CC BY
21
2,1995
и сво-[ей.
1СН0Г0
овиях )ДИТ к 1вания рств и ? воды рбщей
шера-|енно-ств до новых ствии рации 10 вто-иводя разное ерехо-дить в
ением южде-1 этом
аство-бразо-ззник-;ности ления моле-дейст-ы, а в
кПЬ-ДИ-
гвия и триоб-ующе-)ЛОЧКу
проис-
яутри-
ровых
Жир,
эмуль-
юдной
оставе
шера-
:ходит
олеку-[й рас-окси-[ьшает !еСКуЮ
^яется 1Щ6СТВ :ти от
!б0ТКИ
зруше-
1ЯСН0Й
юлной жания ода их руппы О, что
существенно снижает биологическую ценность продукта.
Еще более значительные изменения претерпевают ферменты. К завершению тепловой обработки (70-75°С) происходит их полная инактивация.
При тепловой обработке меняется характер связывания ионов металлов с белками мышечной ткани и другими компонентами системы. Большинство связей разрушается, и ионы металлов переходят в свободное состояние, нейтральное по •отношению к другим веществам.
Тепловая обработка ведет также к отмиранию вредных микроорганизмов, что значительно улучшает санитарное состояние готового продукта.
Формализация процессов, приведенных на структурно-кинетической схеме (рис. 2), во многом определяется характером кинетических зависимостей, описывающих скорость их протекания.
Считают [1, 2], что такие процессы, как денатурация, гидролиз, инактивация ферментов, деструкция витаминов, отмирание микроорганизмов и др., могут быть описаны уравнением химической кинетики 1-го порядка, когда скорость пропорциональна концентрации:
йс/сН = - Кс, где с — концентрация вещества;
К — константа скорости реакции;
I — время.
Однако возможны отклонения от подобных зависимостей. В одних случаях это объясняется существованием двух или большего числа последовательных реакций 1-го порядка, в других — результатом разветвленного механизма процессов
или действия двух или -более конкурирующих кооперативных процессов [2].
Основными факторами, влияющими на скорость изменения белковой системы, являются температура, действие pH и концентрация солей [2, 3]. Некоторые белки склонны к произвольной денатурации при экстремальных значениях pH [2]. Наиболее существенное воздействие оказывает температура. Ее влияние на скорость реакции определяется законом Аррениуса:
К = Ае~Е/кГ, где А— константа;
Е — энергия активации;
Я — газовая постоянная;
Т — абсолютная температура.
Знание закономерностей протекания физикохимических и биохимических процессов в мясном сырье как биотехнологической системе при технологической обработке позволит прогнозировать изменение качества продукта во времени.
ЛИТЕРАТУРА
1. Уэбб Ф. Биохимическая технология и микробиологический синтез. — М.: Медицина, 1969. — 560 с.
2. Жоли М. Физическая химия денатурации белков. — М.: Мир, 1968. — 364 с.
3. Соколов А.А. Физико-химические и биохимические основы технологии мясопродуктов. — М.: Пищевая пром-сть, 4965. — 490 с.
Кафедра технологического оборудования и процессов отрасли
Поступила 05.11.94
[637.526:547.96 ].001.4
ВЛИЯНИЕ ПОСОЛА, КОПЧЕНИЯ И ХРАНЕНИЯ НА БЕЛКИ ПРИ ПРОИЗВОДСТВЕ ЗЛАТИБОРСКОГО БЕКОНА:
ЭЛЕКТР О ФОРЕ ТИ ЧЕС КОЕ В НА ТРИЙД ОДЕЦИЛС УЛЬФА Т-
С. САЙЦИС, М. БАСТИЧ, Л. БАСТИЧ,
Л.В. АНТИПОВА
Югославский институт технологии мяса Белградский университет
Воронежская государственная технологическая академия
I
Сухие национальные мясные продукты, производимые в районе Златиборских гор (Югославия), имеют длительный срок хранения, высокую питательную ценность и вкусовые достоинства. К ним относится златиборский бекон, изготавливаемый по традиционной технологии и имеющий оригинальную органолептику. Однако биохимический состав белковой части продукта, включая изменения белков на различных стадиях технологической обработки бекона, изучен недостаточно.
Цель настоящей работы — исследование изменений белков златиборского бекона под влиянием процессов посола, копчения и хранения.
Объектом исследования были образцы златибор-ского бекона, выработанного на Каджетинском мясокомбинате (Югославия). Для его изготовления использовали белых мясных свиней в возрасте 6 мес. Процесс выработки бекона включает стадии:
ИССЛЕДОВАНИЕ БЕЛКОВ ПОЛИАКРИЛАМИДНОМ ГЕЛЕ
разделку туш, сухой посол — 21 сут, холодное копчение—сушка при 20-25°С — 30 сут, хранение при 10°С — 30 сут.
Электрофоретическому исследованию в натрий-додецилсульфат-полиакриламидном геле подвергали белки, экстрагированные из мышечной части златиборского бекона, в которой преобладают восемь мышц. Использовали готовые гелевые диски с градиентом 8-18%. Полосы белка окрашивали нитратом серебра и красителем кумаси трифенил-метановый 11-250 [1].
Молекулярную массу исследуемых белков определяли с использованием белков-стандартов РЬагт БОБ-70 (14-70 к Да) и 505-200 (30-200 кДа).
В образцах, содержащих избыточное количество липидов, электрофоретическое разделение белковых компонентов затруднено, что осложняет также интерпретацию результатов. В связи с этим предложена методика подготовки образцов, включающая их предварительное обезжиривание и сушку. Образцы обезжиривали этанолом с объемной долей 96%, дихлорметаном и ацетоном; высушивали 48 ч при комнатной температуре, 24 ч при 44°С и 24 ч при комнатной температуре в струе азота.
Исходя из наилучшего разделения белковых полос, предложена следующая пропись метода предварительной подготовки образцов для электрофоретического исследования. К 1 г помещенной в кювету гомогенизированной пробы прибавляют 10 см ацетона. Содержимое кюветы перемешивают. Смесь центрифугируют при 83 с 1 в течение 5 мин. Надосадочную жидкость сливают. К остатку вновь прибавляют 10 см3 ацетона, перемешивают и повторно центрифугируют. Описанную процедуру повторяют дважды. Остаток высушивают 48 ч при комнатной температуре.
(ІС -і* г" *4
•!г 1 ^ «-»В щ а - -
1S*
”
vrnm
*
t
/
Рис. 4
Рис. 5
Рис.
На рис. 1 представлена электрофореграмма белков златиборского бекона, окрашенных нитратом серебра, на разных стадиях технологической обработки: исходное сырье — I (первый день), сухой посол — И, III, IV, V (3, 7, 14 и 21-й дни соответственно), холодное копчение и сушка — VI, VII, VIII (10, 20 и 30-й дни соответственно), созревание при 10°С — IX, X (15-й и 30-й дни).
Набор белков MW-SDS-70: альбумин АВ, бычья плазма, альбумин яйца АЕ, пепсин PS, трипсино-ген ТР, бычий панкреатин, /?-лактоглобулин Р -LG, коровье молоко, лизоцим LZ , белок яйца. Набор белков MW-SDS-200: тяжелая цепь миозина МНС, мышца кролика, /?-галактозидаза /?-GL, Escherichia coli, фосфорилаза В РНВ, мышца кролика, альбумин АВ, бычья плазма, альбумин яйца АЕ, декарбоксилаза СА, бычьи эритроциты.
Наибольший интерес представляет анализ изменений миофибриллярных белков — актина и миозина — как главных носителей функциональных свойств белков. Уже после 3-го дня сухого посола зафиксировано уменьшение количества миозина в виде полос белка, соответствующих тяжелым цепям молекулы миозина. Такие же изменения характерны и для актина, полосы которого располагаются между интенсивными полосами энолазы и креатинкиназы, что затрудняет его идентификацию. Это подтверждается сканированием полученных электрофореграмм (окрашено кумаси-50), представленным на рис. 2 (исходное сырье); рис. 3 (21-й день сухого посола); рис. 4 (30-й день стадии холодного копчения); рис. 5 (30-й день стадии созревания).
ЛЕШКИ!
J
к*-.:? 1 ПЇ
Рис. 2
Рис. 3
Интенсивность миозинового пика в конце процесса посола меньше, чем для исходного сырья приблизительно на 8%. К концу стадии копчения она уменьшилась только на 2%, а к концу хранения — еще на 3%. Количество актина сокращалось соответственно на 9, 3 и 2%. Интенсивность пиков для полос других' миофибриллярных и саркоплаз-матических белков в диапазоне молекулярной массы от 17 до 100 кДа, подобно интенсивности пиков для миозина и актина, в процессе изготовления ' златиборского бекона также уменьшалась. Пики а и Ь, соответствующие белкам с молекулярной массой 97 и 68 кДа, значительно сократились к концу хранения. Пики cud белков с молекулярной массой 60 и 58 кДа уменьшаются в процессе посола и копчения, тогда как белковый компонент е молекулярной массой 24 кДа исчезает после 30-го дня периода созревания.
Наиболее заметные потери актина и миозина на стадии сухого посола можно объяснить их растворением и экстракцией в мясном соке под воздействием соли. Поскольку же в процессе посола имеют место потери мясного сока из тканей бекона, вместе с ним теряется и часть экстрагированных миофибриллярных белков. Потери максимальны при концентрации соли 3—5%. Дальнейшее ее увеличение приводит к денатурации белков, уменьшая их экстракцию, вследствие чего потери миофибриллярных белков из мышечной ткани сокращаются [2-5].
На основе представленных электрофореграмм можно заключить, что нагревание бекона до 10-15°С во время холодного копчения не вызывает значительных изменений белков. Это соответствует данным [6-9], что тепловая денатурация миофибриллярных белков наступает при 35-45°С, а саркоплазматических — при 50~60°С.
ВЫВОД
При производстве златиборского бекона не происходит значительных изменений белков, поскольку условия его изготовления (высокая концентра-
U..IP c-:l| гпт-nFnn
Hflh l-Лі
;J|f :іМИ' jip-ПІ!
1. і; ш
?. lludb
П
А..Ч. Ж.|
.■'■1 г. lYTi : п
ГШ
'ЮТНеї: UL'pLJL НІ Р;ПРЛР^= Lh'.LIX г!І LLL-І.ї Л..
cvn-'rf,
іірс'і:-::-:
Gcotf: fte "П.! : Oi'.toCU
М11
;.::luh. J Іґчнть tj:
caontTR f. ij
Hhlfi
ЧСС&І.Ч F .:J T Ъ K=«
(і :J-;jij ij’j
: l ■: и.1 і L і.-VNHJL H Gy^npiTI prrife K(1 Olhi:t ij
JAkULV-IH учи.ч.\ I
ij- :-гк г-л i-:!
ИУЄ ffiiMj !l i.*i UU ЛОиН.
.ТГГЇЄ ЧЇ-Ж4 i;
HhlJulI VVJ Hf.f KT^UII Пі;
J
N
1ft
! * in
кА
е просырья чения фане-іалось пиков оплаз-й мас-пиков ления ики а й мас-концу ярной юсола е мого дня
ша на аство-эздей-юсола беко-гаван-імаль-иее ее ;лков, :отери ни со-
грамм
0 10-
ывает
тству-
1 мио-5°С, а
е про'-скол ь-гнтра-
ция соли, низкая температура копчения, хранение готового продукта при 10°С и низкой относительной влажности воздуха) препятствуют действию ферментов или микроорганизмов, приводящему к их протеолизу. .
ЛИТЕРАТУРА
1. Instruction Manual, Pharmacia LKB Biotechnology, 80-1300-08, 1991.
2. Hudson J.F. Developments in Food Proteins — 5, Elsevier Applied Science Publishers LTD, London, 1982.
3. Dilber van Griethuysen E. PJ Knight, 37th International Congress of Meat Science and Technology, Kulmbach, 1991, vol. 1. P. 340.
4. Offer G., TrinickJ. Meat Sci. 8(1983) 245.
5. Knight P., Parsons N. Meat Sci., 24 (1988) 275.
6. Foegeding E.A., Allen C.E., Dayton W.R. J. Food Sci., 51 (1986) 104.
7. Karmas E., Di Marco G.R. J. Food Sci. 35 (1970) 725.
8. Shiga K„ Kami Т., Fujii M. J. Food Sci. 53 (1988) 1076.
9. Pospiech E.,.Honikel K.O. 37th International Congress of Meat Science and Technology, Kulmbach, 1991, vol. 1. P. 457.
Кафедра технологии мяса и мясных продуктов
Поступила 12.10.94
637.661.004.14
ПРОБЛЕМЫ И ВОЗМОЖНОСТИ ПОЛИФУНКЦИОНАЛЬНОГО ИСПОЛЬЗОВАНИЯ ФРАКЦИЙ КРОВИ
А.И. ЖАРИНОВ, И.А. РОГОВ, Л.Б. МАКАРОВА
Московская государственная академия прикладной биотехнологии
Переход производства продуктов питания на качественно новый уровень при одновременном совершенствовании традиционных технологий и вовлечении в производство ограниченно используемых видов белоксодержащего сырья (кровь убойных животных, ее фракции, коллагенсодержащее сырье, субпродукты и т.д.) требует углубления современных научных представлений о механизме процессов, связанных со спецификой состава и свойств этого сырья.
Особое место среди источников полноценного белка занимает плазма крови ПК, являющаяся биообъектом с уникальными полифункциональны-ми свойствами. Направленно воздействуя на входящие в ее состав белковые фракции, можно получать разнообразные структурированные формы с заданными функционально-технологическими свойствами, способные эффективно регулировать, в свою очередь, свойства сырья. Многокомпонентные смеси на базе ПК со сбалансированным химическим составом можно одновременно рассматривать как ионо- и термотропные гельные системы, обладающие определенным биотехнологическим потенциалом, формируемым присутствующими в исходных компонентах естественными ингредиентами (белки, липиды, макро- и микроэлементы, буферные системы, ферментно-микробиологические комплексы и т.д.).
Основной причиной нерационального использования на пищевые цели белка крови убойных животных и ее фракций является отсутствие научных данных, характеризующих функциональнотехнологические свойства, а также биотехнологический потенциал этого сырья. Несмотря на наличие некоторых гипотетических предпосылок и имеющихся технологических решений, научные основы полифункционального использования ПК и белоксодержащих систем на ее базе исследованы недостаточно и нуждаются во всестороннем анализе, систематизации, экспериментально-практической проверке.
Имеющиеся сведения о процессе структурирования промышленной стабилизированной плазмы крови показывают в общем виде механизм коагу-
ляционного взаимодействия белков и не дают представления о специфике протекания процесса в условиях ионо- (Н+ и Са+ ) и термотропного гелеобразования в многокомпонентных белоксодержащих системах. Особый научный интерес и практическое значение имеет рассмотрение основ процесса самоструктурирования белоксодержащих систем, включающих плазму крови, путем дестабилизации и инициирования фибринообразова-ния ионами кальция, непосредственно находящимися в сырье. Изучение Са +-донорской функции сырья животного происхождения, характера изменения концентрации Са++ в зависимости от условий среды позволяет создать научно обоснованную модель процесса рекальцинирования и структурирования промышленной ПК в поликомпонентных системах, на основе которой возможно получение фибриллярноподобных матричных структур с регулируемым составом и функционально-технологическими свойствами.
Анализ и систематизация литературных данных [ 1, 2 , а также результаты собственных исследований [3—5] позволили нам разработать классификационную схему использования ПК в технологии мясных изделий, отражающую современные подходы к реализации биологического и функционально-технологического потенциала белкового компонента ПК при производстве пищевых продуктов. Схема дает представление о состоянии, способах обработки, составе и свойствах белковых препаратов, получаемых на основе ПК, определяет области их практического применения (рисунок).
Один из путей технологического использования ПК — применение ее в жидком стабилизированном виде (а также после охлаждения и замораживания) с относительно невысоким содержанием белка и сохраненными нативными функционально-технологическими свойствами. В этом случае белки ПК характеризуются высоким уровнем водосвязывающей способности и эмульгирования, что обусловлено наличием в ней водорастворимых белков, способных образовывать гели при нагреве. Совокупность данных свойств позволяет широко использовать плазму не только как компонент, балансирующий общий и химический состав готовых изделий, но и как функциональную добавку при производстве мясопродуктов с высоким конеч-
