CC BY
8345. Nakano H., Tomita F., Yamaguchi K. et al. Corynecin (chloramphenicol analogs) fermentation studies: selective production of Corynecin I by Corynebacterium hydrocarboclastus grown on acetate. Biotechnol. Bioeng. 1977,19 (7): 1009-1018.
46.Nishiyama A., Ishida Т., Ito A., Arita M. Bronchopneumonia caused by Corynebacterium pseudodiphtheriticum. Intern. Med. 2013, 52 (16): 1847.
47. Santos L.S., Sant'anna L.O., Ramos J.N. et al. Diphtheria outbreak in Maranho, Brazil: microbiological, clinical and epidemiological aspects. Epidemiol. Infect. 2015,143 (4): 791798. doi: 10.1017/S0950268814001241.
48. Scharschmidt T.C., Fischbach M.A. What lives on our skin: ecology, genomics and therapeutic opportunities of the skin microbiome. Drug Discov. Today Dis. Mech. Drug Discov. 2013, 10 (3 - 4). pii: e83-e89.
49. Shukla S.K., Bernard K.A., Harney M. et al. Corynebacterium nigricans sp. nov.: proposed name for a black-pigmented Corynebacterium species recovered from the human female urogenital tract. J. Clin. Microbiol. 2003,41 (9): 4353-4358.
50. Thiel H. J., Schumacher U. Normal flora of the human conjunctiva: examination of 135 persons of various ages. Klin. Monbl. Augenheilkd. 1994, 205 (6): 348-357.
51. Tong J., Liu C., Summanen P.H. et al. Corynebacterium pyruviciproducens sp. nov., a pyruvic acid producer. Int. J. Syst. Evol. Microbiol. 2010, 60 (Pt 5): 1135-1140.
52. Trost E. et. al. Complete genome sequence and lifestyle of black pigmented Corynebacterium aurimucosum ATCC 700975 (formerly C. nigricans CN-1) isolated from a vaginal swab of a woman with spontaneous abortion. BMC Genomics. 2010,5 (11): 91. doi: 10.1186/1471 -216411-91.
53. Uehara Y., Nakama H., Agematsu K. et al. Bacterial interference among nasal inhibitants: eradication of Staphylococcus aureus from nasal cavities by artificial implantation of Corynebacterium sp. J. Hosp. Infect. 2000,44 (2): 127-133.
Поступила 25.08.16
Контактная информация: Гладышева Ирина Вячеславовна,
460000, Оренбург, ул. Пионерская, 11, р.т. (3532)77-54-17
© Г.Г.ХАРСЕЕВА, Н.А.ВОРОНИНА, 2017
Г.Г.Харсеева, Н.А.Воронина
КОРИНЕБАКТЕРИИ: ОСОБЕННОСТИ СТРУКТУРЫ БАКТЕРИАЛЬНОЙ КЛЕТКИ
Ростовский-на-Дону государственный медицинский университет
В обзоре рассмотрены особенности структуры бактериальной клетки коринебактерий: охарактеризован верхний слой, сложноорганизованная клеточная стенка, цитоплазмати-ческая мембрана, цитоплазма, нуклеоид. Подробно описано строение верхнего слоя, содержащего пили (фимбрии), микрокапсулу, поверхностные белки — Р5-2, 01Р1281, белок 67-72р (гемагглютинин), порины, сиалидазу (нейраминидазу). Эти компоненты инициируют способность коринебактерий к последовательному взаимодействовию с клетками хозяина с последующей колонизацией. Представлено подробное описание строения и функций структур клеточной стенки — корд-фактора, представляющего собой второй барьер проницаемости; арабиногалактана, пептидогликана, липоманнана и ли-поарабиноманнана. Рассмотрено строение и функции цитоплазматической мембраны как основного диффузного барьера клеток, цитоплазмы и генома коринебактерий. Представлены различные молекулярно-генетические методы для идентификации и дифференциации близкородственных видов коринебактерий.
Журн. микробиол., 2017, № 1, С. 107—114
Ключевые слова: коринебактерии, пили (фимбрии), поверхностные белки, корд-факгор, пептидогликан, нуклеоид
G.G.Kharseeva, N.A. Voronina
CORYNEBACTERIUM: FEATURES OF THE STRUCTURE OF THE BACTERIAL CELL
Rostov-on-Don State Medical University, Russia
In a review of the features of the bacterial cells are Corynebacterium structure: characterized by an upper layer, highly organized cell wall, cytoplasmic membrane, cytoplasm, nucleoid. Described in detail the structure of the upper layer containing pili (fimbriae), microcapsule surface proteins — PS-2, DIP1281, 67-72r protein (hemagglutinin), porins, sialidase (neuraminidase). These components are the ability to initiate a serial of Corynebacterium work with the host cell, followed by colonization. It submitted a detailed description of the structure and functions of cell wall structures — cord factor, which is a second barrier permeability; arabinogalactan, peptidoglycan, lipomannan and lipoarabinomannan. The structure and function of the cytoplasmic membrane as the main diffusion barrier cell cytoplasm and the genome of Corynebacterium. Presented different molecular genetic methods for the identification and differentiation of closely related species of Corynebacterium.
Zh.Mikrobiol. (Moscow), 2017, No. 1, P. 107-114
Key words: Corynebacterium, pili (fimbriae), surface proteins, cord-factor, peptidoglycan, nucleoid
Коринебактерии — мелкие овоиды, коккоподобные или короткие прямые палочки, грамположительные, способные образовывать рудиментарные ветви, но не мицелий. Располагаются в микропрепаратах в виде частокола из нескольких параллельно лежащих клеток. Коринебактерии кислотонеустой-чивы, спор и капсул не образуют, обычно неподвижны [4].
В структуре бактериальной клетки выделяют верхний слой, сложноорга-низованную клеточную стенку, цитоплазматическую мембрану, цитоплазму и ядерную субстанцию — нуклеоид. По данным электронной микроскопии, клеточная оболочка имеет слоистую организацию и содержит цитоплазматическую мембрану, толстый электронно-плотный (пептидогликан), электронно-прозрачный (корд-фактор) и тонкий внешний слои [10, 25]. Структура клеточной оболочки коринебактерий напоминает типичный вид таковой у микобактерий [10, 15, 30].
Верхний слой содержит пили (фимбрии), микрокапсулу, поверхностные белки — PS-2, DIP1281, белок 67-72р (гемагглютинин), порины, сиалидазу (нейраминидазу).
Пили (фимбрии) — белковые нити, ковалентно связанные с пептидогли-каном, расположены на поверхности коринебактерий [26, 28, 38], среди представителей семейства Corynebacteriaceae впервые обнаружены у Corynebacterium renale [23, 24, 35, 38] Строение пилей коринебактерий изучено на модели Corynebacterium diphtheriae. Геном типового штамма C.di-phtheriae NCTC13129, относящегося к эпидемическому клону Rossija/Sankt-Peterburg, представлен тремя различными кластерами: spaABC, spaDEF, spaHGI. Каждый кластер кодирует синтез фимбрий соответствующих типов SpaA, SpaD и SpaH, представленных основными белками SpaA, SpaD и SpaH, формирующими ось фимбрий [15, 37]. Помимо основных белков в состав пилей входят и другие (малые) субъединицы: SpaB, SpaC, SpaF, SpaG и Spal. SpaB равномерно распределяется вдоль стержня пиля, a SpaC, SpaF и SpaG
— на его конце [10,32]. Кластеры генов, кодирующих каждый тип фимбрий, содержат гены сортаз (srt-surface protein sorting). Эти транспептидазы специфически катализируют ковалентное связывание фимбриальных протеинов между собой, а основание фимбрий — с клеточной стенкой бактерий. Для такого связывания в С-концевом участке молекулы белка имеется специфический сайт с аминокислотной последовательностью LPxTG (где «х» обозначает любую аминокислоту). Сортаза расщепляет данную последовательность и связывает белок с определенной аминогруппой другого мономера, образуя, таким образом, полимерную основу фимбрии. Для катализируемого сортазами «заякоривания» белка в клеточной стенке важную роль играет располагающийся следом за LPxTG-участком гидрофобный мембранный домен, а также концевая часть молекулы с положительным зарядом. Фиксация белка в клеточной стенке наступает в результате сортазозависимого расщепления LPxTG-последовательности между треонином (Т) и глицином (G) с последующим связыванием остатка треонина с аминогруппой пептидогли-кана [10, 15, 16]. SpaA-тип фимбрий кодируется кластером генов spaA-srtA-spaB-spaC. Структурная основа пиля БраА-типа состоит из большой SpaA-субъединицы, на боковой поверхности которой располагается малая субъединица SpaB, а на кончике пиля находится другая малая субъединица SpaC. Подобным образом устроены SpaD- и SpaH-пили. Большие субъединицы являются структурными компонентами пилей, а малые — функциональными [10], которые играют ключевую роль в адгезии [10, 24] и инициируют взаимодействие возбудителя с клетками хозяина, обусловливая последующую колонизацию [6].
Микрокапсула — слизистое образование, выявляемое только при электронной микроскопии; имеет липидную природу, прочно связана с остальными слоями клеточной стенки, выявляется как у неповрежденных, так и частично лизированных клеток [1].
Поверхностные белки коринебактерий разнообразны и многофункциональны. PS-2 белок образует поверхностный слой наружной мембраны некоторых коринебактерий. У Corynebacterium glutamicum PS-2 белок имеет молекулярную массу около 63 кДа. При электронной микроскопии выявлена его упорядоченная кристаллическая гексагональная структура и определенная степень изменчивости у различных штаммов C.glutamicum [10].
Белок DIP1281 — представитель NlpC/РбО группы — большого надсемей-ства, объединяющего несколько различных групп белков [5, 39]. Обусловливает адгезию, встречается у бактерий, бактериофагов, РНК-вирусов, эукариот, а также различных представителей коринебактерий (C.diphtheriae, Corynebacterium efficiens, C.glutamicum и Corynebacterium jeikeium,) [31]. Мутации DIP 1281 вызывают изменение белковых структур клеточной поверхности и формирование цепей бактерий. DIP 1281 не является ключевым фактором при отделении пептидогликанового слоя делящихся бактерий: разрушение цепей не снижает жизнеспособность бактерий.
Белок 67-72р (гемагглютинин) — нефимбриальный поверхностный белок, кодирующийся геном DIP0733, обнаружен у штаммов C.diphtheriae, лишенных фимбрий, Corynebacterium pseudodiphtheriae, Corynebacterium xerosis. Белок 67-72p способен распознавать и специфически связываться с эритроцитами человека, обусловливая их гемагглютинацию и давая тем самым возбудителю возможность распространяться по всему организму через кровь [36]. Белок
67-72р способен связываться и с клетками Нер-2 [29], что может блокироваться анти-67-72р IgG. Установлена отрицательная корреляция между способностью C.diphtheriae к адгезии на клетках линии Нер-2 и эритроцитах: штамм с низкой гемагглютинирующей активностью показал высокие темпы адгезии к Нер-2 клеткам, и наоборот. Белок 67-72р способствует также инвазии C.diphtheriae в клетки Нер-2 и индуцирует их апоптоз [29].
Порины — каналообразующие белки, способствующие транспорту питательных веществ в клетку. Коринебактериальные порины функционально эквивалентны таковым грамотрицательных бактерий, но имеют совершенно иную структуру, представляя собой мультимерные а-спиральные субъединицы. Порины C.glutamicum представлены несколькими каналообразующими белками: РогА, РогВ, РогС и РогН [10, 12, 21]. Их гомологи были найдены у Corynebacterium callunae, C.diphtheriae, C.efficiens и Corynebacterium amyco-latum [10,14].
Сиалидаза (нейраминидаза) — белковый фермент, представляющий собой гликозилгидролазу. Внеклеточная сиалидаза (экзосиалидаза) обнаружена у C.diphtheriae. Установлена взаимосвязь синтеза дифтерийного токсина, продукции сиалидазы и углеводного состава поверхности клетки C.diphtheriae с концентрацией железа в среде [10].
Клеточная стенка почти всех видов коринебактерий имеет сложное строение и включает в свой состав корд-фактор, арабиногалактан, пептидогликан, липоманнан, липоарабиноманнан.
Корд-фактор (фактор жгутообразований) представлен миколовыми кислотами (коринемиколатами), основой его является токсичный гликолипид — 6,6-димиколат трегалозы [10, 18, 40]. Формирует второй барьер проницаемости, эквивалентный наружной мембране грамотрицательных бактерий, что является главной особенностью коринебактерий, нокардий и микобактерий. Эффективность этого барьера обусловлена содержащейся в нем миколовой кислотой [19]. Внутренняя часть слоя миколовой кислоты коринебактерий сформирована, главным образом, миколовыми кислотами, связанными с арабиногалактаном; во внешнем слое преобладают трегалоза и глицерин-эстерифицированные миколовые кислоты и незначительное количество свободных миколовых кислот [18, 40].
Арабиногалактан — гетерополисахарид, состоящий из D-арабинозы и D-галактозы. Арабиногалактан у C.glutamicum состоит только из арабинозы и галактозы, у C.amycolatum и C.xerosis дополнительно содержит глюкозу [9, 33]. У C.glutamicum чередующиеся сшитые остатки D-галактозы образуют линейную цепочку примерно из 30 сахарных долей, сшитых с пептидоглика-ном. Арабиногалактан обеспечивает ковалентную связь не только с пептидо-гликаном, но и с наружной мембраной [4, 10].
Пептидогликан. Как и у других бактерий, гликановую часть макромолекулы пептидогликана составляют чередующиеся [3-1,4-связанные N-ацетил-глюкозаминовые и N-ацетиловые единицы мурамовой кислоты. Образование поперечных связей между различными полимерами гликана происходит через пептидные связи. Пептидогликан у Corynebacterium bovis, C.pseudodiphtheri-cum, Corynebacterium pseudotuberculosis, Corynebacterium striatum, Corynebacterium ulcerans и C.xerosis сшит напрямую; межпептидные мостики, которые можно обнаружить у других грамположительных бактерий, отсутствуют.
Сложная архитектоника пептидогликана коринебактерий обеспечивает ригидность их клеточной оболочки и форму клеток [10, 20].
Липоманнан (ЛМ) и липоарабиноманнан (ЛАМ). У коринебактерий, как и у других прокариот, липидный бислой клеточной оболочки не симметричен. Причиной асимметрии является введение гликоконьюгатов в ее внешний слой [13]. Производные ЛМ и ЛАМ обнаружены у различных видов коринебактерий, причем распределение ЛМ- и ЛАМ-подобных веществ видоспецифично. Так, у C.glutamicum доминируют ЛМ-подобные молекулы, у C.xerosis и С. amycolatum — преимущественно ЛАМ-подобные вещества, тогда как у С. diphtheriae обнаружено практически равное распределение ЛМ- и ЛАМ-производных [10, 27].
Цитоплазматическая (или плазматическая) мембрана (ЦПМ) — основной диффузный барьер клеток, отделяющий цитоплазму от окружающей среды. ЦПМ коринебактерий состоит из фосфолипидов, собранных в липидный бислой, который дополнительно содержит другие полярные липиды, жирные кислоты (насыщенная пальмитиновая и ненасыщенная деценовая кислоты) и большое разнообразие белков. Такая структура ЦПМ необходима для реализации процессов переноса и биоэнергетики клетки [10]. Основными фос-фолипидами ЦПМ являются фосфатидилглицерол, дифосфатидилглицерол и фосфатидилинозитол. Состав жирных кислот может существенно изменяться в зависимости от условий окружающей среды (низкая температура или наличие остатка углерода).
Жирные кислоты синтезируются путем последовательных циклов многоступенчатой реакции [34]. Описано два различных типа синтеза жирных кислот (fatty acid synthesis) (FAS), которые основаны на их общем составе. При реализации типа FAS-I задействован крупный многофункциональный белковый комплекс, типа FAS-II — минимум семь функциональных областей, необходимых для синтеза жирных кислот.
Протеины FAS-I обнаружены у представителей семейства Corynebacte-riaceae, в том числе, и C.diphtheriae, C.glutamicum и C.efFiciens содержат гены, кодирующие два комплекса протеинов типа FAS-I: FAS-LA и FAS-IB. У С. glutamicum FAS-LA играет ключевую роль, a FAS-IB — менее важен. Однако для мутантных штаммов, не имеющих FAS-IB, характерна измененная структура жирных кислот, включая и миколовые кислоты, что свидетельствует о необходимости наличия FAS-1B у штаммов коринебактерий дикого типа [34]. C.glutamicum содержит гены, кодирующие не только FAS-I, но и FAS-II [34], которые принимают участие в удлинении цепочек миколовой кислоты и у микобактерий. Тип FAS-II, обычно обнаруживаемый у бактерий, отсутствует у других коринебактерий, в частности, у C.diphtheriae [10].
Цитоплазма клеток коринебактерий представлена мелко-гранулярным компонентом с зонами повышенной плотности размером 20 — 40 нм (рибосомы, полисомы). В различных частях клеток обнаруживают значительное количество внутрицитоплазматических мембранных структур, расположенных в непосредственной близости от плазмолеммы и сохраняющих с ней анатомическую связь [1]. Цитоплазма коринебактерий содержит липиды, крахмал [33]. На электронограммах коринебактерий видны достаточно крупные и многочисленные включения — полиметафосфаты (гранулы волютина или Бабеша-Эрнста диаметром 0,18-0,20 мкм), имеющие разрыхленную цен-
тральную часть и плотную осмиофильную периферию. Такие гранулы расположены вблизи нуклеоида или на концах клеток и являются резервуаром клеточной энергии [1, 2].
Геном (нуклеоид). В ультратонких срезах коринебактерий нуклеоид представлен небольшой, достаточно дифференцированной осмиофобной зоной, в которой располагаются тяжи, образованные слипшимися нитями ДНК [1]. Последовательность генома коринебактерий штамма NCTC13129 C.diphtheriae биотипа gravis не отличается от таковой у C.glutamicum и C.efficiens. Геном представлен кольцевой двуцепочечной молекулой ДНК и содержит 2389 генов, из которых 2272 кодируют белки [11]. Помимо ДНК, в клетке коринебактерий имеется вторая нуклеиновая кислота — рибонуклеиновая (РНК), которая, в отличие от ДНК, состоит из одной цепи, имеет сахар рибозу вместо дезокси-рибозы и урацил вместо тимина. Основная масса РНК связана с белком в форме маленьких частиц или рибосом, которые являются центрами синтеза белка. Помимо рибосомальной РНК (рРНК), в цитоплазме бактерии находится еще информационная РНК (иРНК, или мРНК), осуществляющая функцию переноса генетической информации от ДНК к полисомам. Рибосомные РНК (рРНК) — консервативные элементы бактерий. 16S рРНК входит в состав малой, a 23S рРНК — в состав большой субъединицы рибосом. Определение последовательности генов 16S рРНК является основой геноси-стематики, что используется в качестве эталона для идентификации и установления степени родства коринебактерий [7].
При идентификации и дифференциации близкородственных видов коринебактерий в настоящее время применяют различные молекулярно-генетические методы (ПЦР, секвенирование генов 16S рРНК и гроВ). В составе ДНК гомология генов фосфолипазы D (PLD) штаммов (^pseudotuberculosis и C.ulcerans составляет 80%, гомология по аминокислотному и антигенному соотношению — 87% [17].
Ген гроВ — универсальный ген для филогенетического анализа и отличия близкородственных видов, а также идентификации неизвестных штаммов и семейств микроорганизмов в случаях, когда выявление последовательности генов 16S рРНК дает неоднозначные ответы. Частичное или полное определение последовательности генов гроВ наиболее широко используется для определения видов коринебактерий [8]. Определение полной последовательности rpoB-гена и области гена с высокой степенью полиморфизма (гипервариабельная область) позволяет более точно идентифицировать большинство видов коринебактерий [3, 8, 22].
ЛИТЕРАТУРА
1. Заболотных М.В., Колычев Н.М., Трофимов И.Г. Фенотипические формы Согупе-bacterium pseudotuberculosis и их основные свойства. Современные проблемы науки и образования. 2012,4: 72-76.
2. Лабинская A.C., Костюкова H.H. Руководство по медицинской микробиологии. Оппортунистические инфекции: возбудители и этиологическая диагностика. М., Медицина, 2013.
3. Alatoom A.A., Cazanave C.J., Cunningham S.A. et al. Identification of non-diphtheriae Corynebacterium by use of matrix-assisted laser desorption ionization-time of flight mass spectrometry. J. Clin. Microbiol. 2012, 50: 160-163.
4. Alderwick L.J., Radmacher E., Seidel M. et al. Deletion of Cg-emb in corynebacterianeae
leads to a novel truncated cell wall arabinogalactan, whereas inactivation of Cg-ubiA results in an arabinan-deficient mutant with a cell wall galactan core. J. Biol. Chem. 2005, 280 (37): 32362-32371.
5. Anantharaman V., Aravind L. Evolutionary history, structural features and biochemical diversity of the NlpC/P60 superfamily of enzymes. Genome Biology. 2003,4 (2): 11.
6. Barocchi M.A., Ries J., Zogaj X. et al. A pneumococcal pilus influences virulence and host inflammatory responses. Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 2006,103 (8): 2857-2862.
7. Bernard K.A., Funke G. Corynebacterium. Bergey's Manual of Systematics of Archaea and Bacteria (Electronic resource) Ed. by William B. Whitman. New York, John Wiley & Sons, Ltd, Published Online: 18 mar. 2015. Mode of access: http://onlinelibrary.wiley.com/ doi/10.1002/9781118960608. gbm 00026/full. doi: 10.1002/9781118960608. gbm 00026 (24.04.2015).
8. Bernard K.A. The genus Corynebacterium and other medically relevant coryneform-like bacteria. J. Clin. Microbiol. 2012, 50 (10): 3152-3158.
9. Brown J.M., Frazier R.P., Morey R.E. et al. Phenotypic and genetic characterization of clinical isolates of CDC coryneform group A-3: proposal of a new species of Cellulomonas, Cellulomonas denverensis sp. nov. J. Clin. Microbiol. 2005,43 (4): 1732-1737.
10. BurkovskiA. Cell envelope ofCorynebacteria: structure and influence on pathogenicity. ISRN Microbiol. 2013. http://dx.doi.org/10.1155/2013/935736.
11. Cerdeno-Tarraga A.M., Efstratiou A., Dover L.G. et al. The complete genome sequence and analysis of Corynebacterium diphtheriae NCTC13129. Nucleic. Acids. Res. 2003, 31 (22): 6516-6523.
12. Costa-Riu N., Burkovski A., Kramer R. et al. PorA represents the major cell wall channel of the gram-positive bacterium Corynebacterium glutamicum. J. Bacteriol. 2003,185 (16): 47794786.
13. Daffe M. The cell envelope of corynebacteria. In: Eggeling L., Bott M. (ed.). Handbook of Corynebacterium glutamicum. Boca Raton, Ha, USA, Taylor &Francis, 2005.
14. Dorner U., Schiffler B. et al. Identification of a cell-wall channel in the corynemycolic acid-free Gram-positive bacterium Corynebacterium amycolatum. International Microbiology. 2009, 12(1): 29-38.
15. Dramsi S., Trieu-Cuot Bierne P.H. Sorting sortases: a nomenclature proposal for the various sortases of Grampositive bacteria. Res. Microbiol. 2005, 156 (3): 289-297.
16. Eggeling L., Gurdyal S.B., Alderwick L. Structure and synthesis ofthe cell wall. In: Corynebacteria. A. Burkovski (ed.). Caister Academic Press, Norfolk, UK, 2008, P. 267-294.
17. Funke G., von Graevenitz A., Clarridge J.E. Clinical microbiology of coryneform bacteria. Clin. Microbiol. Rev. 1997,10 (1): 125-159.
18. Gande R., Dover L.G., Krumbach K. The two carboxylases of Corynebacterium glutamicum essential for fatty acid and mycolic acid synthesis. J. Bacteriol. 2007, 189(14): 5257-5264.
19. Gebhardt H., Meniche X., Tropis M. The key role of the mycolic acid content in the functionality of the cell wall permeability barrier in Corynebacteriaceae. Microbiol. 2007, 153 (5): 1424-1434.
20. Hansmeier N., Chao T.C., Kalinowski J. et al. Mapping and comprehensive analysis of the extracellular and cell surface proteome of the human pathogen Corynebacterium diphtheriae. Proteomics. 2006,6 (8): 2465-2476.
21. Hunten P., Costa-Riu N., Palm D. et al. Identification and characterization of PorH, a new cell wall channel of Corynebacterium glutamicum. Biochimica et Biophysica Acta. Biomembranes. 2005,1715 (1): 25-36.
22. Khamis A., Raoult D., B.La Scola. rpoBgene sequencing for identification of Corynebacterium species. J. Clin. Microbiol. 2004,42 (9): 3925-3931.
23. Kuamazawa N., Yanagawa R. Chemical properties of the pili of Corynebacterium renale. Infect. Immun. 1972,5(1): 27-30.
24. Mandlik A., Swierczynski A. Pili in gram-positive bacteria: assembly, involvement in colonization and biofilm development. Trends Microbiol. 2008, 16(1): 33-40.
25. Marienfeld S., Uhlemann E.M., Schmid R. et al. Ultrastructure of the Corynebacterium glutamicum cell wal. Antonie van Leeuwenhoek. 1997, 72 (4): 291-297.
26. Mattos-Guaraldi A.L., Formiga L.C.D., Pereira G.A. Cell surface components and adhesion in Corynebacterium diphtheria. Microbes Infect. 2000, 2 (12): 1507-1512.
27. MishraA.K., KrumbachK., RittmannD. Lipoarabinomannan biosynthesis in Coiynebacteria-ceae: the interplay of two a(l-2)-mannopyranosyltransferases MptC and MptD in mannan branching. Mol. Microbiol. 2011, 80 (5): 1241-1259.
28. Mishra A.K., Das A., Cisar J.O. Sortase catalyzed assembly of distinct heteromeric fimbriae in Actinomyces naeslundii. J. Bacteriol. 2007,189: 3156-3165.
29. Moreira L.O., Mattos-Guaraldi A.L., Andrade A.F.B. et al. Novel lipoarabinomannan-like lipoglycan (CdiLAM) contributes to the adherence of Corynebacterium diphtheriae to epithelial cells. Arch Microbiol. 2008, 19 (5): 521-530.
30. Niederweis M., Danilchanka O., Huff J. et al. Mycobacterial outer membranes: in search of proteins. Trends Microbiol. 2010,18 (3): 109-116.
31. Ott L., Holler M. et al. Corynebacterium diphtheriae invasion-associated protein (DIP1281) is involved in cell surface organization, adhesion and internalization in epithelial cells. BMC Microbiology. 2010,10 (1): 2-10.
32. Ott L., Holler M., Rheinlaender J. et al. Strain-specific differences in pili formation and the interaction of Corynebacterium diphtheriae with host cells. [Electronic resource]. BMC Microbiology. 2010, Vol.10. Article 257. Mode of access: doi:10.1186/1471-2180-10-257. -14.03.15.
33. Paviour S., Musaad S., Roberts S. et al. Corynebacterium species isolated from patients with mastitis. Clin. Infect. Dis. 2002, 35 (11): 1434-1440.
34. Radmacher E., Alderwick J., Besra G.S. Two functional FAS-I type fatty acid synthesis in Corynebacterium glutamicum. Microbiology. 2005,151 (7): 2421-2427.
35. Rheinlaender J., Grabner A., Ott L. et al. Contour and persistence length of Corynebacterium diphtheriae pili by atomic force microscopy. Eur. Biophys. Journal. 2012, 41 (6): 561-570.
36. Sabbadini P.S., Assis M.C., Trost E. Corynebacterium diphtheriae 67-72p hemagglutinin, characterized as the protein DIP0733, contributes to invasion and induction of apoptosis in Hep-2 cells. Microbial Pathogenesis. 2012, 52 (3): 165-176.
37.Ton-That H., Schneewind O. Assembly of pili in Gram-positive bacteria. Trends Microbiol. 2004,12 (5): 228-234.
38. Ton-That H„ Schneewind O. Assembly of pili on the surface of Corynebacterium diphtheriae. Mol. Microbiol. 2003,50 (4): 1429-1438.
39. Tsuge Y., Ogino H., Teramoto H. et al. Deletion of cgR_1596 and cgR_2070, encoding NlpC/ P60 proteins, causes a defect in cell separation in Corynebacterium glutamicum. J. Bacteriol. 2008, 190 (24): 8204-8214.
40. Yang Y., Shi F., Tao G. et al. Purification and structure analysis of mycolic acids in Corynebacterium glutamicum. J. Bacteriol. 2012, 50 (2): 235-240.
Поступила 11.07.16
Контактная информация: Харсеева Галина Георгиевна, д.м.н., проф.,
344022, Ростов-на-Дону, Нахичеванский пер., 29, р.т. (632)250-41-09
