати.
ll
