CC BY
21
5.842
ГО
упру-
кассы
хра-
видно перца 325 X
новых ктина про-эедин-раст-(зевра-итиче-н, оспа ци-няется
жание
Іимпия
перца кото-римый >а хра-
ях ве-іазлич-3, 4. иновых 4 сут с во-ідухом.
1НОВЫМ
время 10 и :ортам,
ІЄЩЄСТВ
Таблица 3
Сорт перца Витамин С, ю-3% Пектиновые вещества, % Витамин С, ю-3% Пектиновые вещества, %
всего пектин прото- пектин всего пектин прото- пектин
Виктория Олимпия Кристалл Подарок Молдовы При закладке 227 1,04 0,40 0,64 209,8 1,14 0,44 0,70 325 1,03 0,43 0,60 326 1,20 0,50 0,70 После хранения 4 сут 156.6 0,88 0,38 0,50 190,8, 1,0 0,40 0,60 248 1,0 0,38 0,62 268.6 1,12 0,46 0.66 Таблица 4
ране- Кристалл Подарок Молдовы
'уіица 2 после хранения,сут при хранении, сут
\ Показатели, при 4 при зак- лад-
|іерца ( 1
/о ладке Л' ГО н2о+ +АВ по- К ГО н2о+ +АВ по- К ГО н2о+ +АВ по- тру- же- нием К ГО н2о+ +АВ по- гру- же- нием
4 гру- же- гру- же-
7,0 1,8 +6,0 +8,0 эца в нием
Убыль массы 0 1,0 +6,5 +8 + 5 4,0 + 8 + 8 + 10 0 1,0 0 +9 + 7 11 3,5 + 5,0 + 12
Витамин С, ю-3 % 325 264 308 273 236 181 253 247 202 326 249 244 317 308 252 190 183 173
Пектиновые вещества: всего 1,03 1,0 1,03 1,0 0,98 1,0 1,07 1,0 0,9 1,20 1,10 1,16 1,10 1,06 1,12 1,2 1,0 1,04
пектин 0,43 04 0 43 0,43 0,4 0 38 0 45 0,4 0,4 0,50 0,46 0,46 0,45 0,46 0,46 0,50 0,40 0,44
[ЧЄНИЄ іьшей протопек- тин 0,60 0,6 0,6 0,57 0,58 0,62 0,62 0,6 0,5 0,70 0,64 0,70 0,65 0,60 0,66 0,70 0,60 0,60
и витамина С одинаковая и различия незначительные.
Таким образом, лучшими способами краткосрочного хранения перца овощного являются: с гидроорошением и в воде, насыщаемой воздухом.
ЛИТЕРАТУРА
2. Методы биохимического исследования растений/А. И. Ермаков, В. В. Арасимович, Н. П. Ярош и др./Под ред. А. И. Ермакова.— 3 изд., перераб., доп.— Л.: Колос,— 1987,— 430 с.
3. Сапожникова Е. В. Пектиновые вещества плодов.— М.: Наука, 1965.— 182 с.
1. Скорикова Ю. переработки.— М.: 200 с.
Г. Хранение овощей и плодов до Лег. и пищ. пром-сть, 1982.—
Кафедра технологии продукции общественного питания
Поступила 08.07.91
664.84.037:577.158
ВЛИЯНИЕ БЛАНШИРОВАНИЯ НА АКТИВНОСТЬ ОКИСЛИТЕЛЬНО-ВОССТАНОВИТЕЛЬНЫХ И ГИДРОЛИТИЧЕСКИХ ФЕРМЕНТОВ ЗЕЛЕНОГО ГОРОШКА ПРИ ЗАМОРАЖИВАНИИ
И ХРАНЕНИИ
А. И. ГУДИМА, М. А. КОЖУХОВА, Г. Н. ПАВЛОВА
Краснодарский ордена Трудового Красного Знамени политехнический институт Краснодарский научно-исследовательский центр хранения и переработки сельскохозяйственной продукции
Российской академии сельскохозяйственных наук
В последние годы все чаще высказываются сомнения относительно целесообразности бланширования перед замораживанием плодов и овощей, предназначенных для последующей переработки на консервы. Отмечены весьма значительные до 30% потери ценных пищевых веществ [1, 2, 4]. Кроме того, бланширование
существенно нарушает структуру тканей, изменяет окраску и т. д.
Решение проблемы сдерживается недостаточностью сведений, во-первых, о ферментах, во-вторых, о роли технологических факторов, приводящих к изменению ферментативной активности.
В связи с этим мы исследовали изменение активности и множественности молекулярных форм пероксидазы ММФ ПО, полифенолокси-дазы ПФО и амилазы АМ в зеленом горошке под действием бланширования, последующего замораживания и хранения.
В работе использовали зеленый горошек сорта Альфа в технической стадии зрелости. Зерно горошка после общепринятых технологических операций замораживали в скороморозильном аппарате РЗ-АСП в течение 8 мин до —9 и —18° С и хранили затем при этих же температурах от 1 до б мес. Часть сырья предварительно бланшировали в течение 6 мин при 90° С, другую часть замораживали без бланширования.
Активность ПО в зеленом горошке определяли по скорости окисления гваякола перекисью водорода [3], активность ПФО — по скорости окисления хлорогеновой кислоты [5], активность АМ — методом Смита и Роя [6]. Полученную величину активности каждого фермента относили к 1 мг белка в пробе, определяемому по Лоури [7].
Электрофоретическое определение множественности молекулярных форм ПО и АМ проводили по методу Орнстейна и Дэвиса в модификации Сафоновых [8].
Как видно из таблицы, активность окислительно-восстановительных ферментов в бланшированном зеленом горошке не проявлялась ни до, ни сразу после замораживания. Однако уже к 10-му дню хранения проба на перокси-дазную и полифенолоксидазную активности в бланшированных образцах была положительной. Величина активности ПО составила: при —9° С — 10%, при —18° С — 20% от исходной, активность ПФО составила соответственно 28 и 60%.
В процессе дальнейшего хранения активность ПФО повышалась в образце, хранившемся при —9° С, и несколько снижалась при —18° С. Так, после 30 дней хранения при —9° С полифенолоксидазная активность составляла 60%, при —18° С—54% от исходной.
Аналогичная тенденция отмечалась и у ПО, с той лишь разницей, что изменения в данном случае были менее выражены. Так, на 30-й день хранения активность фермента составляла 13% от исходной как при —9, так и при -18° С.
Сравнивая активность окислительно-восстановительных ферментов в бланшированных и небланшированных образцах замороженного зеленого горошка, следует отметить, что к 30-му дню хранения разница между этими показателями невелика как при —9° С, так и при —-18° С.
Приведенные в таблице данные об активности АМ в зеленом горошке показывают, что амилолитическая активность в бланшированном образце была довольно высокой уже в начале холодильного хранения. Так, после замораживания она составляла: при —18е С — 61%, при —9° С — 95% от активности в неза-
Таблица
Активность ферментов в зеле-
Температура замораживания, вид предварительной обработки ном горошке
до за-мо'ра-жива-ния сразу после замо- ражи- вания при хранении,сут
10 15 30
Пероксидаза, уел. ед/мг белка
-9° С
Небланшированный 6,0 7,2 1,3 0,8 0,8
Бланшированный 0,0 0,0 0,6 0,8 0,8
и о ОО т
Небланшированный 6,0 3,1 2,1 2,0 1,8
Бл аншированный 0,0 0,0 1,2 0,8 0,8
Полифенолоксидаза, уел. ед/мг белка
—9° С
Небланшированный 5,3 6,2 5,7 5,4 4,6
Бланшированный 0,0 0,0 1,4 2,3 3,2
-18° С
Небланшированный 4,8 4,9 3,8 3,5 3,1
Бланшированный 0,0 0,0 3,0 2,8 2,6
Амилаза, мг крахмала/жг белка
-9° С
Небланшированный 11,1 11,4 — 9,0 8,0
Бланшированный — 10,6 — 7,1 6,4
-18° С
Небланшированный 11,1 14,1 — 8,7 9,9
Бланшированный — 6,7 — 3,7 1,2
мороженном зеленом горошке. В процессе хранения бланшированного сырья активность амилазы быстро снижалась, особенно при —18° С: на 30-е сутки активность снизилась на 80% в сравнении с той, которая была после замораживания.
В образце, хранившемся при —9° С, активность выше, чем при —18° С, но в процессе хранения также снижалась и через 30 сут составила 50% от исходной.
Из полученных нами данных следует, что причиной амилолитическойг йшшфенолокси-дазной и пероксидазной активности, обнаруженной в бланшированном зеленом горошке при хранении в замороженном состоянии, может быть высокая термостабильность ферментов или их реактивация в процессе замораживания и хранения. Теоретически реактивация денатурированного белка фермента после замораживания вполне возможна, так как воздействие низких температур может компенсировать в какой-то степени те изменения в белковой молекуле, которые происходят при тепловой денатурации. Если под действием высокой температуры (бланширования) молекула белка «разворачивается» то воздействие низких температур сопровождается «сжатием» молекулы, дополнительной стерилизацией [8, 9].
Для более полного представления об изменениях, происходящих с ферментами при технологической обработке зеленого горошка, мы исследовали изозимный состав ПО (рис. 1) и АМ (рис. 2) .
+А
К
+А
11991 ■'ііїї
.lh—
JC
|o.H
I.i:
:■
■і і
S.1.1
Зі
1-і
LftttY " r-::“ h-j ГП H
iifir ПМ-
КТНЙ-
і L-ц'Г
. ITO
1ПІГОЙ-
ітілру-
ininKh ^ii in:,
щ
ідора
t<L\l,K H-jl.l-U ІіК. ШЇІ )MJI£IJ-IIH.il u-T l!|MI іГГІ! Н‘_Р-: НЙІС iv.IL-1-І L' ГГИи.Мй
Ы [8,
ііЗнЄ
и ■ е.\ fя. чи
|ґ і
*
£? -
+А
К
0,25 О,’.S' 0,7S\
t.O
hV.
■1
і я
zzzz
< 3*5
Рис. 1
т О —■
“
Я.5 —
0,75 - ■ ы
ІО 1 L J
+А
3 1/5
Рис. 2
1, в незамороженном горошка проявлялось
Как видно из рис. образце (1) зеленого
семь изоформ ПО, из них четыре — легкоподвижных и три с небольшой электрофоретической подвижностью. После замораживания до —18° С в небланшированном образце (2) количество изоформ увеличилось: их стало двенадцать, но окраска зон была менее интенсивной, значительно сузилась зона с относительной электрофоретической подвижностью ОЭП 0,20. На электрофореграмме бланшированного образца (3) проявилась лишь слабо-окрашенная зона с ОЭП 0,20.
После 6 мес хранения при —18° С в небланшированном зеленом горошке (4) обнаружилось девять изоформ, в бланшированном (5) — шесть. Характер расположения окрашенных зон по высоте геля был примерно одинаков у обоих образцов, однако в бланшированном интенсивность окраски зон с ОЭП 0,44; 0,48; 0,66 была больше, а зоны с ОЭП 0,20 меньше, чем в небланшированном.
Как видно из сравнения электрофореграмм небланшированного и бланшированного образцов, наряду с реактивацией «старых» изоформ, присутствующих в исходном сырье, в бланшированном образце появлялись и новые изоформы.
Таким образом, нарастание пероксидазной активности при хранении бланшированного зеленого горошка в замороженном состоянии происходит вследствие реактивации отдельных изоформ фермента, соответствующих исходному образцу, а также появлению новых молекулярных форм, характерных для замороженного зеленого горошка.
Влияние замораживания и различных температурных режимов холодильной обработки на активность и изозимный состав фермента отчетливо выражено на примере амилазы. Как видно из рис. 2, в исходном образце (1) имелось пять молекулярных форм AM. Столько же их обнаружилось и в бланшированном зеленом горошке после 30 сут хранения при —9° С (3). По электрофоретической подвижности они были идентичны исходному образцу, однако окрашены менее интенсивно. В бланшированном зеленом горошке, хранившемся при —18° С (5), обнаруживалась лишь одна слабоокрашенная форма AM с ОЭП 0,24. В небланшированных образцах как при —9° С (2), так и при —18° С выявилось шесть изоформ AM (4).
Сопоставляя данные электрофоретического анализа с изменением активности AM, следует отметить, что снижение амилолитической активности в процессе хранения бланшированного зеленого горошка при отрицательных температурах, особенно при —18° С, происходит вследствие инактивации быстроподвижных форм фермента.
ВЫВОДЫ
Принятый в промышленности режим бланширования зеленого горошка перед замораживанием не всегда достигает своей цели — инактивации ферментных систем.
В процессе хранения замороженного бланшированного зеленого горошка при —9° С и —18° С имеет место реактивация ферментов: полифенолоксидазы, пероксидазы, амилазы. Характер реактивации зависит от природы фермента, срока хранения и условий холодильной обработки.
ЛИТЕРАТУРА
1. Влияние предварительной обработки сырья на сохраняемость витаминов в замороженных плодах и ово-щах/Коробкина 3. В., Даниленко Г. В., Дружинская Л. П. и др.//Консервн. и овощесушильн. пром-сть, 1978.— № 5,— С. 36—39.
2. Matthews R. F., Hall J. W. Ascorbic acid, de-hydroascorbic acid and dicetogulonic acid in frosen peppers//.!. Food Sci.— 1978,— 43,— P. 532—534.
3. SantimoneM. Titration stady of guaiacol oxidation by horseradish peroxidase//Can. J. Biochem.— 1975. — 43.— № 6,— P. 649—657.
4. Steinbuch E. Technical note: the effect of heat shocks on quality retention of green beans during frozen storage//J. Food Technol.—1980,—15 — №3 _ P. 353—355.
5. Г а в p и л e н к о В. Ф., Ладыгина М.Е., X а н д о-б и н а Л. И. Большой практикум по физиологии растений.— М.: Высшая школа. 1975.— 391 с.
6. S m i t t h В. W., R о e J. H. A photometr ic method for the determination of amylase in blood and wrine use of the starch iodine color//J. Biol. Chem.— 1949.— 179,— № 1,— P. 53—59.
7. Сафонов В. И., Сафонова М. П. Исследование белков и ферментов растений методом электрофореза в полиакриламидном геле/Биохимические методы физиологии растений.— М.: Наука, 1971.— С. 113—136.
8. Дузу П. Криобиохимия. Введение.— М.: Мир, 1980.— 284 с.
9. Б е р л и н А. А., Пинская Е. А. Об образовании активных молекул при криолизе водных растворов крах-мала//Докл. АН СССР.— 1956,— 110,—С. 585—588.
Кафедра технологии консервирования
Поступила 09.08.91
