CC BY
262
УДК 577.1:637.3
Современные подходы к применению микробной трансглютаминазы в сыроделии (аналитический обзор)
Яшкин Александр Иванович, кандидат сельскохозяйственных наук, доцент
e-mail: [email protected]
Федеральное государственное бюджетное образовательное учреждение выс-
жим V/ V/
шего образования «Алтайский государственный аграрный университет»
Аннотация. Проведен анализ научных публикаций по вопросу применения фермента трансглютаминазы в сыроделии. Рассмотрены некоторые приемы совершенствования биотехнологии сыров с трансглютаминазой, нацеленные на создание условий для ее максимальной активности в молоке. При ферментативной коагуляции белка трансглютаминаза рекомендована к внесению в молоко одновременно с химозином либо после его добавления, что обеспечивает повышение выхода и массовой доли влаги в сырах за счет сохранения в сгустке компонентов сыворотки. Фермент содействует замедлению процессов протеолиза и липолиза в период созревания сыров. Трансглютаминаза не оказывает значимого влияния на органолептические показатели сыров, но снижает биодоступность питательных веществ продукта для микроорганизмов порчи.
Ключевые слова: сыроделие, трансглютаминаза, выход сыра, массовая доля влаги, качество сыра, синерезис, реологические показатели.
Введение
Широкое использование ферментов в пищевой промышленности обусловлено огромными возможностями, которые они предоставляют для улучшения технологических и органолептических свойств, пищевой ценности отдельных ингредиентов и готовых пищевых продуктов. В пищевой промышленности используется более 55 различных ферментных препаратов, причем их количество постоянно растет по мере изучения способов использования огромного разнообразия микроорганизмов для получения новых энзимов [1].
В индустрии молочных продуктов ферменты используются давно. Наиболее известным комплексом энзимов в молочной промышленности, безусловно, является реннет. В настоящее время более половины всех молокосвертывающих ферментов имеют микробиологическое происхождение - получают их из генно-моди-фицированных дрожжей и плесеней с копиями телячьего гена для продуцирования химозина. Помимо молокосвертывающих ферментов, используемых в производстве сыра и творога, в отрасли применяют липазы, некоагулирующие протеазы, амино-пептидазы, лактазы, лизоцим, трансферазы и другие энзимы [1].
Трансглютаминаза (протеин-глутамин^-глутамилтрансфераза, ТГаза) в действующем номенклатурном списке ферментов входит в класс трансферазы (transferases) под номером ЕС 2.3.2.13. Фермент катализирует перенос ацила между Y-карбоксиамидными группами остатков глутамина в белках или пептидах и различными первичными аминами. Если роль акцептора ацила играет £-аминогруппа лизина, то протекает полимеризация и внешне- или внутримолекулярная сшивка белка путем образования изопептида с £-^-глутамил)-лизиновыми мостиками [2]. Происходит обмен £-аминогруппы лизинового остатка на аминную при карбоксиа-минной группе глутаминового фрагмента в белковых молекулах (рисунок).
<а> I I
Glu-C-NH, + RNII, —>- GluC-NIIR + NH,
I О " I О
(b) t I
Glu-C-NH, + ELN-Lys
I О 'Г
(<0 |
Glu-C-NH, + H,0 —Glu-C-OH + NH,
i II i II
I О I О
Рисунок. Реакции, катализированные трансглютаминазой: а - ацильный перенос; b - сшивание глутамина и лизина в белке: образование е-(у-глутамил)-лизинового мостика; c - дезаминирование [3]
Трансглютаминаза обнаружена в животных тканях (рыба, птица, беспозвоночные, амфибии), микроорганизмах и растениях (соя, топинамбур, кормовая свекла, яблоко и др.) [4]. Фермент участвует в ряде биологических процессов, в том числе в свертывании крови, заживлении ран, эпидермальной кератинизации и др. [3, 5].
Исследования по применению ТГазы для модификации казеина молока и соевых глобулинов проводились с начала 80-х годов XX века. В качестве основного сырья для получения энзима использовали ткани млекопитающих, однако ограниченные возможности по промышленному получению фермента из данных видов сырья, а также его зависимость от наличия ионов кальция стимулировали иссле-
—> GIu-C-NH-Lys + NH,
I о I
дователей к поиску альтернативных массово ориентированных способов производства ТГазы. Важным шагом к промышленному производству фермента стало использование микроорганизмов родов Escherichia coli, Bacillus, Aspergillus и дрожжей [5]. В настоящее время Са2+-независимую трансглютаминазу во всем мире получают от Streptoverticillium mobaraense, Streptoverticillium ladakanum и других видов Streptoverticillium и Bacillus subtilis. Благодаря простоте получения и очистки микробиальных ферментов их промышленное использование постоянно растет [1].
К настоящему времени достаточно подробно изучены физико-химические и технологические свойства микробной трансглютаминазы. Изоэлектрическая точка ТГазы равна рН 8.9, фермент активен в диапазоне значений рН от 5.0 до 8.0 ед. при оптимуме рН 7.0, хотя некоторую активность энзим сохраняет и при рН 4.0 и рН 9.0 [2]. Молекулярная масса фермента, оцененная методами масс-спектрометрии и аминокислотного секвенирования, составляет 37,8 кДа. ТГаза достаточно стабильна при высоком гидростатическом давлении, что дает возможность модификации белков даже в тех случаях, когда они не доступны для энзимов при атмосферном давлении [6]. Максимальная ферментативная активность обнаружена в диапазоне температур от 40 до 50 оС [7].
Применение трансглютаминазы в пищевой промышленности.
Микробная трансглютаминаза в силу присущих ей уникальных свойств получила широкое применение в ряде отраслей пищевой промышленности, в частности при производстве продуктов из сырья, белки которого содержат высокий уровень глиадина (зерно злаков, молоко, мясо) [8]. Около 20 лет ТГаза используется в качестве основного связывающего фермента при производстве реструктурированных мясных продуктов в целях повышения их твердости после тепловой обработки [3, 4]. В случае с глютеном - основным белком пшеницы - ТГаза способствует формированию полимеров с высокой молекулярной массой и низким содержанием лизина, а также обусловливает снижение чувствительности белка к высоким температурам. Модифицированный трансглютаминазой глютен лучше атакуется пищеварительными протеазами [9].
По мере того как препараты на основе микробной ТГазы начали промышленно выпускаться, рос и интерес к их возможному использованию в процессах геле-образования казеинов и сывороточных белков молока. В производстве йогуртов молоко обрабатывают ТГазой с последующей тепловой обработкой для инактивации фермента и вносят микробиальную закваску либо вторым способом - путем одновременного добавления в молоко ТГазы и закваски [10]. Основной эффект от перекрестного сшивания белков в процессе ферментации йогурта обеспечивается в диапазоне рН 5.7...6.6, это содействует повышению вязкости и степени белковой полимеризации продукта [11]. Сообразно росту количества вносимой в молоко трансферазы (до 2.4 ед./г белка) изменяется прочность и сенсорная оценка готового продукта [12, 13]. Фермент также нашел применение при производстве аналогов молочных продуктов, низкокалорийного мороженого, спредов и других эмульгированных молочных продуктов [14]. По результатам теста на инфузориях Tetrahymena pyriformis в качестве тест-культуры доказано, что молочные продукты с ТГазой не относятся к токсичным [15].
Производство сыров с трансглютаминазой
Вопросы применения трансглютаминазы в сыроделии рассмотрены в трудах ученых разных стран, основное внимание которых было акцентировано на определении эффективной стадии (этапа) внесения фермента в молоко, его дозировки и установлении условий максимальной активности фермента. Сыры, выработанные
при использовании ТГазы, получили в литературе название «crosslinked cheeses», или «сыры с поперечными связями» [16].
Литературные данные о применяемых дозировках трансглютаминазы в производстве сыров несколько разнятся. Ряд исследователей при испытании фермента указывают его количество к массе молочной смеси, приводя данные в процентах (от 0.02 % до 0.05 %) [22], в граммах (от 0.3 до 0.8 г/л) [23] и в единицах (от 12 до 72 ед./л) [24], [25], [26]. Другие авторы для этих целей принимают во внимание содержание белка в молоке и расчет внесения ТГазы привязывают к его массовой доле. В последнем случает расход энзима при производстве сыров составляет от 0.2 до 7.5 ед./г белка [3, 20, 27, 28, 29, 30].
Управление качеством сыров с ТГазой требовало понимания механизма непосредственного воздействия трансглютаминазы на белки молока в ходе выполнения отдельных технологических операций производства сыров. На начальном этапе интерес к ферменту был вызван исследованием степени восприимчивости казеина как основного белка молока, а также белков сыворотки к сшиванию трансферазой.
В вопросе специфичности энзима к молочным белкам определено, что фракции казеина, видимо по причине структурной близости к фибриногену [7], являются более восприимчивыми к сшиванию трансглютаминазой по сравнению с сывороточными белками. Степень сшивки к-казеина ТГазой выше, чем у ß-, as1- и as2-казеинов, из-за расположения к-казеина на поверхности мицеллы [6]. Среди сывороточных белков а-лактоальбумин характеризуется более высокой степенью полимеризации при обработке ТГазой, чем ß-лактоглобулин [17]. Белки сыворотки менее склонны к реакции сшивания из-за глобулярной структуры и наличия ди-сульфидных связей, тем не менее сшивания можно добиться за счет их денатурации в ходе термической обработки [18].
Сшивка белков возрастает при их концентрации в молоке от 1 до 5 % и снижается при массовой доле белка выше 10 %, при этом основная часть белковых сшивок происходит в течение первых 4 часов инкубации ТГазы в молоке. Установлено, что низкая реакционная способность фермента в сыром или пастеризованном молоке может быть повышена добавлением дитиотреитола [17] и тиолов (в том числе глутатиона) [19, 20], предотвращающих ингибирование трансферазы и снижение коагуляционных свойств сычужного фермента. Другим способом снижения концентрации ингибитора ТГазы является ультрафильтрация обезжиренного молока с получением ретентата. Ингибитор трансферазы имеется молекулярную массу 164 Да и проходит через УФ-мембрану [21].
С учетом специфики действия фермента на белковую систему молока особый научный и практический интерес вызвал вопрос возможного влияния трансглютаминазы на характер свертывания молока химозином. При этом были определены некоторые закономерности, пролившие свет на природу ферментативной коагуляции казеина, модифицированного ТГазой. Сшивание белков ТГазой оказывает влияние как на первую, так и - более значительно - на вторую стадию коагуляции казеина [20]. Поскольку к-казеин является предпочтительной мишенью для трансглютаминазы, перекрестное связывание участка Phe105-Met106 к-казеина ограничивает его доступность для молокосвертывающих ферментов [6].
Изучен ряд технологических подходов по минимизации негативного влияния предварительной сшивки белков молока на интенсивность его свертывания коагулянтами. Для этого дана оценка способам свертывания молока при одновременном и последовательном внесении в молоко «сшивающего» и «коагулирующего»
энзимов. В работе [20] показано, что предварительная инкубация обезжиренного молока с трансглютаминазой ухудшает свойства сычужных сгустков: снижение их прочности совпадало с ростом продолжительности коагуляции белка, что позволило авторам сделать вывод о целесообразности внесения ТГазы в молоко одновременно с химозином. К аналогичному выводу пришли авторы работы [25], которые констатировали существенное замедление процесса свертывания молока с ТГазой, связывая это со снижением в молоке количества реакционноспособного к-казеина ввиду его высокой восприимчивости к сшиванию.
Установлена тесная положительная корреляция (r = +0.973) между временем выдержки молока с ТГазой и продолжительностью свертывания молока. Максимальная скорость коагуляции белка (35 мин.) достигается при условии внесения коагулянта за 30 мин. до трансглютаминазы, в то время как совместное внесение ферментов замедляет процесс свертывания молока до 49 мин. [22]. Менее категорично о негативной роли сшивки белков трансглютаминазой высказано в работе [27], где внесение ТГазы через 7 мин после химозина не повлияло на характер свертывания молока.
Полностью исключить ингибирующее действие ТГазы на этапе свертывания молока можно внесением фермента при обработке сгустка и сырного зерна. При изготовлении Итальянского сыра добавление ТГазы после разрезания сгустка повышает выход сыра и обеспечивает его превосходство над контрольным продуктом по содержанию белка и влаги на 5,3 и 5.5 % соответственно [16]. На примере мягкого сыра показано, что добавление ТГазы (12-72 ед./л) в молоко перед внесением в него химозина препятствует свертыванию, в то время как добавление фермента после разрезки сгустка позволяет предотвратить влияние ТГазы на процесс коагуляции белка [26].
Характер сшивания белков молока ТГазой в процессе кислотной коагуляции имеет свои особенности. Как удалось установить, активность трансглютаминазы не постоянна во время гелеобразования и снижается, поскольку фермент попадает в ловушку уже сформированной пространственной сети. Наиболее активное сшивание казеина происходит при 50 оС при значениях рН ниже 5,4 ед. Создание оптимальных условий для работы трансферазы заключается в постепенном под-кислении молока при 50 оС либо в предварительной инкубации фермента в молоке при 50 оС с последующим охлаждением и быстрым свертыванием кислотой. Если падение рН молока слишком быстрое, то фермент не имеет достаточного времени для сшивания молекул внутри мицелл [7].
В производстве сыра Панир кислотное свертывание молока, инкубированного с ТГазой при 50 оС в течение 1 ч, обеспечивает повышение выхода и упруго-эластичных свойств сыра, тогда как снижение температуры выдержки молока с ферментом до 4 оС в течение 18 ч - увеличивает в сыре массовую долю влаги и улучшает органолептические характеристики продукта [31]. Говоря о влиянии высоких температур на активность трансглютаминазы в молоке, можно заключить, что термическая обработка молочных белков при 85 оС в течение 15 минут снижает активность фермента, но в целом не препятствует сшиванию белков [17]. Трансглютаминаза также не препятствует развитию микроорганизмов закваски в период созревания сыра. На примере сыра Гауда показано [23], что на протяжении всего периода созревания развитие микрофлоры в ТГ-сырах протекает более интенсивно, о чем свидетельствует их преимущество перед контролем как по общему количеству микробных клеток, так и по числу протеолитических и липолитических
бактерий.
Отдельное внимание в научных трудах было уделено рационализации использования компонентов молочной сыворотки в производстве сыров путем фортификации казеиновых сгустков сывороточными белками. Указанный эффект достигается образованием устойчивых связей между казеином и белками сыворотки и заключается в обработке обогащенного молока ТГазой, смешивании обработанного молока с нормализированным и получении сгустка, применяемого в производстве сыра [34]. Несколько иное объяснение энзим-индуцированной фортификации сгустка белками сыворотки приведено в работе [35], суть которого сводится к тому, что поперечные связи, образующиеся в результате ферментативной обработки молока, увеличивают свободный объем внутри матрицы сычужного сгустка, что обеспечивает сохранение сыворотки в нем. Денатурация сывороточных белков повышает их чувствительность к ферментативному сшиванию трансглютаминазой, что позволяет их более эффективно интегрировать в сгусток. На практике это реализуется путем совместного внесения ТГазы и химозина в предварительно пастеризованное молоко. При этом повышение массовой доли белка в обогащенных сырах обеспечивается не только сохранением в структуре сгустка сывороточных белков, но и включением в него мелких частиц казеина, в частности, гидрофильного макропептида [24].
Проведены многофакторные исследования, где наряду с подбором дозировки трансглютаминазы и выяснением оптимальной стадии внесения фермента в молоко исследованы температурные и другие параметры производства. В частности, сделан вывод о повышении степени полимеризации белков в обезжиренном молоке на фоне роста температуры (с 20 до 50 оС), продолжительности инкубации (20-60 мин.) и дозы внесенной ТГазы (0,5-4,0 ед./г белка). Увеличение дозы энзима в молоке замедляло образование кислотного сгустка, одновременно повышая уровень его рН по сравнению с контролем. Вне зависимости от стадии внесения ТГазы в молоко (до микробиальной закваски или одновременно с ней) в опытных сгустках фиксировали рост упруго-эластичных свойств, снижение интенсивности синерези-са и повышение выхода сыра. Оценивая эффективность дозировки фермента при производстве Литовского свежего сыра установлено, что сшивание белков молока ТГазой, внесенной в избыточном количестве (4,0 ед./г белка при 40 оС), приводит к излишнему упрочнению структуры сгустка, но обеспечивает повышение выхода сыра [30].
Влияние трансглютаминазы на выход и качество сыров.
Одна из ключевых гипотез, вокруг которой выстаивалась методология исследований многих ученых, работавших с трансглютаминазой, заключалась в предположении о возможном повышении выхода сыра и качества обработанных ТГазой сыров за счет образования дополнительных связей между молекулами белка. С этой целью исследовано содержание в экспериментальных сырах сухого вещества, липидов, белков и продуктов их глубокого распада, а также связанных с ними реологических и сенсорных показателей.
Обобщая данные по применению механизма поперечной сшивки белков молока, становится очевидной прямая тесная взаимосвязь между выходом сыров из единицы молочного сырья и уровнем внесения фермента в молоко. Изменение физических характеристик сычужных сгустков трансглютаминазой приводит к образованию матрицы с меньшим размером пор, а создаваемые ковалентные связи минимизируют степень последующего сжатия сгустка, что в итоге снижает интен-
сивность синерезиса [16, 19]. На примере сыра Моцарелла доказано [22], что фермент, внесенный в дозе от 0,2 до 0,5 %, повышает выход продукта и уменьшает потери белков и жира в сыворотку. Выход ТГ-обработанной жирной моцареллы возрастает с 12,0 до 13,6 %, низкожирной - с 9,9 до 10,7 %.
Повышение выхода рассольных сыров, полученных с использованием ТГазы, на 1,5-2,1 % до уровня 17,1-18,9 % находит свое объяснение не только в большем удержании влаги в продукте, но и в повышении относительного уровня белка. Аналогичные аргументы приводят и другие исследователи, обоснование которых также строится на вовлечении компонентов сыворотки в структуру сгустка, стабилизированного дополнительными ковалентными связями [20, 23]. В развитии этой гипотезы было установлено, что ключевым технологическим инструментом, обеспечивающим существенное снижение индекса синерезиса для сгустков с ТГазой (на величину от 25 до 64 %) служит обязательность внесения сшивающего фермента вслед за молокосвертывающим [27]. Кроме того, высказано мнение, что при обеспечении соответствующих условий (температура, pH) в сгустках с трансглютаминазой может быть практически полностью предотвращен синерезис [7]. Приводятся также данные и об отсутствии сколько-нибудь значимого влияния обработки молока ТГазой на выход сыров [32].
Рост выхода наглядно характеризуют изменения в содержании влаги и сухого вещества в ТГ-индуцированных сырах. Так, внесение фермента результировало снижение массовой доли сухих веществ в белом рассольном сыре на 3,8-6,0 % к уровню контроля по причине возросшей влагосвязывающей способности сычужных сгустков [19]. Похожие научные результаты получены при изготовлении Моцареллы, где внесение фермента в молоко (0,5 %) привело к росту массовой доли влаги в зрелом низкожирном сыре на 0,8 % до 52,8 % [22]. Приводятся, однако, и данные о снижении относительного содержания влаги в сырах с трансглютаминазой. Различия в величине показателя главным образом вызваны стадией внесения энзима в молоко: если наибольшим содержанием влаги отличался контрольный сыр (76,4 %), то в ТГ-сырах наибольшее значение показателя получено внесением химозина вслед за ТГазой (71,6 %), наименьшее - при внесении ТГазы после химозина (66,5 %) [27].
Результаты проведенных исследований недвусмысленно указывают на роль трансглютаминазы в повышении содержания белка в сырах. В случае с белым рассольным сыром массовая доля общего белка находится в зависимости от стадии созревания: так, в свежих контрольных сырах уровень белка достоверно превосходил аналогичный показатель сыров с ТГазой на 0,8-1,0 %, в то время как в зрелых - в пересчете на сухое вещество ТГ-модифицированные сыры содержали 30,9 % белка, превосходя контрольные на 2,6 % [19]. Для Гауды преимущество ТГ-обработанных сыров по содержанию белка над контролем прослеживается на протяжении всего периода созревания на величину от 6,15 % для свежего сыра до 4,49 % - для сыра возрастом 3 месяца [23]. В производстве сыра Чеддер применение ТГазы обеспечило прирост массовой доли белка в расчете на сухое вещество только для низкожирного сыра (+5,0 % к контролю) [29]. Как установлено, на содержание белка в сыре оказывает влияние момент внесения фермента в молоко: преимущество по данному показателю имеют сыры, полученные внесением ТГазы после сычужного фермента (15,6 %), им заметно уступают аналоги с одновременным внесением обоих энзимов (13,3 %) и контрольные сыры (8,0 %) [27]. Трансформация структуры белков в сырах практически не влияет на процесс накопле-
ния соли в продуктах [19, 23].
В доступной литературе не высказано однозначного мнения о влиянии «сшивающего» фермента и дозировки его внесения на содержание жира и сенсорные свойства сыров. По данным [22], повышение массовой доли жира в сухом веществе продукта возможно за счет внесения ТГазы в молоко в количестве 0,5 %: к уровню контроля содержание жира в опытных сырах возросло на 1,1 % до 41,1 %. В противоположность этому в работе [28] отмечена тенденция к снижению количества жира в сухом веществе мягкого УФ-сыра с ТГазой. При этом сыры с ТГазой в количестве 5,0 ед./г белка значительно превосходили контроль по совокупности органолептических показателей.
Использование трансглютаминазы (0,8 г/л) в производстве сыра Гауда, несмотря на снижение содержания жира в сухом веществе, улучшает сенсорные свойства готового продукта, в особенности консистенцию [23]. Эффективная дозировка фермента для Моцареллы с учетом массовой доли жира в продукте составляет от 0,02 до 0,05 %, это обеспечивает формирование более тесной, чем в контроле, волокнистой структуры, покрытой жировыми шариками, и гладкую текстуру [22]. Обработка трансглютаминазой УФ-ретентата, использованного в производстве сыра Эдам, не повлияла на органолептические свойства, обеспечив лишь повышение выхода сыра на 4 % к уровню контроля [21].
Определенный интерес ученых вызвало влияние ферментативной обработки белков трансглютаминазой на изменение интенсивности биотрансформации компонентов молока при созревании сыров. Известно, что расщепление белка в период созревания является ключевым фактором формирования вкуса и консистенции сыра. По представленным данным, развитие протеолиза в cross-linked сырах протекает довольно медленно.
Указанные закономерности находят свое объяснение в том, что перекрестное сшивание as1- и ß-фракций с последующей стабилизацией пара-к-казеина препятствует высвобождению крупных пептидов и пептидов средних размеров. Предположительно, это вызвано некоторым снижением протеолитической активности бактериальных заквасок в процессе созревания сыров. В силу этих причин сыры с ТГазой заметно уступают контрольным по скорости накопления свободных аминокислот (21 против 48 %) и концентрации водорастворимого азота (0,26 против 0,35 %) [19]. Аналогичные результаты приведены в исследованиях [16], где к концу срока созревания Итальянского сыра (35 сут.) глубина протеолиза обработанных ТГазой образцов была на 32 % ниже контрольных, а также в работе [23], где низкожирная ТГ-Гауда к 3 месяцу созревания уступала контролю по содержанию водорастворимого (на 0,26 %) и небелкового азота (на 0,12 %), а также по общему количеству аминокислот и свободных жирных кислот. Снижение темпов накопления водорастворимого азота в период созревания также зафиксировано для сыра Чеддер [29]. Приведены данные, в соответствии с которыми замедление протео-лиза в период созревания продукта снижает биодоступность питательных веществ (в частности, низкомолекулярных пептидов) для роста в сырах микроорганизмов порчи [26, 33].
Впрочем, высказываются и противоположные точки зрения на интенсивность процесса протеолиза, согласно которым содержание аминокислот, в том числе незаменимых, в УФ-мягком сыре с трансглютаминазой превышает показатели контрольных образцов [28]. Низкожирная Моцарелла с ТГазой, по данным [22], в период созревания характеризовалась более высокими темпами накопления общего
азота, которое предположительно было вызвано фортификацией сыров сывороточными белками, массово вовлеченными в структуру сычужных сгустков.
Микроструктурные изменения в сырах, вызванные поперечным сшиванием белков, и последовавшие за этим изменения в физико-химических и сенсорных свойствах продуктов потребовали инструментального контроля основных структурно-механических показателей сыров. К настоящему моменту доказано, что формирование ковалентных связей, индуцированных ТГазой, существенно изменяет реологические показатели сыров. В работе [19] отмечено, что сыры с ТГазой характеризуются большими прочностными характеристиками по причине того, что новые белковые связи увеличивают сопротивление сычужных сгустков силам деформации. Прочность ТГ-обработанных сыров в период созревания возрастает на 10 % и существенно превышает значение показателя в контрольных сырах. И если в контроле в период созревания упругость сыров снижается с 0,80 до 0,55 г, то значение упругости в сырах, обработанных ТГазой, остается практически неизменной на уровне 0,85-0,82 г.
Динамический модуль накопления казеиновых сгустков увеличивается пропорционально дозе фермента в течение 6 ч, после чего достигается плато независимо от концентрации ТГазы. В исследованиях показано, что время свертывания молока с ТГазой является температурозависимым. Наиболее интенсивно свертывание молока и нарастание прочности сгустка до 600 Па происходит при 50 оС, что еще раз указывает на связь с оптимальной активностью фермента при этой температуре с последующей стабилизацией прочности на данном уровне, по-видимому, по причине постепенной инактивации фермента. Наибольшее значение показателя G' наблюдается при 40 °С, достигая пика в 1100 Па к 15 ч свертывания. Объяснение этому лежит в плоскости развития гидрофобных взаимодействий в мицеллах и особенно между мицеллами, что приводит к формированию более сильной сети [7]. Этап внесения трансглютаминазы в молоко может детерминировать изменение вязкости сгустка, наибольшее значение которой отмечено при внесении трансфе-разы в молоко вслед за химозином [27]. Рост прочности ТГ-сыров вызван низкой степенью протеолиза в период созревания [29]. Размягчению сыров таким образом препятствуют образованные ферментом дополнительные ковалентные связи, для разрыва которых необходим более интенсивный гидролиз белков протеазами [21].
В таблице приведены обобщенные результаты применения трансглютаминазы в технологиях различных сыров, при этом указан как диапазон используемой дозировки энзима и стадия внесения в молоко, так и его результирующее действие на изменение химического состава объекта исследования.
Таблица. Изменение состава сыров с ТГазой в зависимости от дозировки и стадии внесения фермента в
молоко
Объект Стадия внесения фермента Количество ТГазы +3,00 % Б Источник
Сычужный сгусток до МСФ, одновременно с МСф, после МСФ** 7,5х103 - 240 х103 [25]
Мягкий сыр за 30 мин. до МСФ, одновременно с МСФ, после разрезки сгустка от 12 до 72 ед./л молока +0,60 % СВ / +0,84 % Б / +0-62 % Ж [26]
Плавленый сыр за' 7 мин. до МСФ, одновременно с МСФ, через 7 мин. после МСФ 0.5 ед./г белка +9,87 % СВ / +7,61 % Б [27]
Итальянский сыр одновременно с МСФ и после разрезки сгустка 2 ед./л молока -5.52 % СВ / +5.30 % Б [16]
Объект Стадия внесения фермента Количество ТГазы -2,88 % СВ / -4.15 % Б / +0,12 Ж Источник
Иранский рассольный сыр одновременно с МСФ 15 ед./л молока [24]
Белый рассольный сыр одновременно с МСФ нет данных -5,10 % СВ / -0,76 % Б / -4,10 Ж [19]
Сыр Чеддер после МСФ 2 ед./г белка -9;б0 % СВ / +5,00 Б / +1-2Q Ж [29]
Литовский свежий сыр в молоко перед кислотным свертыванием 0,5, 1,0, 2,0, 4,0 ед./г белка +7,00 % Б [30]
Сыр Эдам в ретентат с его последующим разбавлением в молоке 132 ед./кг -1,00 % СВ / -500 % Ж [21]
Сыр Гауда перед МСФ 0,3, 0,5, 0,8 г/л молока -1,48 % СВ / +4,49 % Б / -1,04 % Ж [23]
Сыр Панир в молоко перед кислотным свертыванием 0,5, 1,0, 2,0 ед/г белка -4,90 СВ [31]
Сыр Кашар чер'ез 7 мин. после МСФ 2 ед./г белка -0,20 СВ -3 10 ж [32]
УФ-мягкий белый сыр одновременно с МСФ 2,5, 5,0, 7,5 ед./г белка -1,00 % Ж [28]
Сыр Моцарелла до МСФ, одновременно с МСФ, после МСФ 0,02 %, 0,05 % -0,80 % СВ / + 1,04 % Ж [22]
* влияние Т1 уменьшение содер: ** МСФ - мо, Газы на изменение содержания компонентов сыра: увеличение содержания (+), жания (-); Б - белки, Ж - жиры, СВ - сухие вещества (по отношению к контролю) локосвертывающий фермент.
Заключение
Представленный обзор литературных источников дает основание говорить о перспективности применения трансглютаминазы для модификации белков молока и разработки сыров с улучшенными потребительскими характеристиками.
Анализ значительного массива исследований в данной области позволяет с достаточной уверенностью утверждать о способности трансглютаминазы увеличивать выход сыров за счет удержания в продукте дополнительной влаги и интеграции в сгусток компонентов сухих веществ молока, в том числе сывороточных белков. Было показано, что в обеспечении этих признаков особая роль принадлежит дозировке и этапу внесения ТГазы в молоко (по отношению к химозину). Последнее определяет продолжительность свертывания молока и содержание влаги в сгустке, интенсивность протеолиза и изменение структурно-механических свойств продукта в период созревания. Фермент не оказывает значимого влияния на ор-ганолептические показатели сыров, но снижает биодоступность питательных веществ продукта для роста микроорганизмов порчи.
Список литературы:
1. Ферменты в пищевой промышленности / Р.Дж. Уайтхерст (ред.), М. ван Оорт (ред.). - СПб.: Профессия, 2013. - 408 с.
2. Motoki, M. Transglutaminase and its use in food processing / M. Motoki, K. Seguro // Trends in food science and technology. - 1998. - Vol. 98, iss. 5. - P. 204-210. DOI: http://doi.org/10.1016/S0924-2244(98)00038-7.
3. Kuraishi, C. Transglutaminase: its utilization in the food industry / C. Kuraishi, K. Yamazaki, Y. Susa // Food reviews international. - 2001. - Vol. 17, iss. 2. - P. 221-246. DOI: http://doi.org/10.1081/FRI-100001258.
4. Kielizsek, M. Microbial transglutaminase and its application in the food industry. A review / M. Kielizsek, A. Misiewicz // Folia microbiologica. - 2014. - Vol. 59, iss. 3. -P. 241-250. DOI: http://doi.org/10.1007/s12223-013-0287-x.
5. Yokoyama, K. Properties and applications of microbial transglutaminase / K. Yokoyama, N. Nio, Y. Kikuchi // Applied microbiology and biotechnology. - 2004. - Vol. 64, iss. 4. - P. 447-454. DOI: http://doi.org/10.1007/s00253-003-1539-5.
6. Jaros, D. Enzymes exogenous to milk in dairy technology: transglutaminase / D. Jaros, H. Rohm / Encyclopedia of dairy sciences. - 2nd edition. - 2011. - P. 297-300. DOI: http://doi.org/10.1016/B978-0-12-374407-4.00155-2.
7. Schorsch, C. Cross-linking casein micelles by a microbial transglutaminase conditions for formation of transglutaminase-induced gels / C. Schorsch, H. Carrie, A. H. Clark, I. T. Norton // International Dairy Journal. - 2000. - Vol. 10, iss. 8. - P. 519528. DOI: http://doi.org/10.1016/S0958-6946(00)00052-2.
8. Kaczkowski, J. Transglutaminase - an enzyme group of extended metabolic and applications possibilities / J. Kaczkowski // Polish journal of food and nutrition sciences.
- 2005. - Vol. 14 (55), iss. № 1. - P. 3-12.
9. Marapana, R. Protein cross-linking in food by microbial transglutaminase (MTGase) and its application & usefulness in food industries / R. Marapana, B. Jiang // Tropical and agricultural research and extension. - 2004. - Vol. 7. - P. 49-61.
10. Patent № EP0610649 (A1), IPC A23C 9/127, A23C 9/127. Method for the production of yoghurt / C. Ishii, T. Soeda, K. Yamazaki; 1994-08-17; Bulletin 94/33.
11. Bonisch, M. P. Yoghurt gel formation by means of enzymatic protein cross-linking during microbial fermentation / M. P. Bonisch, M. Huss, S. Lauber, U. Kulozik. // Food hydrocolloids. - 2007. - Vol. 21, iss. 4. - P. 585-595. DOI: http://doi.org/10.1016/j. foodhyd.2006.07.002.
12. Domagala, J. The effect of transglutaminase concentration on the texture, syneresis and microstructure of set-type goat's milk yoghurt during the storage period / J. Domagala, M. Wszolek, A. Y. Tamime, B. Kupiec-Teahan // Small ruminant research. - 2013. - Vol. 112, iss. 1-3. - P. 154-161. DOI: http://doi.org/10.1016/j. smallrumres.2012.12.003.
13. Улучшение структурных свойств йогурта с помощью амарантового экстракта и трансглутаминазы / А.Г. Шлейкин, Н.П. Данилов, А.Е. Аргымбаева, С.В. Рыков // Научный журнал НИУ ИТМО. Серия «Процессы и аппараты пищевых производств». - 2015. - № 3. - С. 14-21.
14. Nielsen, P. M. Reactions and potential industrial applications of transglutaminase. Review of literature and patents / P. M. Nielsen // Food biotechnology. - 1995. - Vol. 9, iss. 3. - P. 119-156. DOI: http://doi.org/10.1080/08905439509549889.
15. Критерии оценки безопасности молочных продуктов с трансглутаминазой / З. С. Зобкова, Д. В. Зенина, Т. П. Фурсова [и др.] // Молочная промышленность.
- 2015. - № 3. - С. 48-51.
16. Di Pierro, P. Transglutaminase-induced chemical and rheological properties of cheese / P. Di Pierro, L. Mariniello, A. Sorrentino [и др.] // Food biotechnology. - 2010.
- Vol. 24, iss. 2. - P.107-120. DOI: http://doi.org/10.1080/08905431003784465.
17. Aboumahmoud, R. Crosslinking of whey protein by transglutaminase / R. Aboumahmoud, P. Savello // Journal of dairy science. - 1990. - Vol. 73, iss. 2. - P. 256-263. DOI: http://doi.org/10.3168/jds.S0022-0302(90)78668-7.
18. Sharma, R. Influence of transglutaminase treatment of skim milk on the formation of £-(Y-glutamyl)lysine and the susceptibility of individual proteins towards crosslinking / R. Sharma, P. C. Lorenzen, K. B. Qvist // International dairy journal. - 2001. - Vol. 11, iss. 10. - P. 785-793. DOI: http://doi.org/10.1016/S0958-6946(01)00096-6.
19. Ozer, B. Simultaneous use of transglutaminase and rennet in white-brined cheese
production / B. Özer, A. A. Hayaloglu, H. Yaman, A. Gürsoy, L. Sener // International dairy journal. - 2013. - Vol. 33, iss. 2. - P. 129-134. DOI: http://doi.org/10.1016/j. idairyj.2013.02.001.
20. Bonisch, M. P. Influence of transglutaminase protein cross-linking on the rennet coagulation of casein / M. P. Bonisch, T. C. Heidebach, U. Kulozik // Food hydrocolloids. - 2009. - Vol. 22, iss. 2. - P. 288-297. DOI: http://doi.org/10.1016/j. foodhyd.2006.11.015.
21. Aaltonen, T. Controlled transglutaminase treatment in Edam cheese-making / T. Aaltonen, I. Huumonen, P. Myllärinen // International dairy journal. - 2014. - Vol. 38, iss. 2. - P. 179-182. DOI: http://doi.org/10.1016/j.idairyj.2013.12.004.
22. Metwally, M. M. E. Impact of using transglutaminase enzyme in manufacturing low and high fat Mozzarella cheese / M. M. E. Metwally, H. M. El-Zeini, E. F. Gazar // Journal of food, nutrition and population health. - 2018. - Vol. 2, iss. 1:5. - P. 1-7. DOI: http://doi.org/10.21767/2577-0586.10035.
23. Ahmed, M. A. Effect of fat replacer or transglutaminase on the quality of low-fat Gouda-like cheese / M. A. Ahmed, A. M. M. El-Nimer, M. A. Mostafa, H. Omar // World journal of dairy & food sciences. - 2015. - Vol. 10, iss. 2. - P. 170-180.
24. Sayadi, A. Enzymatic cross-linking of whey proteins in low fat Iranian white cheese / A. Sayadi, A. Madadlou, A. Khosrowshahi // International dairy journal. -2012. - Vol. 29, iss. 2. - P. 88-92. DOI: http://doi.org/10.1016Zj.idairyj.2012.10.006.
25. Cozzolino, A. Incorporation of whey proteins into cheese curd by using transglutaminase / A. Cozzolno, P. Di Pierro, L. Mariniello [m gp.] // Biotechnology and applied biochemistry. - 2003. - Vol. 38, iss. 3. - P. 289-295. DOI: http://doi. org/10.1042/BA20030102.
26. Mahmood, W. Effect of microbial transglutaminase treatment on soft cheese properties / W. Mahmood, N. Sebo // Mesopotamia journal of agricultural. - 2009. -Vol. 37, iss. 4. - P. 19-27.
27. de Sa, E. M. F. The effect of transglutaminase on the properties of milk gels and processed cheese / E. M. F. de Sa, M. BordignonDLuiz // International journal of dairy technology. - 2010. - Vol. 63, iss. 2. - P. 243-251. DOI: http://doi.org/10.1111/ j.1471-0307.2010.00568.x.
28. Ibrahim, O. A. UF-white soft cheese cross-linked by rosemary transglutaminase / O. A. Ibrahim, M. M. Nour, M. A. Khorshid [m gp.] // International journal of dairy science. - 2017. - Vol. 12, iss. 1. - P. 64-72. DOI: http://doi.org/10.3923/ijds.2017.64.72.
29. Hu, Y Effect of transglutaminase on yield, compositional and functional properties of low-fat Cheddar cheese / Y. Hu, K. Ge, L. Jiang [m gp.] // Food science and technology research. - 2013. - Vol. 19, iss. 3. - P. 359-367. DOI: http://doi. org/10.3136/fstr.19.359.
30. Mazuknaite, I. Influence of transglutaminase on the physical and chemical properties of acid milk gel and cottage type cheese / I. Mazuknaite, C. Guyot, D. Laskauskaite, U. Kulozik // Journal of food, agriculture and environment. - 2013. - Vol. 11., iss. 3-4. - P. 119-124. DOI: http://doi.org/10.1234/4.2013.4615.
31. Prakasan, V. Effect of transglutaminase treatment on functional properties of Paneer / V. Prakasan, S. P. Chawla, A. Sharma // International journal of current microbiology and applied sciences. - 2015. - Vol. 4, iss. 5. - P. 227-238.
32. Gemici, R. Physical properties of half-fat Kashar cheese manufactured with and without transglutaminase / R. Gemici, Z. ÖneK // The journal of graduate school of natural and applied sciences of Mehmet Akif Ersoy university. - 2017. - Vol. 8, iss.
2. - P. 166-171.
33. Gharibzahedi, S. M. T. Recent advances in the application of microbial transglutaminase crosslinking in cheese and ice cream products: A review / S. M. T. Gharibzahedi, M. Koubaa, F. J. Barba [m gp.] // International journal of biological macromolecules. - 2017. - Vol. 107, part B. - P. 2364-2374. DOI: http://doi. org/10.1016/j.ijbiomac.2017.10.115.
34. Patent № US6224914 (B1), IPC A23C19/032; A23C19/05; A23C9/12. Process for incorporating whey proteins into cheese using transglutaminase / X.-Q. Han, J. Spradlin; 2001-05-01.
35. Tolkach, A. Fractionation of whey proteins and caseinomacropeptide by means of enzymatic crosslinking and membrane separation techniques / A. Tolkach, U. Kulozik // Journal of food engineering. - 2005. - Vol. 67, iss. 1-2. - P. 13-20. DOI: http://doi. org/10.1016/j.jfoodeng.2004.05.058.
References
1. Whitehurst R. J., van Oort M. Fermenty v pishchevoypromyshlennosti [Enzymes in food technology]. Saint Petersburg, 2013. 408 p. (In Russian)
2. Motoki M., Seguro K. Transglutaminase and its use in food processing. Trends in food science and technology, 1998, V.98, I.5, pp. 204-210. DOI: http://doi.org/10.1016/ S0924-2244(98)00038-7.
3. Kuraishi C., Yamazaki K., Susa Y. Transglutaminase: its utilization in the food industry. Food reviews international, 2001, V.17, I.2, pp. 221-246. DOI: http://doi. org/10.1081/FRI-100001258.
4. Kielizsek M., Misiewicz A. Microbial transglutaminase and its application in the food industry. A review. Folia microbiologica, 2014, V.59, I.3, pp. 241-250. DOI: http:// doi.org/10.1007/s12223-013-0287-x.
5. Yokoyama K., Nio N., Kikuchi Y. Properties and applications of microbial transglutaminase. Applied microbiology and biotechnology, 2004, V.64, I.4, pp. 447454. DOI: http://doi.org/10.1007/s00253-003-1539-5.
6. Jaros D., Rohm H. Enzymes exogenous to milk in dairy technology: transglutaminase. In: Encyclopedia of dairy sciences, 2nd edn. Dresden, 2011, pp. 297-300. DOI: http://doi.org/10.1016/B978-0-12-374407-4.00155-2.
7. Schorsch C., Carrie H., Clark A. H., Norton I. T. Cross-linking casein micelles by a microbial transglutaminase conditions for formation of transglutaminase-induced gels. International dairy journal, 2000, V.10, I.8, pp. 519-528. DOI: http://doi.org/10.1016/ S0958-6946(00)00052-2.
8. Kaczkowski J. Transglutaminase - an enzyme group of extended metabolic and applications possibilities. Polish journal of food and nutrition sciences, 2005, V.14 (55), I.1, pp. 3-12.
9. Marapana R., Jiang B. Protein cross-linking in food by microbial transglutaminase (MTGase) and its application & usefulness in food industries. Tropical and agricultural research and extension, 2004, V.7, pp. 49-61.
10. Ishii C., Soeda T., Yamazaki K. Method for the production of yoghurt. Patent EP, no. 0610649, 1994.
11. Bonisch M. P, Huss M., Lauber S., Kulozik U. Yoghurt gel formation by means of enzymatic protein cross-linking during microbial fermentation. Food hydrocolloids, 2007, V.21, I.4, pp. 585-595. DOI: http://doi.org/10.1016/j.foodhyd.2006.07.002.
12. Domagala J, Wszolek M., Tamime A. Y., Kupiec-Teahan B. The effect of transglutaminase concentration on the texture, syneresis and microstructure of settype goat's milk yoghurt during the storage period. Small ruminant research, 2013, V. 112, I.1-3, pp. 154-161. DOI: http://doi.org/10.1016/j.smallrumres.2012.12.003.
13. Shleykin A. G., Danilov N. P., Argymbayeva A. Ye., Rykov S. V. Uluchsheniye strukturnykh svoystv yogurta s pomoshch'yu amarantovogo ekstrakta i transglutaminazy [Improving of the structural properties of yoghurt using amaranth extract and transglutaminase] Nauchnyy zhurnal NIU ITMO. Seriya «Protsessy i apparaty pishchevykh proizvodstv» [Scientific journal of ITMO. Series «Processes and devices of food production»], 2015, no.3, pp. 14-21. (In Russian)
14. Nielsen P. M. Reactions and potential industrial applications of transglutaminase. Review of literature and patents. Food biotechnology, 1995, V.9, I.3, p. 119-156. DOI: http://doi.org/10.1080/08905439509549889.
15. Zobkova Z. S., Zenina D.V., Fursova T. P., et al. Kriterii otsenki bezopasnosti molochnykh produktov s transglutaminazoy [Criteria for assessing the safety of dairy products with transglutaminase]. Molochnaya promyshlennost [Dairy industry], 2015, no. 3, pp. 48-51. (In Russian)
16. Di Pierro P, Mariniello L., Sorrentino A., et al. Transglutaminase-induced chemical and rheological properties of cheese. Food biotechnology, 2010, V.24, I.2, pp. 107-120. DOI: http://doi.org/10.1080/08905431003784465.
17. Aboumahmoud R., Savello P. Crosslinking of whey protein by transglutaminase. Journal of dairy science, 1990, V.73, I.2, pp. 256-263. DOI: http://doi.org/10.3168/ jds.S0022-0302(90)78668-7.
18. Sharma R, Lorenzen P. C., Qvist K. B. Influence of transglutaminase treatment of skim milk on the formation of £-(Y-glutamyl)lysine and the susceptibility of individual proteins towards crosslinking. International dairy journal, 2001, V.11, I.10, pp. 785793. DOI: http://doi.org/10.1016/S0958-6946(01)00096-6.
19. Ozer B., Hayaloglu A. A., Yaman H., Gursoy A., Sener L. Simultaneous use of transglutaminase and rennet in white-brined cheese production. International dairy journal, 2013, V.33, I.2, pp. 129-134. DOI: http://doi.org/10.1016/j.idairyj.2013.02.001.
20. Bonisch, M. P., Heidebach T. C., Kulozik U. Influence of transglutaminase protein cross-linking on the rennet coagulation of casein. Food hydrocolloids, 2009, V. 22, I.2, pp. 288-297. DOI: http://doi.org/10.1016/j.foodhyd.2006.11.015.
21. Aaltonen T., Huumonen I., Myllarinen P. Controlled transglutaminase treatment in Edam cheese-making. International dairy journal, 2014, V.38, I.2, pp. 179-182. DOI: http://doi.org/10.1016/j.idairyj.2013.12.004.
22. Metwally, M. M. E., El-Zeini H. M., Gazar E. F. Impact of using transglutaminase enzyme in manufacturing low and high fat Mozzarella cheese. Journal of food, nutrition and population health, 2018, V.2, I.1:5, pp. 1-7. DOI: http://doi.org/10.21767/2577-0586.10035.
23.Ahmed M. A., El-Nimer A. M. M., Mostafa M. A., Omar H. Effect of fat replacer or transglutaminase on the quality of low-fat Gouda-like cheese. World journal of dairy & food sciences, 2015, V.10, I.2, pp. 170-180.
24. Sayadi, A., Madadlou A., Khosrowshahi A. Enzymatic cross-linking of whey proteins in low fat Iranian white cheese. International Dairy Journal, 2012, V.29, I.2, pp. 88-92. DOI: http://doi.org/10.1016/j.idairyj.2012.10.006.
25. Cozzolino A., Di Pierro P., Mariniello L., et al. Incorporation of whey proteins into cheese curd by using transglutaminase. Biotechnology and applied biochemistry,
2003, V.38, I.3, pp. 289-295. DOI: http://doi.org/10.1042/BA20030102.
26. Mahmood W., Sebo N. Effect of microbial transglutaminase treatment on soft cheese properties. Mesopotamia journal of agricultural, 2009, V.37, I.4, pp. 19-27.
27. De Sa E.M.F., BordignonlULuiz M. The effect of transglutaminase on the properties of milk gels and processed cheese. International journal of dairy technology, 2010, V.63, I.2, pp. 243-251. DOI: http://doi.org/10.1111/j.1471-0307.2010.00568.x.
28. Ibrahim O. A., Nour M. M., Khorshid M. A., et al. UF-white soft cheese cross-linked by rosemary transglutaminase. International journal of dairy science, 2017, V.12, I.1, pp. 64-72. DOI: http://doi.org/10.3923/ijds.2017.64.72.
29. Hu Y, Ge K., Jiang L, et al. Effect of transglutaminase on yield, compositional and functional properties of low-fat Cheddar cheese. Food science and technology research, 2013, V.19, I.3, pp. 359-367. DOI: http://doi.org/10.3136/fstr.19.359.
30. Mazuknaite I., Guyot C., Laskauskaite D., Kulozik U. Influence of transglutaminase on the physical and chemical properties of acid milk gel and cottage type cheese. Journal of food, agriculture and environment, 2013, V.11, I.3-4, pp. 119-124. DOI: http://doi. org/10.1234/4.2013.4615.
31. Prakasan V., Chawla S. P., Sharma A. Effect of transglutaminase treatment on functional properties of Paneer. International journal of current microbiology and applied sciences, 2015, V.4, I.5, pp. 227-238.
32. Gemici R., OneK Z. Physical properties of half-fat Kashar cheese manufactured with and without transglutaminase. The journal of graduate school of natural and applied sciences of Mehmet Akif Ersoy university, 2017, V.8, I.2, pp. 166-171.
33. Gharibzahedi S. M. T., Koubaa M., Barba F. J., et al. Recent advances in the application of microbial transglutaminase crosslinking in cheese and ice cream products: A review. International journal of biological macromolecules, 2017, V.107, part B, pp. 2364-2374. DOI: http://doi.org/10.1016/j.ijbiomac.2017.10.115.
34. Han X.-Q., Spradlin J. Process for incorporating whey proteins into cheese using transglutaminase. Patent US, no. 6224914, 2001.
35. Tolkach A., Kulozik U. Fractionation of whey proteins and caseinomacropeptide by means of enzymatic crosslinking and membrane separation techniques. Journal of food engineering, 2005, V.67, I.1-2, pp. 13-20. DOI: http://doi.org/10.1016/j. jfoodeng.2004.05.058.
Modern approaches to the use minase in cheese making
Yashkin Alexander Ivanovich, Candidate professor
e-mail: [email protected]
Federal state budgetary educational institution of higher education «Altai state agrarian university»
Abstract. The analysis of scientific publications on a question of transglutaminase enzyme using in cheese making has been carried out. The review describes some methods improving biotechnology of cheese with transglutaminase that aim at creating conditions for its maximum activity in milk. In the enzymatic protein coagulation transglutaminase is recommended for introduction into milk simultaneously with chymosin or after its addition what provides due to the preservation of the serum components in curd yield and mass fraction of moisture increasing in cheeses. The enzyme contributes to slowing down proteolysis and lipolysis in the period of cheeses ripening. Transglutaminase has no significant effect on cheeses organoleptic characteristics but reduces the bioavailability of the nutrients for the spoilage microorganisms growth.
Keywords: cheese making, transglutaminase, cheese yield, moisture content, cheese quality, syneresis, rheological indicators.
of microbial transgluta-(analytical review)
of Agricultural Sciences, Associate
