CC BY
23
элементов, количественно и качественно влияющих на состав фауны, характерно и в целом для всех аридных территорий Евразии [3].
1. Длусский Г.М. Муравьи рода Формика. М., 1967.
2. Радченко А.Г. // Зоол. журн. 1994. Т. 73. № 6. С. 39-52.
3. Лопатин И.К. // Вестн. Белорус. ун-та. Сер. 2: Хим., биол., геогр. 1993. № 3.
УДК 576.8
ВЛИЯНИЕ НИЗКОИНТЕНСИВНОГО ЭЛЕКТРОМАГНИТНОГО ИЗЛУЧЕНИЯ КРАЙНЕВЫСОКОЧАСТОТНОГО ДИАПАЗОНА НА АКТИВНОСТЬ КАТАЛАЗЫ
© 2006 г Е.Г. Чеботарева, В.Б. Бородулин
We had been developed a technique of definition katalase activity under the loss of peroxide of hydrogen. For katalase authentic increase in speed of reaction under action of extremely highly frequency radiation of low intensity it is not established.
В связи с широким использованием низкоинтенсивных электромагнитных излучений в различных областях медицины актуальным является изучение влияния КВЧ-излучения на организм. Много работ посвящено механизму действия КВЧ-излучения на клетку [1, 2]. Для выявления характера воздействия КВЧ-терапии на клетку важно определить, на какую клеточную мишень воздействует излучение. Одним из главных компонен -тов клетки является ферментативная система. По изменению скорости энзиматической реакции отдельного фермента можно судить о КВЧ-воз-действии.
Важным биохимическим показателем метаболизма является активность каталазы - одного из ферментов антиоксидантной защиты, регулирующего баланс между эндогенной системой АОЗ и перекисным окислением липидов. Каталаза в максимальных концентрациях находится в эритроцитах и печени. Особое значение имеет каталаза в эритроцитах, защищая гемоглобин, образующийся при обмене веществ в эритроцитах, от окислительных превращений под влиянием перекиси.
Литература
С. 29-32.
Ставропольский государственный университет, Калмыцкий государственный университет, г. Элиста
6 октября 2006 г
В связи с вышесказанным была сформулирована цель настоящего исследования - выяснение возможного механизма воздействия КВЧ-излучения на активность каталазы. Характеристики данного фермента будут, по нашему мнению, говорить и об изменении метаболизма и всех процессов в живом организме.
Для получения кинетических кривых использовался метод спектрофо-тометрии, так как он наиболее удобный и чувствительный.
Существует несколько методик определения каталазной активности. В основе метода лежит способность перекиси водорода образовывать с солями молибдата стойкий окрашенный комплекс. Фермент инкубируют с перекисью водорода в течение 10 мин, после чего в реакционную смесь добавляют раствор молибдата аммония. По образовавшемуся цветному комплексу определяют количество оставшейся перекиси водорода. Полученные данные используют для расчета активности каталазы. Однако данный метод имеет достаточно высокую погрешность, возникающую из-за того, что добавление молибдата аммония не останавливает каталазную реакцию. Поэтому на момент измерения реакция, катализируемая ферментом, продолжается. При этом каталаза разрушает как свободную, так и связанную формы перекиси водорода. В данном случае идет несколько конкурирующих реакций: взаимодействие каталазы со свободной перекисью водорода, связанной с молибдатом аммония, а также с перекисью, адсорбированной на поверхности комплекса. В связи со всем вышеупомянутым мы модифицировали данную методику.
Чтобы исключить влияние молибдата аммония на активность каталазы из-за его связывания с перекисью, мы решили отработать методику, позволяющую наблюдать изменение концентрации свободной перекиси (тах поглощения 260 нм) без связи с молибдатом аммония. Нами была разработана методика определения каталазной активности по уменьшению кон -центрации перекиси водорода в растворе. Для этого были сняты спектры поглощения перекиси в диапазоне 245-290 нм для 10 различных концентраций от 0,3 до 3 % с шагом 0,3 %. Эксперимент был проделан 3 раза. Для каждой длины волны построили зависимость поглощения от концентрации (рисунок).
Зависимость убыли перекиси от времени, т.е. скорость каталазной реакции, имеет вид той же экспоненциальной кривой. Причина экспоненциального затухания скорости оптического поглощения заключается не только в убыли перекиси, за счет чего происходит снижение вероятности образования комплекса перекись - каталаза, но и в увеличении влияния на величину оптической плотности образующихся пузырьков кислорода.
Для каталазы достоверного увеличения скорости реакции под действием КВЧ-излучения на частотах 65 ГГц (мощность 0,5 и 10 мкВт), 61,2 (500 мкВт), 56 (500 мкВт) и нерезонансной частоте 42 ГГц (500 мкВт) не установлено.
Графики зависимости оптического поглощения перекиси водорода от концентрации на различных длинах волн
Литература
1. Бецкий О.В., Девятков Н.Д. // Биомедицинская радиоэлектроника. 1996. № 3.
2. Петросян В.И. и др. // Биомедицинская радиоэлектроника. 2001. № 5, 6.
Саратовский государственный медицинский университет 11 октября 2006 г.
