-4, 1994
«энтро-гик из-I содер-'нутого г моди-юткан-
но скз-х изде-
аблица 1
п vitro,
КЗ
jarpes
23
17 :
1,4
,86
;83
цов на белков
I 20,8%
ионной :ти бел-ма Tern-гются с :ть бел-,1шении инятых
"аблица 2
!НТ
белка
~%
онтролю
100
131
138
153
152
100
136
167
165
лучшую обрабо-цении в етливой истикам
Все показатели исследованных образцов сохраняются при замораживании и последующем хранении.
Таким образом, установлено, что предварительная ферментация говядины 2-го сорта с последующей СВУ-обработкой способствует улучшению качества и повышению выхода рубленых изделий.
ЛИТЕРАТУРА
1. Соловьев В.И. Созревание мяса. — М.: Пищевая пром-сть, 1966. — 337 с.
2. Соколов А.А.Физико-химические и биохимические основы-технологии мясопродуктов. — М.: Пищевая пром-сть, 1965. — 489 с. .
3. Ратушный А.С. Применение ферментов для обработки мяса, — М., 1976. — 86 с.
4. Липатов Н.Н., Боресков В.Г. и др. Перспективы биотехнологической модификации сырья с высоким содержанием соединительной ткани // Изв. вузов. Пищевая технология. — 1989. — № 5. — С. 12-15.
5. Журавская Н.К., Алехина Л.Т., Отряшенкова Л.М. Исследование и контроль качества мяса и мясопродуктов.
— М.: Агропромиздат, 1985. — 290 с.
6. Шаблий В.Я., Игнатьев А.Д., Нелюбим В.П. и др. Методические рекомендации по определению биологической ценности сельскохозяйственных продуктов / ВАСХ-НИЛ, Южное отд. УНИВИ. — Киев, 1981. — С. 88.
Кафедра технологии мяса Поступила 22.12.93
641.12:577.156.1
ПОЛУЧЕНИЕ И СВОЙСТВА МОДИФИЦИРОВАННОЙ БЕЛКОВОЙ КОМПОЗИЦИИ (МБК)
Л.В. АНТИПОВА, С.И. АСЛАНОВ
Воронежский технологический институт
Рациональное использование белковых ресурсов неразрывно связано с изысканием источников и проектированием комбинирования продуктов и добавок, полезные свойства которых освещены рядом авторов [1].
Технология комбинированных мясных продуктов позволяет экономить основное сырье, улучшать технологические и биологические свойства [2, 3]. Возможности применения комбинированных белковых продуктов и добавок могут быть значительно расширены за счет биотехнологических приемов, получивших в настоящее время развитие в виде целенаправленного применения ферментов, прежде всего протеолитических, трансформирующих структуру белка, и создания модифицированных систем.
Цель работы — изыскание условий применения препаратов протеолитических ферментов для получения МБК с высокими биологическими и функциональными свойствами.
В качестве ферментных препаратов протеолити-ческого действия использовали протосубтилин Г10Х (нейтральный), вырабатываемый отечественной промышленностью на основе бактерий Bacillus subtilis\ протовортманин Г10Х, разработанный в Воронежском технологическом институте и произведенный в опытно-промышленных условиях на основе микроскопических грибов PeniciLlium Wortmanii; пепсин технический, полученный по известной технологии из слизистой оболочки желудков крупного рогатого скота. Субстратом служила разработанная нами белковая композиция, состоящая из смеси плазмы крови крупного рогатого скота, в процессе сепарирования; сухого молока по ГОСТ 10970—87; чечевичного изолята [4] в соотношении 2:1:2. Свойства смеси
и составляющих ее компонентов описаны в работе [5].
Протеолитическую активность препаратов определяли методом Ансона в модификации Е. Каверзной', аминный азот и азот пептидов — по [6], массовую долю белков и переваримость — по [7], функциональные свойства (эмульгирующая способность, гелеобразование, растворимость) — по [8, 9, 7].
Экспериментальные исследования позволили определить уровень протеолитической активности препаратов в нейтральной области pH субстрата, ед./г: пепсин — 8,5, протосубтилин Г10Х — 46, протовортманин Г10Х — 50. Для оценки эффективности биоконверсии белков исследуемой смеси рассчитывали активную массу препаратов (масса, обеспечивающая одинаковое число единиц активности при гидролизе стандартных субстратов). Гидролиз смеси вели при естественном значении pH (5,2) в течение 12 ч при 35°С и гидромодуле белок-вода — 1:4.
Как видно на рис. 1 (а — гидролизованный белок Б, б — пептиды Я, в — аминокислоты А), исследуемые препараты (/ — контроль; 2 — пепсин; 3 — протовортманин; 4 — протосубтилин) неравноценно гидролизовали высокомолекулярные белки. По количеству гидролизованного белка препараты располагаются в убывающем порядке: пепсин < протовортманин < протосубтилин.
Полученные данные свидетельствуют о различных специфичности и сродстве препаратов к белковым фракциям исследуемого комбинированного субстрата. Это подтверждает и анализ накапливаемых продуктов — суммарных аминокислот и пептидов. Под действием пепсина образуются практически равные доли суммарных продуктов — пептидов и аминокислот. В случае микробных ферментов существенно преобладают суммарные
ш
ш
юо
УУ/'Т)
77ТТ/. Ш
р щ ш ЛУ / //
аминокислоты, особенно при гидролизе смеси препаратом протосубтилин. Это, вероятно, связано с гетерогенностью ферментных комплексов в препаратах.
В дальнейшем был отобран и применен для обработки белковой композиции ферментный препарат протосубтилин, снижающий содержание высокомолекулярных белков в 2,5 раза; при этом в среде образуется около 30% пептидов и 70% свободных аминокислот. Трансформация структуры белков тесно связана с функциональностью системы, которая формируется в процессе деструкции белка и лимитируется продолжительностью и дозировкой препарата. Влияние этих факторов на растворимость и активную кислотность белка показано на рис. 2, 3: / — без обработки ферментом; 2,3,4 — при дозировках соответственно 0,01,0,05, 0,1 г.
В сравнении с контролем модифицированные системы имеют более высокую растворимость, а pH увеличивается,, приближаясь по значению к мясному сырью, используемому для переработки. Следует считать наиболее рациональными условия обработки при массовом содержании препарата
0,05%, продолжительности 3-4 ч.
Гидролизаты не имеют горького привкуса, обладают высокой растворимостью. Оценка аминокис-
Рис. 1
лотного состава, проведенная с использованием автоматического аминоанализатора марки- «Т339”, показала, что сумма аминокислот составляет 2,38 мг на 1 см гидролизата. При этом МБК служит в качестве хорошего источника незаменимых аминокислот, % к общему белку: изолейцин — 3,648; лейцин — 7,54; лизин — 6,332; метионин + цистин — 2,242; фенилаланин — 8,606; триптофан — 1,336; треонин — 4,954. Переваримость МБК превышает исходный продукт на 5—7%.
л пре-ано с ірепа-
для і пре-іе вы-том в 70% іукту-остью :трук-тью и ов на ;а понтом; 0,05,
інньїе , а pH мяс-. Сле-ювия арата
обла-
окис-
ІНИЄМ
339", г 2,38
«ит в иино-Ї.648; + ІИПТО-
мость
Рис. 4
МБК обладает лучшей способностью к гелеобра-зованию и имеет существенно большую растворимость. Установлено, что при термической обработке эмульсия МБК показывает высокую прочность.
В течение 1,5 ч при 80°С показатель практически не изменялся.
Таблица
Показатели
МБК
ИСБ
Гель холодного затвердевания, г/100 смЗ воды 18,0-20,0 17,0-20.0
Гель горячего затвердевания, г/100 смЗ воды 16,0-17,3 21,8-28.3
Эмульгирующая способность, г/100 смЗ белка 13,0-15,5 16.1
pH 1 %-ного раствора 4,8-5,2 5,2
Условная вязкость, град Энглера 1.74 1.8
Растворимость, % 65.3-89,1 46,2-76,3
Исследовано влияние температуры / и pH 2 на растворимость МБК (рис. 4). Следует иметь в виду, что в технологии мясопродуктов растворимость имеет значение в сочетании с другими физическими свойствами — гелеобразованием, вязкостью, эмульгирующей способностью и т.д. В таблице представлены результаты таких исследований в сравнении с известным препаратом — изолятом соевого белка ИСБ [10].
Исследование взаимосвязи консистенции смесь МБК-вощ указывает на широкие прикладные возможности продукта. Соотношение 1:1 обеспечивает густую однородную консистенцию, отвечающую требованиям технологии мясных фаршевых изделий, а 1 ;4 — жидкую однородную, применимую в составе специальных, лечебных продуктов и паст, сухих добавок, обогатителей, напитков, соусов и т.д.
ВЫВОДЫ
1. Применение ферментов для целенаправленной модификации белковых композиций значительно повышает биологическую ценность продукта за счет высокой переваримости и максимально сохраняет все аминокислоты.
2. Высокая растворимость и хорошие функциональные свойства продукта открывают широкие перспективы применения его не только в составе мясопродуктов взамен основного сырья, но и для создания новых видов мясопродуктов, в том числе социального назначения.
ЛИТЕРАТУРА
1. Степанова А.Э., Павлова Г.В. Производство низкокалорийных мясных продуктов с использованием растительных белков: Обзорн. информ. — М.: АгроНИИТЭИММП, 1991.
— 36 с.
2. Антипова Л.В. Биотехнологические аспекты рационального использования вторичного сырья мясной промышленности: Обзорн. информ. — М.: АгроНИИТЭИММП, 1991.
— 36 с.
Антипова Л.В., Жеребцов Н.А. Биохимия мяса и мясных продуктов: Учеб. пособие. — Воронеж: Изд-во ВГУ, 1991.
А.с. 174І730 СССР, МКИ5 А 23 1/14. Способ получения белка из растительного сырья / В.Б. Крылова, В.Э. Ступин (СССР). — Ле 4879083. Заявлено 01.11.90; опубл. 23.06,92. Бюл. № 23.
5. Асланов С.И, и др. Функциональные свойства белкового препарата чечевицы БПЧ в системе белок-вода. — Деп. в АгроНИИТЭИММП 28.07.92, № 129.
6. Лабораторный практикум по технологии ферментных препаратов: Учеб. пособие для вузов |И.М. Грачева, Ю.П. Грачев, М.С. Мосичев и др.). — М.: Легкая и пищевая пром-сть, 1982. — 240 с.
3.
4.
7. Журавская Н.К., Алехина Л.Т., Отряшенкова Л.М.
Исследования и контроль качества мяса и мясопродуктов.
— М.: Агропромиздат, 1985. — 296 с.
8. Anklaar Р.А., Fortuin L.I. Determiningthi Emulsifuis ganot Eaculsion stabilising Capasiti of protein meat additives // Food Technology. — 1969. —- 23. — № 1. — P. 103.
9. Hermanson A.M. Methods of studing functional characteristics of vegetable proteins / / J. of the USA. — 1979. 53. — № 3.
10. Функциональные свойства соевого изолята, применяемого в колбасном производстве / / Мясная индустрия СССР.
— 1982. — №'5. — С. 32.
Кафедра технологии мяса и мясных продуктов
Поступила 19.10.93
637.522.7.002.611
ПОГЛОЩЕНИЕ ВЛАГИ МЫШЕЧНЫМИ ВОЛОКНАМИ
МЯСА И РЫБЫ
А.Т. ВАСЮКОВА, В.Г. ШЛОПОВ, Т.И. ШЕВЧЕНКО
Донецкий институт советской торговли Донецкий медицинский институт
Комбинированные белковые фарши представляют собой сложную многокомпонентную систему, состоящую из измельченных мышечных и соединительнотканных волокон, жировой ткани, наполнителей (клейковина муки и крахмал, паренхимная ткань лука и др.). В рецептуру фаршей входит определенное количество воды, которая способствует протеканию дегидратации и гидратации при изготовлении котлетной массы и доведении полуфабрикатов до состояния готовности.
Вопрос о поглощении жидкости мышечной тканью актуален и своевременен. И от того, какое количество жидкости может быть связано в сложной биологической системе, зависит качество готовой кулинарной продукции.
В этой связи исследовали различные фарши, состоящие из мясных, рыбных компонентов и наполнителей с добавлением определенного количества воды.
Ввиду того, что в комбинированных фаршах очень быстро начинают протекать необратимые физико-химические изменения, первым и обязательным условием при проведении работы является предупреждение этих изменений в измельченной рубленой массе. Это достигается путем фиксации взятого для исследования материала. Фиксация — закрепление, сохранение в обрабатываемом материале того строения, которое он имел при производстве. В основе действия фиксаторов лежат физико-химические процессы и в первую очередь процесс коагуляции белков. Учитывая химическую и морфологическую неоднородность фарша, в качестве фиксирующей жидкости выбрали формалин.
Особое значение имеет то, что фарш — это измельченная мышечная ткань, а при гистологических исследованиях наблюдается также и некроз ткани. Однако не следует проводить параллель между двумя этими состояниями мышечной ткани. Таким образом, материалом гистологического исследования послужили образцы кулинарных рубленых изделий, приготовленных из мяса М,
рыбы Р, воды В и хлеба X, взятых в различных пропорциях:
1. М : В = 1 : 0,5;
2. М : В = 1 : 1;
3. М : В = 1 : 1,5;
4. Р : В = 1 0,5;
5. Р : В = 1 1;
6. Р : В = 1 1,5;
7.М : Р : В X = 1 ; 1 : 0,5 : 0,2;
8. М : Р : В X = 1 : 1 : 1 : 0,2;
9. М : Р : В X = 1 : 1 : 1,5 : 0,2.
Кусочки образцов кулинарных рубленых изде-
лий готовили для гистологического исследования путем фиксации, проводки под спиртами восходящей концентрации, заливки в парафин и изготовления срезов. При этом с целью получения высококачественных стандартных серийных гистологических срезов малой тол шины (5 ± 1 мкм), требуемых при морфометрическом исследовании, заливку в парафин проводили при температуре от 0 до -5“С, а перед изготовлением срезов парафиновые блоки обрабатывали в парах низкокипящей фракции парафина при 25-35°С в течение 2-24 ч, после чего блоки охлаждали до температуры от 0 до -10°С [1]. Гистологические срезы окрашивали гематоксилин-эозином, пирофуксином и ставили шифф-реакцию [2]. На световом микроскопе, имеющем окулярную вставку [3], при увеличении получаемого изображения в 400 раз с помощью квадратной периодической решетки' по методу квадратов [4] определяли плотность распределения, удельный объем и среднюю площадь сечения мышечных клеток (волокон) на поперечном срезе, проведенном перпендикулярно оси волокна. Использовали результаты оценок 30 ± 5 случайных наложений контрольной системы (64 периодически расположенных квадрата, вершины которых составляют 256 тест-точек, а стороны являются тест-линиями) на гистологический срез мышечной ткани. Определяли число поперечных, срезов мышечных волокон, полностью лежащих внутри квадрата х, число мышечных клеток, лежащих на стороне квадрата у, и число совпадений тест-точек с мышечными клетками г. Плотность распределения мышечных клеток N равна Ах + 2у + г. Удельный объем мышечных волокон V получали
путе! тест--onpej к плс
МЫШ(
го ис ботке групг
HOCT1
бота?
микр
Ре-
образ
прив<
Пока
N, мм
W, % max . min h . med asimrn
V
w, %
max
min
h
med asimm S. 1<Г
rioj
цов ь
С00ТН
возра возра нами поло* конце мыше Ин в мяс дит к ги мы его. Т