CC BY
11УДК 532.783 В. С. Ватагин
СИСТЕМНЫЙ АНАЛИЗ И КЛАССИФИКАЦИЯ ЭНТАЛЬПИЙНЫХ
ХАРАКТЕРИСТИК МЕЖМОЛЕКУЛЯРНЫХ ВЗАИМОДЕЙСТВИЙ В ВОДНЫХ РАСТВОРАХ ДИПЕПТИДОВ
SYSTEM ANALYSIS AND CLASSIFICATION OF ENTHALPY CHARACTERISTICS OF INTERMOLECULAR INTERACTIONS IN AQUEOUS DIPEPTIDE SOLUTIONS
Ивановский институт ГПС МЧС России Кафедра пожарной автоматики, 153011 Иваново, пр. Строителей, д. 33
C помощью программных средств на базе искусственных нейронных сетей проведен системный анализ и классификация групп межмолекулярных взаимодействий в водных растворах дипептидов на основе экспериментальных и литературных данных.
By neurotechnology the types of intermolecular interactions in aqueous dipeptide solutions have been analyzed and classified on the experimental and literature data base.
В предыдущей работе показана эффективность применения искусственных нейросетей (ИНС) для интеллектуального распознавания и классификации структурных образований в жидкокристаллических системах по спектрографическим зависимостям [1]. В принципе для ИНС нет ограничений по природе зависимостей - это могут быть любые экспериментальные данные в любом n-мерном пространстве [2]. В данной работе с помощью программных средств на базе ИНС проведен системный анализ и классификация групп межмолекулярных взаимодействий в водных растворах дипептидов по экспериментальным и литературным данным [3 - 12].
В биологии, медицине, фармакологии большую роль играет изменение концентрации и температуры растворов пептидных соединений. Они являются основой для образования более сложных жидкокристаллических биологических структур. Поэтому с практической и теоретической точек зрения представляют большой интерес их исследование в условиях, приближенных к реальным.
Количественные характеристики взаимодействий между молекулами растворенного вещества дают их энтальпийные коэффициенты Аг, А3, ..., которые являются аналогами вириальных коэффициентов в теории Мак-Миллана - Майера [8]. Так как теория разработана для бесконечно разбавленных растворов, то в более концентрированных системах лучше использовать энтальпийные коэффициенты, которые служат количественной мерой энергетики межмолекулярных взаимодействий в растворах [9].
В соответствии с теорией Мак-Миллана - Майера [10] величины энтальпии разбавления можно представить в виде ряда:
Шразб=А2(тк -mн)+Aз(т2к - m2n) +... (1)
© Ватагин В. С., 2008
где тк и тн - конечные и начальные концентрации раствора; А2,А3 - энтальпийные коэффициенты межмолекулярного взаимодействия пептид - пептид, отвечающие за парные и тройные взаимодействия между молекулами вещества в растворе. В [12] показано, что в подобных системах межмолекулярным взаимодействием более высокого порядка можно пренебречь.
На рис. 1 представлены экспериментальные данные ЛНразб, пересчитанные по уравнению (1) при 298 К.
/.. кДж моль /.. кДж моль
Рис. 1. Графические зависимости экспериментальных величин ЛНразб в координатах [ЛНразб /(тк - тн), (тк + тн)] для расчета А 2, Аз дипептидов в воде: 1 - р-аланил-глицин;
2 - (Р-аланил-Р-аланин; 3 - Ь-а-аланил-Ь-а-аланин; 4 - БЬ -а-аланил- БЬ -а-аланин;
5 - БЬ-а-аланил-БЬ-валин
Рис. 2. Парциальные молярные энтальпии растворителя (L) в водных растворах дипептидов при 298 К: 1 - глицил-глицин [10];
2 - (Р-аланил-глицин; 3 - глицил^-аланин [7], 4 - L-аланил-глицин [6]; 5 - DL-аланил -глицин [6]; 6 - Р-аланил-Р-аланин; 7 - DL -a-аланил-DL-a-аланин и L-a-аланил-L-a-аланин [7]; 8 - DL-a-аланил-DL-валин
Для анализа межмолекулярных взаимодействий растворитель - растворенное вещество полезны величины парциальных молярных энтальпий растворителя (Li). Из стандартных выражений Li представляется в виде полинома с теми же коэффициентами Aj из (1):
Li = -Mi(A2m2 +2А3т3 + ...), (2)
где Mi - молекулярная масса воды.
На рис. 2 представлены парциальные молярные энтальпии изученных к настоящему времени растворов дипептидов в воде при 298 К.
Анализ парциальных молярных энтальпий Li и энтальпийных коэффициентов Aj показывает, что характер межмолекулярных взаимодействий в растворах дипептидов определяется природой и взаимным расположением боковых цепочек аминокислотных групп.
Наиболее гидрофобным в рассматриваемых системах является DL-a -аланин-DL -валин. Величина Li у него наиболее отрицательна (сопоставляя Li при т = const) для всех дипептидов, а Аг - максимальна, что характерно для многих валиновых соединений в растворах [9]. Это связано с большим по величине эндоэффектом сближения двух гидратированных неполярных групп СН3. Значение А3 - минимально. Далее, по мере убывания гидрофобности, дипептиды располагаются в следующем порядке: DL-а-аланил-DL-a-аланин, L-a-maHrn-L-a-аланин, Р-аланил-Р-аланин, DL -a -аланил-глицин [6], L-a-аланил-глицин [6], глицил-Ь-аланил [7], (3-аланил-глицин и глицил-глицин [7]. Два последние - «гидрофильные» (Li>0). Перечисленные дипептиды по наличию гидрофобных и гидрофильных аминокислотных групп можно разделить на три вида: I -содержащие только гидрофобные аминокислотные группы (аланин, валин); II - содержащие только гидрофильные аминокислотные группы (глицин); III - содержащие оба вида аминокислотных групп (аланин, глицин). Вид и взаимное расположение этих групп определяют термодинамические свойства растворов дипептидов. DL-a-aлaнил-DL-a-аланин, L-a-аланил-L-a-аланин и Р-аланил-Р-аланин относятся к I группе. L- и DL-изомеры в пределах погрешности измерений не различаются между собой.
Диглицин в растворе является наиболее гидрофильным по свойствам благодаря двум гидрофильным аминокислотным группам в молекуле (II группа). Угол наклона Li(m) у него максимальный, величина А2 - наиболее отрицательна, благодаря экзоэффекту взаимодействия двух молекул дипептида между собой; Аг - наиболее положительна.
Остальные дипептиды относятся к «смешанной» третьей группе. Они образованы различными аминокислотными группами (аланиновой и глициновой). Но их взаимное расположение сильно влияет на энергетику межмолекулярных взаимодействий.
Резко отличается по свойствам от дипептидов третьей группы (Р-аланил-глицин в водном растворе. Вытянутая в длину молекула дипептида ослабляет и препятствует образованию гидрофобных сольватных оболочек у СН2-групп. И, наоборот, у Р-аланил-глицина доминирующий вклад в межмолекулярное взаимодействие вносит гидрофильная глициновая группа. Наиболее активным разрушителем структуры воды Р-аланил-Р-аланин проявляет себя при концентрациях от 0 до 1,6 m. При его концентрации m<1,6 молекулы воды «связаны» почти всеми полярными гидрофильными глициновыми группами. Повышение концентрации дипептида приводит к тому, что начинают доминировать гидрофобные взаимодействия гидратированных СН2-групп. Р-аланил-глицин при концентрациях т> 1,6 становится все более гидрофобным; особенно это ярко выражено при T = 303 К, где знак L(m) при концентрации т = 2,2 меняется на противопо-
ложный. Аналогичные зависимости парциальной молярной теплоемкости С получены для растворов ß-аланил-глицина из данных по измерениям теплоемкости растворов [10]. Повышение температуры разрушает сетку водородных связей между молекулами растворителя, снижаются энергозатраты на разрушение структуры растворителя, что приводит к нивелированию конкуренции гидрофобной и гидрофильной частей молекулы ß-аланил-глицина. Энергия межмолекулярного взаимодействия пептид-пептид понижается в несколько раз при повышении температуры, что видно из уменьшения абсолютной величины коэффициентов А2, А3.
Нейросистемный подход показал, что изменение температуры и концентрации растворов молекул дипептидов позволяют классифицировать характер межмолекулярных взаимодействий в биологически активных системах.
Список литературы
1. Ватагин В. С. // Жидкие кристаллы и их практическое использование. 2007. Вып. 4. С. 99 - 102.
2. Круглов В. В., Борисов В. В. Искусственные нейронные сети. Теория и практика, М.: Горячая линия-Телеком, 2002. 382 с.
3. Ватагин В. С., Крестов Г. А., Зеленкевич В., Зеленкевич А. // Доклады Академии
наук СССР. 1990. Т. 313. № 4. С. 879 - 883.
4. Prasad K. P., Ahluwalia J. C. // J. Solut. Chem. 1976. Vol. 5. P. 491 - 497.
5. Spink C. H., Wadso I. // J. Chem. Thermodyn. 1975. Vol. 7. P. 561 - 570.
6. Kumaran M. K., Hedwig G. R., Watson I. D. // J. Chem. Thermodyn. 1982. Vol. 14.
P. 93 - 97.
7. Duke S. H., Hedwig G. R., Watson I. D. // J. Solut. Chem. 1981. Vol. 10. № 5. P. 321 -
331.
8. BtoemendalM., Somsen G. // J. Solut. Chem. 1988. Vol. 17. № 11. P. 1067 - 1079.
9. Kent H. E., Lilley Т. Н., Milburn P. J. et al. // J. Solut. Chem. 1985. Vol. 14. № 2.
P.101 - 115.
10. Lilley Т. Н. Chemistry and biochemistry of the amino acids. L.: Chapman Hall, 1985. P. 591 - 624.
11. Zielenkiewicz A., Zielenkiewicz W., Malanowski S. // Thermochim. Acta. 1984. Vol. 74. P. 95 - 111.
12. Btoemendal M., Booij K., Somsen G. // J. Chem. Soc. Faraday Trans. I. 1985. Vol. 85. P. 1015 - 1024.
Поступила в редакцию 17.09.2007 г.
Сведения об авторе:
Ватагин Владимир Сергеевич, профессор кафедры пожарной автоматики Ивановского института ГПС МЧС России,
153011, г. Иваново, пр. Строителей, д.33 Тел.388712, 89085603442 E-mail: [email protected]
