CC BY
55
УДК 539.194
МОДЕЛИРОВАНИЕ КОЛЕБАТЕЛЬНЫХ СПЕКТРОВ L-ТРИПТОФАНА В КОНДЕНСИРОВАННЫХ СОСТОЯНИЯХ
Г. Н. Тен1, О. Е. Глухова2, М. М. Слепченков3, Н. Е. Щербакова4, В. И. Баранов5
1Тен Галина Николаевна, доктор физико-математических наук, профессор кафедры радиотехники и электродинамики, Саратовский национальный исследовательский государственный университет имени Н. Г Чернышевского, [email protected]
2Глухова Ольга Евгеньевна, доктор физико-математических наук, заведующая кафедрой радиотехники и электродинамики; начальник отдела математического моделирования Образовательно-научного института наноструктур и биосистем, Саратовский национальный исследовательский государственный университет имени Н. Г. Чернышевского, oeglukhova@ yandex.by
3Слепченков Михаил Михайлович, кандидат физико-математических наук, доцент кафедры радиотехники и электродинамики; ведущий программист отдела математического моделирования Образовательно-научного института наноструктур и биосистем, Саратовский национальный исследовательский государственный университет имени Н. Г. Чернышевского, slepchenkovm@ mail.ru
4Щербакова Наталья Евгеньевна, младший научный сотрудник лаборатории диагностических технологий, Российский научно-исследовательский противочумный институт «Микроб» (Саратов), [email protected]
5Баранов Виктор Иванович, доктор физико-математических наук, заведующий лабораторией молекулярного моделирования и спектроскопии, Институт геохимии и аналитической химии имени В. И. Вернадского РАН (Москва), [email protected]
Выполнен расчёт и проведена интерпретация колебательных (ИК и КР) спектров цвиттер-ионных форм L-триптофана в конденсированных состояниях. Влияние среды учитывалось методами эффективного учёта межмолекулярных взаимодействий (модель SCRF) и явного учёта влияния водородных связей (комплексы триптофана с молекулами воды). Сравнение с экспериментом показало, что для расчёта колебательных спектров цвиттер-ионных форм триптофана в водном растворе необходимо принимать во внимание взаимодействие триптофана с молекулой воды, расположенной между ионными N+Н3 и COO-группами. Наилучшее согласие экспериментальных и вычисленных колебательных спектров триптофана для твёрдой фазы достигается в случае комплекса триптофана с четырьмя молекулами воды. Расчёт колебательных спектров цвиттер-ионных форм триптофана в водном растворе и твёрдом состоянии был выполнен в приближении B3LYP/6-311++G(d,p).
Ключевые слова: L-триптофан, цвиттер-ионная форма, комплексы триптофана с водой, колебательные спектры, конденсированные состояния.
DOI: 10.18500/1817-3020-2017-17-1-20-32
Введение
Ь-Триптофан (Тгр) - оптический изомер ароматической альфа-аминокислоты, входящий в состав белков всех известных живых организмов. Относится к ряду гидрофобных аминокислот, поскольку содержит ароматическое ядро индола. Принимает участие в гидрофобных и стэкинг-взаимодействиях [1, 2].
Важнейшей средой для любой аминокислоты является водный раствор, в котором Тгр, так же как и молекулы других аминокислот, существует в виде цвиттер-ионов К+Н3—СИ(Я)—СООН-(при рН=7). В твёрдом состоянии аминокислоты обычно также имеют цвиттер-ионную форму [3]. Одним из эффективных методов изучения физико-химических, структурных свойств сложных молекул, в том числе и аминокислот, является колебательная спектроскопия.
Колебательные спектры цвиттер-ионной формы Тгр были предметом ряда исследований экспериментального и теоретического характера [4-9], среди которых одни авторы исследовали только ИК спектры [4-6], а другие - спектры КР [7-9]. В более ранних работах анализ и интерпретация КР спектров Тгр в конденсированных состояниях были выполнены только для нескольких (не более 10) фундаментальных колебаний, что связано как со сложностью проведения эксперимента, так и существованием нескольких (не менее шести) низкоэнергетических конформерных форм Тгр. В работе [4] на основе анализа структуры и ИК спектров конформеров Тгр было показано, что хорошее согласие вычисленного и экспериментального ИК спектров достигается только для одной из конфор-мерных (конформер в) форм изолированного в твёрдом состоянии цвиттер-иона Тгр.
Экспериментальное и теоретическое исследование спектров КР в твёрдой фазе и водном растворе цвиттер-ионной формы Тгр было проведено в работе [7]. В экспериментальном спектре Тгр (порошок КВг) были зарегистрированы 62 колебательные линии, а в водном растворе - 24, причём в области 700-1100 см-1 впервые удалось определить ряд новых линий очень слабой интенсивности.
Для интерпретации ИК-спектра, изолированного в твёрдом состоянии цвиттер-иона Trp, а также анализа нормальных колебаний спектров КР Trp в конденсированных состояниях авторы работ [4,7] использовали метод эффективного учёта межмолекулярного взаимодействия (ММВ), применяя одну и ту же модель самосогласованного реактивного поля SCRF [10]. Данный подход позволяет стабилизировать цвиттер-ионную форму и выполнить расчёты соответствующих колебательных спектров с учётом влияния сил Ван-дер-Ваальса.
Вместе с тем при расчёте колебательных спектров аминокислот в конденсированных состояниях необходимо учитывать образование водородных связей как с молекулами воды (в водном растворе), так и между собой (в твёрдом состоянии) [11]. Согласно теоретическим расчётам для стабилизации цвиттер-ионных форм, например алифатических аминокислот, их необходимо окружить молекулами воды, число которых может меняться от 5 до 12 [12]. В то же время было выяснено, что в случае Trp комплекс с 9 молекулами воды допускает присутствие как цвиттер-ионных, так и нейтральных молекул [6].
Как показали расчёты колебательных спектров алифатических аминокислот Gly и Ala, для водного раствора наиболее целесообразно рассматривать комплексы с одной молекулой воды посредством образования водородных связей, учитывая при этом влияние остальных молекул воды методом эффективного учёта ММВ [13]. Кроме того, комплекс с одной молекулой воды позволяет изучить влияние водородных связей, образованных с концевыми фрагментами N+Н и COO- биполярных групп. Взаимодействие Trp остатка с водой можно не учитывать, так как индол является гидрофобным молекулярным соединением [14, 15]. Для твёрдого состояния
наиболее оптимальным является комплекс Тгр с четырьмя молекулами воды, поскольку водородные связи в этом случае расположены так же, как и в кристалле, что даёт возможность сравнить вычисленные спектры с экспериментальными спектрами для твёрдой фазы. Как известно, в каждом одинарном слое кристаллов Тгр действуют две сильные и две слабые (вилочные) водородные связи, объединяющие одинарные слои в двойные слои за счёт ван-дер-ваальсового взаимодействия [3, 11].
Таким образом, спектроструктурные свойства Тгр в разных фазовых состояниях ранее были изучены недостаточно. Остается неясным влияние водородных связей на колебательные спектры Тгр в конденсированных состояниях, а также структурные модели, позволяющие воспроизвести характерные особенности ИК и КР спектров Тгр в водном растворе и твёрдом состоянии. Данная работа посвящена исследованию этих вопросов, для решения которых была использована модель реактивного поля БСЯР (диэлектрическая проницаемость е=78.39) и комплексы Тгр с молекулами воды (1:1 и 1:4). Расчёт нормальных колебаний и интенсивно-стей ИК и КР спектров Тгр проводился с помощью программного комплекса 0аи881ап-09 [16] на основе метода теории функционала плотности [17, 18].
Результаты и их обсуждение
Рассматриваемые структурные модели Тгр приведены на рис. 1, а вычисленные значения колебательных частот и интенсивностей для ИК и КР спектров - в табл. 1, 2.
В качестве исходной структуры Тгр с учётом результатов работы [4] был выбран конформер в, молекулярная диаграмма которого приведена на рис. 1, а. Длины водородных мостиков в комплексе Тгр с одной молекулой воды
СОО
R-Ala
J
а б в
Рис. 1. Молекулярные структуры Trp (а) и комплексов Trp с одной (б) и четырьмя (в) молекулами воды
Таблица 1
Экспериментальные [4, 7] и вычисленные значения частот (V, см1) и интенсивностей ИК (/1ПС, км/моль) и КР (7кр, А4/а.е.м.) спектров Тгр и комплексов Тгр
с одной (Тгр:1) и четырьмя (Тгр:4) молекулами воды в области 20-1800 см1
№ колеб. Эксперимент Тгр Тгр:1 Тгр: 4 Отнесение
ИК [4] изол. сост. КР [7] водн. раств. КР[7] ТВ. СОСТ. V ^ик •^ЬСР V ^ик •^ЬСР V Аос ^КР
1 29 14.7 9.5 22 10.4 11.7 26 1.2 2.8 X 1+а
2 53 51.6 0.6 54 2.1 4.2 50 0.4 2.8 X 1+а
3 61 3.9 10.0 66 26.9 2.0 73 3.8 0.7 X 1+а
4 88 5.6 2.0 90 5.7 3.8 80 1.9 0.5 X 1+а
5 149 2.0 5.2 151 0.7 3.3 159 2.6 0.3 X 1+а
6 186 28.2 4.7 188 12.5 1.9 196 4.5 0.2 X 1+а
7 218 13.3 0.2 218 2.8 0.2 222 32.1 0.5 хр+ъ
8 239w 252w 262 26.6 1.3 265 68.2 1.3 226 84.6 0.1 т (1ГНз) а т(СН2) а
9 269w 292 1.8 1.6 295 40.7 0.4 299 60.9 0.8 т (К+Н3) а т(СН2) а
10 298w 325 21.2 3.3 311 16.5 3.5 325 62.3 0.3 ХР+Ъ
11 350w 351 71.6 2.5 354 152.6 1.3 339 126.4 0.5 т (1ГНз) а
12 424т 453у\У 395w 430 53.0 1.4 448 57.1 0.4 428 18.8 0.8 ХР+Ъ
13 426w 450 27.9 1.4 453 78.5 1.1 440 38.0 0.7 р(МН)р
14 456\у 461 57.1 1.7 458 61.9 3.0 463 78.2 0.7 у(ССС) а
15 497\у 529 462w 509w 52 9w 474 28.9 3.9 477 16.9 3.6 479 10.9 2.4 у(ССС),у(СС1чГ)р+Ь
16 548w 513 50.7 4.2 497 30.2 5.1 522 44.7 2.3 у(ССО") а
17 555\у 541т 558 1.2 12.3 559 0.5 9.3 562 2.1 6.4 у(ССС) Ь
18 581т 576т 574т 581\у 582 1.3 5.3 578 6.3 5.7 577 3.8 2.7 ХР+Ъ
19 596т 594 8.8 5.6 592 3.5 7.4 591 6.5 0.8 ХР+Ъ
20 613т 627w65 8w 603 21.3 10.2 594 10.6 9.2 615 12.0 3.7 у (ССО) а
21 640\у 655 0.9 4.3 651 2.0 4.9 650 2.1 1.3 ХР+Ъ
22 694т 704т 684w 706т 715 4.2 13.2 715 5.0 12.7 716 7.6 3.6 у (ССС) а у(ССС) р+Ь
г*
о
"О
гь -н з -с П)
0 з:
01 за
3 2 01 -н П) 2 01
-с П)
0 з:
01 за
■е-
3 и) 3 з: 01
Продолжение табл. 1
№ колеб. Эксперимент Тгр Тгр:1 Тгр: 4 Отнесение
ИК[4] изол. сост. КР[7] водн. раств. КР[7] ТВ. СОСТ. V ^ик •^ЬСР V ^ик •^ЬСР V Аос ^КР
23 740в 759ув 744т 752 145.5 7.6 753 559.5 10.3 744 434.8 2.2 р(СН) Ь
24 763у\У 755ув 766т 767 2.9 45.2 768 0.5 37.4 766 32.0 4.6 у(ССС) р+Ь
25 783т 779т 772 15.4 32.5 773 22.4 41.5 770 17.0 19.5 у(ССС) р+Ь
26 794\у 803\у 790 23.9 6.8 791 31.7 9.3 804 35.5 1.2 у (ССС), у (ОСО") а
27 821т 840т 836 61.8 22.7 839 45.0 20.8 843 1.2 0.8 у (ОСО") а
28 84 Зw 868т 848т 852 17.4 16.9 856 19.8 10.9 850 12.1 3.2 Р(СН)Р
29 866т 860 0.5 5.8 860 7.3 11.0 866 19.0 9.6 р(СН) ь
30 875т 875 в 884 41.5 9.9 886 12.6 26.6 888 1.9 4.3 у(СС) а
31 882в 888 2.9 21.1 891 9.0 3.1 898 14.8 2.0 у(ССС,С1чГС)р+Ь
32 92 8\у 930w 947 62.5 8.4 947 3.8 5.0 928 0.7 0.3 р(СН) Ь
33 965w 950 5.9 4.1 953 23.2 5.6 967 0.1 0.2 6(СН2) а
34 91Ы 990w 983 0.1 1.0 981 0.2 0.8 970 12.1 2.0 р(СН) Ь
35 1007т 1015УЗ ЮЮув 1029 53.8 88.8 1025 31.4 49.7 1029 10.5 29.7 5(СН) Ь
36 1045т 1034 4.9 24.6 1031 10.8 58.8 1044 10.7 4.9 у(СС) а
37 1075w 1089т 1069\у 1078w 1064 10.5 19.4 1065 16.8 22.3 1071 7.4 5.7 8(СН, ЫН) р 5(Ы+Н3), 5(СН) а
38 1100т 1111т 1106w 1091 20.5 3.8 1105 45.2 7.8 1117 29.0 0.5 5(Ы+Н3), 5(СН) а
39 1121т 1108 59.4 0.7 1110 43.2 1.7 1141 4.9 4.6 8(СН, ЫН) р
40 1154w 1127 84.2 20.7 1136 28.8 18.2 1152 11.4 1.6 5(Ы+Н3), 5(СН) а
41 1153т 1135т 1147 20.3 6.9 1146 22.5 6.9 1174 2.4 2.0 5(СН) Ь
42 1164w 1173 7.9 5.6 1170 4.6 6.6 1183 23.4 2.0 5(СН) Ь
43 1226\у 1215т 1213w 1213 11.2 68.9 1216 8.8 78.1 1219 6.3 24.0 5(СН) р+Ь 6(СН2), 5(СН) а
44 1249w 1243т 1238т 1247 23.2 18.9 1246 27.6 18.5 1246 15.2 7.4 5(СН, ЫН) р+Ь
45 1273w 1254w 1278 16.2 47.7 1279 17.5 43.2 1277 8.9 10.2 5(СН) а 5(СН, ЫН) р+Ь
П 3
г? з з
ь р
£ л> а 3
тэ о
О]
а з з л>
X
о а л>
СП
а -н
П) а
СГ 3 СГ
5с п э П)
х
•3
о
О]
тэ
3 э -н
о
•е-
ш 3
а
IV!
и
IV!
-Ь
Окончание табл. 1
№ колеб. Эксперимент Тгр Тгр:1 Тгр: 4 Отнесение
ИК[4] изол. сост. КР[7] водн. раств. КР[7] ТВ. СОСТ. V ^ик •^ЬСР V ^ик •^ьср V Аос ^КР
46 1283\у 1302\у 1264т 1283w 1297 38.4 12.4 1303 34.3 7.4 1312 27.4 3.8 у(СС,С1чГ) рН-Ь 5(СН), 8(СИ,) а 5(Ы+Н3) а"
47 1316w 1312т 1320т 1319 14.5 54.6 1317 9.9 58.0 1319 2.1 16.9 у(СС,С1чГ) рН-Ь 6(СН,СН2), 5(Ы+Н3) а
48 1352УЗ 1333т 1344т 1337 138.6 32.6 1347 121.9 52.9 1350 57.5 25.2 у(СС,С1чГ) рН-Ь 5(СН,СН^) а
49 1347в 1364УЗ 1362 117.8 126.3 1366 72.0 89.1 1364 47.6 11.9 у(СС,С1чГ) рН-Ь 5(СН,СН^) а
50 1368в 1366 40.0 50.9 1367 122.5 90.1 1373 67.8 48.4 у(СС,С1чГ) рН-Ь 5(СН,СН^) а
51 1388УЗ 1407з11 1432т 1383 52.7 12.8 5(СН) а
52 1440в 1394 59.3 54.1 1390 5.3 57.2 1391 3.9 16.0 у(СС) а ЧСС), 5(СН) р+Ь
53 1429в 1427 526.4 12.9 1407 95.5 12.1 1411 57.4 4.4 8(СИ,), у(СС) а бСКГ+Нз) а
54 1457в 1451 41.9 193.1 1452 38.1 204.4 1454 23.4 56.3 у(СС,СЩ 8(СН, ЫН) р+Ь
55 1489т 1467т 1455w 1475 11.3 16.0 1476 24.2 14.8 1475 14.4 4.6 5(СНт) а
56 1463т 1479 53.6 57.2 1478 53.3 58.8 1479 24.9 11.7 у(СС,СЩ 5(СН) рИ-Ь
57 1499w 1492т 1517 6.5 8.4 1517 5.5 8.3 1519 3.0 3.5 у(СС,СЩ 5(СН) рН-Ь
58 1569э 15618 1536 274.5 10.1 5СМ+Нз) а
59 1555э 1569 20.0 317.5 1568 27.9 331.0 1571 9.6 97.5 у(СС)р
60 1625УУ8 1581т 1599 136.4 1.9 5СМ+Нз) а
61 1582т 1605 2.1 45.7 1606 1.8 43.6 1605 0.9 12.0 у(СС,С1чГ) рИ-Ь
62 1608 36.3 24.1 1635 816.0 11.9 5СМ+Нз) а
63 1625т 1622т 1653 9.3 71.8 1652 13.0 72.7 1653 2.5 16.3 у(СС,С1чГ) рИ-Ь
1662 693.6 18.3 1659 103.6 6.7 1653 2.5 16.5 у(СОО-), 5СМ+Нз) а
1666 63.1 7.9 1693 141.0 5.8 1694 50.5 2.4 5(Ы+Н3), у(СОО-) а
5
Р" П
а
гн 3
3
о и
п п
в 3
3 X ш
(VI
о
Гч)
гн
3 01
х:
X 3 Сг
Зс О
Й §
Примечание. Колебания: «Ь» - бензольного кольца, «р» - пиррольного кольца, «а» - аланина; V - валентные колебания связей, у, 5 - деформационные, х, Р _ неплоские, т - крутильные колебания N Н-, и СН2 групп.
з »
а
¡5
-
X
X
щ
П и
X £
3 ра
Отнесение й о к о у у(СН) а а о к (С ( у(СИ) Ь у(СИ) Ь у(СИ) Ь у(СИ) Ь а г) к > а г) к > у(СИ) р а г) К > у(ЫН) р
Тгр:4 ё р г- <ч о 00 го 4. 4 СП <ч сК гч СП о ы <ч сК ю 41 гч
и к 00 <4 СП <4 Ы ю СП сК <4 .4 с^ сК о 4 .4 4 4. .4 т 4 00
> 4 о т о т 00 с^ о т с^ т ю СП 00 СП с^ 00 СП о <ч т 4 т гч т т гч т со о ю т
Отнесение й о к о а г) к & > ба (С ( а г) К & > ба (С ( а о К (С ( Ь ба (С ( Ь ба (С ( Ь ба (С ( Ь ба (С ( р б^ (С ( а Г) К & > а г) К & > р (
Тгр:1 ё сК <4 <4 ю Ю О ю О О <4 ю 00 о о 00 4. 00 <ч т <4 ю 4. с^ .4 сК о гч о о о гч о о СП о т
и к т т с^ Н 4 00 00 4 <4 го т ю ю о 4 <ч гч 1.1 СП с^ СП ю ю
> о о т 4 00 о т о о т о о т ю т с^ ю СП 00 СП 00 СП гч т 00 т 4 т сз т о ю т
Отнесение й г) £ > а о К (С ( а К (С ( а о К (С ( Ь К (С ( Ь ба (С ( Ь ба (С ( Ь ба (С ( р б^ (С ( а г) > а г) > р (
Тгр ё <4 Ы 4 <4 00 00 41 т Ы т сК о 00 .4 00 <ч гч ю ы гч гч сК 4 гч т СП
и к .4 О т .4 00 ю гч т .4 00 ю 41 00 СП гч сз .4 с^ 0^ го
> о т <4 о т <4 о СП 4 о т 4 ю т т СП <4 00 СП сл СП т гч т ю 4 т гч т т 00 4 ю т
№ колеб. 4 ю 00 о г- гч т 4
1С й Е-
X
<и £
к
С 1С С
>£
К к с
£ £
К
£ £ К
а-
для К+Н... 0№ и 0ВДН... О составляют соответственно 2.82 и 2.68 А, а энергия водородной связи - 5.65 ккал/моль (23.65 кДж/моль). При образовании комплекса Тгр с четырьмя молекулами воды длины водородных мостиков, расположенных между биполярными группами, увеличиваются на ~0.05 А, а длины других водородных связей меняются в пределах от 2.77 до 2.92 А.
Тгр имеет 75 нормальных колебаний, из которых 63 колебания проявляются в области до 1800 см-1 (см. табл. 1), и 12 колебаний - валентные колебания в области 2800-3500 см-1 (см. табл. 2). Колебательный спектр определяется структурой Тгр, которую можно представить в виде двух радикальных остатков индола (Я-1п) и аланина (Я-А1а), соединенных по связи СС (см. рис. 1, а), колебательные спектры которых ранее были предметом многих исследований [19-22]. Индол (1п) - ароматическое гетероциклическое соединение, образованное двумя сочленёнными кольцами - бензольным (Ь)-и пиррольным (р) (см. рис. 1, а).
Область 20-1700 см-1. В низкочастотной области колебательного спектра Тгр имеется шесть колебаний (1-6), характеризующих смещения Я-1п и Я-А1а относительно друг друга как целых молекулярных образований. Колебания 7, 10, 12, 18, 19, 21 являются неплоскими колебаниями Я-1п и характеризуют смещение бензольного и пиррольного колец относительно друг друга. Колебания 23, 29, 32 и 35 - неплоские колебания выхода связей СН из плоскости бензольного кольца, а колебание 28 - выход связи СН из плоскости пиррольного кольца. Экспериментальное значение частоты неплоского колебания р(КН) пиррольного кольца (колебание 13) уменьшается на 27 см-1 в твёрдом состоянии по сравнению с изолированным состоянием (от 453 до 426 см-1), что подтверждает правильность выбора моделей Тгр в конденсированных состояниях, не учитывающих образование водородной связи между молекулой воды и атомом N пиррольного кольца 1п. В противном случае, т.е. при образовании водородной связи МН...0№ в структурах б и в (см. рис. 1), значение частоты колебания р^Н) сместилось бы в область ~700-800 см-1 [19]. Основными причинами гидрофобности 1п являются, во-первых, существование двух, как минимум, конкурирующих молекул воды за право образовать водородную связь 0ВД..^Н, и, во-вторых, взаимодействие молекул воды с ароматической системой индола. Оба фактора
в конечном итоге приводят к значительному ослаблению водородных связей между индолом и молекулами воды [14].
В области до 1000 см-1 наиболее интенсивным полосам поглощения в ИК спектре Trp отвечают крутильные колебания группы N+H3 (колебание 11) с частотами 354, 339 см-1 и неплоские колебания р(СН) бензольного кольца In (колебание 23) с частотами 753, 744 см-1 для водного раствора и твёрдого состояния соответственно.
В спектре КР линии, отвечающие «дыхательным» колебаниям бензольного и пиррольного колец (колебания 24, 25), имеют сильную интенсивность в жидком и твёрдом состояниях, что находится в полном согласии с экспериментом [7]. Ещё одна линия сильной интенсивности в спектрах КР проявляется в области —1010-1030 см-1, отвечающая деформационному колебанию 5(СН) бензольного кольца (колебание 35).
Надо отметить, что в спектральной области 20-1700 см-1 всего у 12 колебаний форма имеет смешанный характер, когда одновременно происходит изменение длин связей и углов как для R-In, так и R-Ala. Наибольшее число колебаний со смешанными формами наблюдается в области —1000-1400 см-1, где смешиваются, главным образом, валентные колебания v(CC,CN) R-In и деформационные колебания 5(CH, СН2) R-Ala. Формы остальных колебаний радикалов практически не смешиваются. Это подтверждается очень малым (—10 см-1) смещением частот колебаний In и цвиттер-ионной формы Ala, вычисленных ранее для водных растворов [13, 19], относительно значений вычисленных частот нормальных колебаний Trp, представленных в табл. 1.
В этой же частотной области наблюдаются наиболее существенные изменения в ИК спектрах поглощения Trp для различных фазовых состояний, позволяющие проанализировать влияние водородных связей на колебательные спектры Trp. На рис. 2 приведены два экспериментальных ИК спектра Trp: спектр изолированного цвиттер-иона Trp, приготовленного по специальной методике [23] (см. рис. 1, а) и ИК спектр Trp для твердого состояния (см. рис. 1, б). Целесообразно сравнивать первый экспериментальный спектр с вычисленным спектром Trp, учитывающим влияние на спектр только сил Ван-дер-Ваальса (метод SCRF), а второй - с теоретическим спектром комплекса
Тгр с четырьмя молекулами воды, учитывающим как влияние сил Ван-дер-Ваальса, так и водородных связей.
Наиболее существенное влияние водородных связей в области —1000-1400 см-1 заключается в смещении деформационного колебания 5^+^) с частотой 1427 см-1, отвечающего полосе сильной интенсивности, в высокочастотную область на —100 см-1 (колебание с частотой 1536 см-1) (рис. 2, в и 2, г). В этом случае наблюдается качественное согласие экспериментального ИК спектра для цвиттер-ионной формы Тгр с вычисленным колебательным ИК спектром для модели, учитывающей влияние на колебательный спектр водородной связи, образованной молекулой воды, расположенной между биполярными группами, и Тгр.
Ранее при расчёте цвиттер-ионных форм алифатических аминокислот также было показано, что при образовании комплекса цвиттер-ионной формы с молекулой воды, расположенной между биполярными группами, происходит очень сильное смешение форм колебаний цвит-тер-иона и деформационных колебаний воды, приводящее к повышению частот в области 1500-1700 см-1 на 100-200 см-1 [13].
Учёт влияния других водородных связей, которые Тгр образует в твёрдом состоянии, приводит к понижению интенсивности полос поглощения, отвечающих деформационным колебаниям 5^+^) и валентным колебаниям v(C00-) в области 1650-1700 см-1, которые становятся соизмеримыми по величине с интен-сивностями полос поглощения в области 13501380 см-1 (см. рис. 2, д).
Спектр КР Тгр менее чувствителен к влиянию водородных связей. В работе [7] для интерпретации колебательного спектра Тгр в конденсированных состояниях - и водном растворе, и твёрдом состоянии - была использована одна и та же модель Тгр, учитывающая только влияние сил Ван-дер-Ваальса. При этом было получено качественное и количественно согласие с экспериментом только для водного раствора. Основной причиной такого несоответствия для моделей Тгр, используемых для расчёта ИК и КР спектров, является отличие форм колебаний, которые являются активными в спектрах ИК и КР Тгр.
Проанализируем формы колебаний, отвечающие наиболее интенсивным линиям спектра КР Тгр в конденсированных состояниях. Форма колебания 59, вычисленная частота которого для
М)
со /Я!-!
г-
I СП
4 уп к 1
о о
о г-
1500
1000 500 сн"1
1500
1000
б
500 сн'
сч -а-
-1-1-1-Г-
1600 1200 300 сн'
в
1
гч + щ
Щ
" г-1 " 2
СП Г"-I
V
1600
1200
300 сн
-1
1600
1200
§00
сн
-1
д
Рис. 2. Экспериментальные [4] ИК спектры Тгр для изолированного (а) и твёрдого (б) состояния. Вычисленные ИК спектры для цвиттер-ионной формы Тгр в водном растворе (в); для комплекса Тгр с одной (г) и четырьмя (д) молекулами воды с учётом сил Ван-дер-Ваальса
а
г
комплексов Тгр с одной и четырьмя молекулами воды равна соответственно 1569 и 1571 см-1 (см. табл. 1, рис. 3, г, д), отвечает изменению связи СС пиррольного кольца. Очевидно, что влияние водородных связей в результате гидрофобности 1п практически не сказывается на колебаниях этой молекулярной структуры.
Колебания 54, 35, 30 и 25, частоты которых, например, для комплекса Тгр с одной молекулой воды, равны соответственно 1452, 1025, 886 и 773 см-1 (см. табл. 1, рис. 3, г), также характеризуют изменения длин связей и деформационных углов индола. Только два колебания 49 и 50, вычисленные значения частот которых для комплексов Тгр с одной и четырьмя молекулами воды лежат в области 1360-1370 см-1, имеют смешанную форму, содержащую изменения как длин связей Я-1п, так и валентных углов групп СН, СН и N^3 Я-Л1а. Именно в этой области наблюдается наибольшее отличие спектров КР для водного раствора и твёрдого состояния Тгр (см. рис. 3). Учёт влияния водородных связей позволяет воспроизвести особенности спектров КР в этой области для конденсированных состояний Тгр.
Расположение молекулы воды между биполярными группами и образование водородных связей №Н...ОВД и 0-...ОвдН приводит к небольшому (на 30-40 см-1) повышению частоты валентного колебания связи от 3051 до 3084-3090 см-1, которое возрастает до 150200 см-1 в случае комплекса Тгр с четырьмя молекулами воды (см. табл. 2). Такое изменение является весьма необычным и характерно только для взаимодействия воды с ионными группами, поскольку образование водородных связей типа NH...Оw и 0...ОВДН приводит, напротив, к понижению частоты колебаний валентных связей NH (или ОН). Аналогичный результат был получен и в случае расчёта комплексов алифатических аминокислот с молекулами воды [13].
Интерпретация валентных колебаний связей СН, NH и в области 3000-3500 см-1 приведена в табл. 2. Линия наибольшей интенсивности относится к колебанию связи СН бензольного кольца; значение частоты соответствующего колебания, как и частот других валентных колебаний связей СН бензольного кольца, практически не зависит от влияния водородных связей.
На рис. 4 приведены вычисленный и экспериментальный [7] спектры КР Тгр для твёрдого
* 5
а
3 Я
01 -д- ^ 10
6
1 * 11
шш
шп
12(10
¡¡ШП
-1
]£!□□ СН
щ
—Г"
БСЮ
1000
1200
~Н-Г" -1
1400 1600 см
г-
Щ Щ
щ
о\
Щ 10
гч
300
1000
1300
1400
1ЙОО
сн
-1
зпп
1ШП
1201)
14СП
1600
СН
-1
Рис. 3. Экспериментальные [7] спектры КР Тгр для водного раствора (а) и твёрдого (б) состояния. Вычисленные спектры КР для цвиттер-ионной формы Тгр в водном растворе (в); для комплекса Тгр с одной (г) и четырьмя (д) молекулами воды с учётом сил Ван-дер-Ваальса
состояния. В целом наблюдается количественное и качественное согласие теоретического и экспериментального спектра, подтверждающее правильность выбора моделей Тгр для расчёта колебательных спектров в конденсированных состояниях.
2800
3000
3200 а
3400
сн
о
ю щ
m
X
заао
32DQ
зад
б
—I-
ЭЙОО сн"
Рис. 4. Экспериментальный [7] спектр КР Тгр для твёрдого состояния (а). Вычисленный спектр КР для цвиттер-ион-ной формы комплекса Тгр с четырьмя (б) молекулами воды с учётом сил Ван-дер-Ваальса
Заключение
В данной работе для расчёта колебательных спектров цвиттер-ионных форм Тгр в конденсированных состояниях был использован метод, одновременно учитывающий влияние водородных связей (комплексы с молекулами воды) и ван-дер-ваальсовых сил (метод БСЯР).
Показано, что длины водородных связей в комплексе Тгр с одной молекулой воды для №Н... 0„, и0 Н... 0 составляют соответственно 2.82 и 2.68 А, а энергия водородной связи -5.65 ккал/моль; длины водородных связей в комплексе Тгр с четырьмя молекулами воды меняются в пределах от 2.77 до 2.92 А.
Образование водородных связей между ионными группами цвиттер-иона Тгр и молекулами воды приводит к повышению частоты валентного колебания связи №Н на —30-200 см-1.
Спектры КР Тгр для разных фазовых состояний, в отличие от ИК спектров, менее чувствительны к влиянию водородных связей вследствие отличия форм колебаний, активных в спектрах
ИК и КР Trp. Формы колебаний, отвечающие наиболее интенсивным линиям спектра КР Trp в конденсированных состояниях, содержат изменения длин связей и валентных углов R-In, на значения частот и интенсивности линий которых водородные связи практически не влияют.
Результаты расчёта и сравнение с экспериментом показали, что для моделирования коле -бательных спектров цвиттер-ионной формы Trp в водном растворе наиболее целесообразно использовать комплекс Trp c одной молекулой воды, расположенной между биполярными группами, а для моделирования спектров в твёрдом состоянии - комплекс Trp с четырьмя молекулами воды.
Список литературы
1. Рис Э., Стэрнберг М. От клеток к атомам / под ред. Ю. С. Лазуркина, В. А. Ткачука. М. : Мир, 1988. 144 с.
2. Мусил Я., Новакова О., Кунц К. Современная биохимия в схемах. М. : Мир, 1981. 216 с.
3. Рурская Г. В. Структуры аминокислот. М. : Наука, 1966. 160 с.
4. Cao X., Fischer G. Infrared Spectral, Structural, and Conformational Studies of Zwitterionic L-Tryptophan // J. Phys. Chem. A. 1999. Vol. 193. P. 9995-10003. DOI: 10.1021/jp992421c
5. SnoekL. C., Kroemer R. T., Simons J. P. A spectroscopic and computational exploration of tryptophan-water cluster structures in the gas phase // Phys. Chem. Chem. Phys. 2002. Vol 4. P. 2130-2139. DOI: 10.1039/b200059h.
6. Blom M. N., Compagnon I., Polfer N. C., von Helden G., Meijer G., Suhai S., Paizs B., Oomens J. Stepwise Solvation of Amino Acid : The Appearance of Zwitterionic Structures // J. Phys. Chem. A. 2007. Vol. 111. P. 7309-7316. DOI: 10.1021/jp070211r.
7. Chuang C.-H., Chen Y.-T. Raman scattering of L-tryp-tophan enhanced by surface plasmon of silver nanopar-ticles : vibrational assignment and structural determination // J. Raman Spectrosc. 2008. Vol. 40. P. 150-156. DOI: 10.1002/jrs.2097.
8. Kim S. K., KimM. S., Suh S. W. Surface-enhanced Raman scattering (SERS) of aromatic amino acides and their glycyl dipeptides in silver sol // J. Raman Spectrosc. 1987. Vol. 18. P. 171-175. DOI: 10.1002/jrs.1250180305.
9. Lee H. I., Suh S. W., Kim M. S. Raman spectroscopy of L-tryptophan-containing peptides adsorbed on a silver surface // J. Raman Spectrosc. 1988. Vol. 19. P. 491-495. DOI: 10.1002/jrs.1250190710.
10. WongM. W., WibergK. B., FrischM. J. Hartree-Fock Second Derivatives and Electric Field Properties in a Solvent Reaction Field-theory and Application // J. Chem. Phys. 1991. Vol. 95. P. 8991-8998. DOI: 10.1063/1.461230.
11. Jeffrey G. A., Saenger W. Hydrogen Bonding in Biological Structures. Berlin, Germany : Springer, 1991. 569 p.
12. Derbel N., Hernández B., Pflüger F., Liquier J., Ge-inguenaud F., Jaidane N., Lakhdar Y. B., Ghomi M. Vibrational analysis of amino acids and short peptides in hydrated media. I. L-glycine and L-leucine // J. Phys. Chem. B. 2007. Vol. 111. P. 1470-1477. DOI: 10.1021/ jp0633953.
13. Тен Г. Н., Кадров Д. М., Баранов В. И. Влияние гидрофобного радикала на структуру и колебательные спектры цвиттер-ионных форм глицина и аланина в конденсированных состояниях // Журн. прикл. спектр. 2014. Т. 81, № 2. С. 178-186. DOI: 10.1007/ s10812-014-9906-9.
14. Тен Г. Н., Яковлева А. А., Баранов В. И. Теоретическое исследование гидрофобности и гидрофильности индола, скатола и этанола // Журн. структ. химии. 2013. № 6. С. 986-996. DOI: 10.1134/S0022476613060048.
15. Тен Г. Н., Кадров Д. М., Баранов В. И. Модельные потенциалы межмолекулярного взаимодействия пиридина, скатола и пиррола с водой // Изв. Сарат. ун-та. Нов. сер. Сер. Физика. 2014. Т. 14, вып. 1. С. 5-11.
16. FrischM. J., Trucks G. W., SchlegelH. B., Scuseria G. E., Robb M. A., Cheeseman J. R., Scalmani G., Barone V., Mennucci B., Petersson G. A., Nakatsuji H., Caricato M., LiX., Hratchian H. P., Izmaylov A. F., Bloino J., Zheng G., Sonnenberg J. L., Hada M., Ehara M., Toyota K., Fuku-da R., Hasegawa J., Ishida M., Nakajima T., Honda Y., Kitao O., Nakai H., Vreven T., Montgomery J., Peralta J. E., OgliaroF., BearparkM., Heyd J. J., BrothersE., Kudin K. N., Staroverov V. N., Kobayashi R., Normand J., Raghavachari K., Rendell A., Burant J. C., Iyengar S. S., Tomasi J., Cossi M., Rega N., Millam J. M., Klene M., Knox J. E., Cross J. B., Bakken V., Adamo C., Jaramillo J., Gomperts R., Stratmann R. E., Yazyev O., Austin A. J., Cammi R., Pomelli C., Ochterski J. W., Martin R. L.,
Morokuma K., Zakrzewski V. G., Voth G. A., Salvador P., Dannenberg J. J., Dapprich S., Daniels A. D., Far-kas O., Foresman J. B., Ortiz J. V., Cioslowski J., FoxD. J. Gaussian 09. Gaussian Inc., Wallingford CT.,
2009. 394 р.
17. Кон В. Электронная структура вещества - волновые функции и функционалы плотности // УФН. 2002. Т. 172, № 3. С. 336-348. DOI: 10.3367/ UFNr.0172.200203e.0336.
18. Попл Дж. А. Квантово-химические модели // УФН. 2002. Т. 172, № 3. С. 349-356. DOI: 10.3367/ UFNr.0172.200203f.0349.
19. Тен Г. Н., Яковлева А. А., Бурова Т. Г., Березин В. И., Баранов В. И. Моделирование колебательных спектров водного раствора индола // Журн. прикл. спектр.
2010. Т. 77, № 4. С. 542-549. DOI: 10.1007/s10812-010-9360-2.
20. Majoube M., Vergoten G. Vibrational spectra of indole and assignments on the basis of ab initio force fields // J. Raman Spectrosc. 1992. Vol. 23. P. 431-444. DOI: 10.1002/jrs.1250230803.
21. Rosado M. T. S., Duarte M. L. R. S., Fausto R. Vibrational spectra (FI-IR, Raman and MI-IR) of a- and P-alanine // J. Mol. Struct. 1977. Vol. 410-411. P. 343-348. DOI: 10.1016/S0022-2860(96)09695-0.
22. Бутырская Е. В., Нечаева Л. С., ШапошникВ. А., Се-леменевВ. Ф. Отнесение полос в ИК-спектрах водных растворов аланина на основе квантово-химического расчёта // Вестн. Воронеж. гос. ун-та. Сер.: Химия, Биология, Фармация. 2014. № 2. С. 9-16.
23. Cao X., Fischer G. New infrared spectra and the tautomeric studies of purine and alpha L-alanine with an innovative sampling technique // Spectrochim. Acta PT A-Mol Biolog. 1999. Vol. 55. P. 2329-2342. DOI: 10.1016/S1386-1425(99)00133-X.
Образец для цитирования:
Тен Г. Н., Глухова О. Е., Слепченков М. М., Щербакова Н. Е., Баранов В. И. Моделирование колебательных спектров Ь-триптофана в конденсированных состояниях // Изв. Сарат. ун-та. Нов. сер. Сер. Физика. 2017. Т. 17, вып. 1. С. 20-32. Б01: 10.18500/1817-3020-2017-17-1-20-32.
Modeling of Vibrational Spectra of L-tryptophan in Condensed States
G. N. Ten, O. E. Glukhova, M. M. Slepchenkov, N. E. Shcherbakova, V. I. Baranov
Galina N. Ten, Saratov State University, 83, Astrakhanskaya str., Saratov, 410012, Russia, [email protected]
Olga E. Glukhova, Saratov State University, 83, Astrakhanskaya str., Saratov, 410012, Russia, [email protected]
Mikhail M. Slepchenkov, Saratov State University, 83, Astrakhanskaya str., Saratov, 410012, Russia, [email protected]
Natalia E. Shcherbakova, Russian Research Institute «Microbe», 46, Universitetskaya str., Saratov, 410005, Russia, [email protected]
Victor I. Baranov, Vernadsky Institute of Geochemistry and Analytical Chemistry, 19, Kosygina str., Moscow, 119991, Russia, baranov_50@ mail.ru
Background and Objectives: This work is devoted to the interpretation of IR and Raman spectra of Trp in the condensed states. For this purpose, we calculated the complexes in the zwitterionic form of Trp with the water molecules. Obtained results allow us to determine the influence of hydrogen bonds on the vibrational spectra of Trp in the aqueous solution and solid state. Materials and Methods: The calculation of the normal modes and intensities of IR and Raman spectra of Trp was performed using Gaussian 09 software package based on the DFT method with the use of the B3LYP/6-311 ++G(d,p) functional. We used the reaction field model SCRF (the dielectric constant £=78.39). As the structural models, we considered the complexes of Trp with one and four
water molecules. Results: The calculation results and comparison with experiment showed that for the simulation of the vibrational spectra of Trp in the zwitterionic form in the aqueous solution the most appropriate for application was the complex of Trp with the single water molecule positioned between bipolar groups, and for the simulation of the spectra in the solid state - the complex of Trp with four water molecules. Conclusion: It is shown that the lengths of the hydrogen bonds in the complex of Trp with one water molecule for N+H... Ow and OwH... O are equal to 2.82 and 2.68 A correspondingly, and the energy of the hydrogen bond -5.65 kcal/mol; the length of the hydrogen bonds in the complex of Trp with four water molecules vary in the range from 2.77 to 2.92 A. The forming of the hydrogen bonds between the ionic groups of Trp in the zwitterion form and water molecules leads to an increase in the frequency of the valence vibration of N+H bond at ~30-200 cm"1.
Key words: L-tryptophan, zwitterionic form, complexes of tryp-tophan, water, vibrational spectra, condensed states.
References
1. Ris A., Sternberg M. Otkletokkatomam [From Cells to Atoms]. Moscow, Mir Publ., 1988. 144 p. (in Russian).
2. Musil Ja., Novakova O., Kunc K. Sovremennaja biohimija v shemah [Modern biochemistry in schemes]. Moscow, Mir Publ., 1981. 216 p. (in Russian).
3. Gurskaja G. V. Struktury aminokislot [Structure of amino acids]. Moscow, Nauka Publ., 1966. 160 p. (in Russian).
4. Cao X., Fischer G. Infrared Spectral, Structural, and Conformational Studies of Zwitterionic L-Tryptophan. J. Phys. Chem. A, 1999, vol. 103, pp. 9995-10003. DOI: 10.1021/jp992421c.
5. Snoek L. C., Kroemer R. T., Simons J. P. A spectroscopic and computational exploration of tryptophan-water cluster structures in the gas phase. Phys. Chem. Chem. Phys., 2002, vol. 4, pp. 2130-2139. DOI: 10.1039/ b200059h.
6. Blom M. N., Compagnon I., Polfer N. C., von Helden G., Meijer G., Suhai S., Paizs B., Oomens J. Stepwise Solvation of Amino Acid: The Appearance of Zwitterionic Structures. J. Phys. Chem. A, 2007, vol. 111, pp. 7309-7316. DOI: 10.1021/jp070211r.
7. Chuang C.-H., Chen Y.-T. Raman scattering of L-tryptophan enhanced by surface plasmon of silver nanoparticles: vibrational assignment and structural determination. J. Raman Spectrosc., 2008, vol. 40, pp. 150-156. DOI: 10.1002/jrs.2097.
8. Kim S. K., Kim M. S., Suh S. W. Surface-enhanced Raman scattering (SERS) of aromatic amino acides and their glycyl dipeptides in silver sol. J. Raman Spectrosc., 1987, vol. 18, pp. 171-175. DOI: 10.1002/ jrs.1250180305.
9. Lee H. I., Suh S. W., Kim M. S. Raman spectroscopy of L-tryptophan-containing peptides adsorbed on a silver surface. J. Raman Spectrosc., 1988, vol. 19, pp. 491-495. DOI: 10.1002/jrs.1250190710.
10. Wong M. W., Wiberg K. B., Frisch M. J. Hartree-Fock Second Derivatives and Electric Field Properties in a Solvent Reaction Field-theory and Application. J. Chem. Phys., 1991, vol. 95, pp. 8991-8998. DOI: 10.1063/1.461230.
11. Jeffrey G. A., Saenger W. Hydrogen Bonding in Biological Structures. Berlin, Germany, Springer, 1991. 569 p.
12. Derbel N., Hernández B., Pflüger F., Liquier J., Ge-inguenaud F., Jaidane N., Lakhdar Y. B., Ghomi M. Vibrational analysis of amino acids and short peptides in hydrated media. I. L-glycine and L-leucine. J. Phys. Chem. B, 2007, vol. 111, pp. 1470-1477. DOI: 10.1021/ jp0633953.
13. Ten G. N., Kadrov D. M., Baranov V. I. Hydrophobic radical influence on the structure and vibrational spectra of zwitterionic glycine and alanine in the condensed states. J. Appl. Spectr., 2014, vol. 81, no. 2, pp. 174-182. DOI: 10.1007/s10812-014-9906-9.
14. Ten G. N., Jakovleva A. A., Baranov V.I. Theoretical study of hydrophobicity and hydrophilicity of indole, skatole, and ethanol. J. Struct. Chem., 2013, vol. 54, no. 6, pp.1018-1028. DOI: 10.1134/S0022476613060048.
15. Ten G. N., Kadrov D. M., Baranov V. I. Model'nye potencialy mezhmolekuljarnogo vzaimodejstvija piridina, skatola i pirrola s vodoj [Model potentials of intermolecular interaction of pyridine, skatole and pyrrole with water]. Izv. Saratov Univ. (N. S.), Ser. Physics, 2014, vol. 14, iss.1, pp. 5-11 (in Russian).
16. Frisch M. J., Trucks G. W., Schlegel H. B., Scuseria G. E., Robb M. A., Cheeseman J. R., Scalmani G., Barone V., Mennucci B., Petersson G. A., Nakatsuji H., Caricato M., Li X., Hratchian H. P., Izmaylov A. F., Bloino J., Zheng G., Sonnenberg J. L., Hada M., Ehara M., Toyota K., Fukuda R., Hasegawa J., Ishida M., Na-kajima T., Honda Y., Kitao O., Nakai H., Vreven T., Montgomery J., Peralta J. E., Ogliaro F., Bearpark M., Heyd J. J., Brothers E., Kudin K. N., Staroverov V. N., Kobayashi R., Normand J., Raghavachari K., Rendell A., Burant J. C., Iyengar S. S., Tomasi J., Cossi M., Rega N., Millam J. M., Klene M., Knox J. E., Cross J. B., Bakken V., Adamo C., Jaramillo J., Gom-perts R., Stratmann R. E., Yazyev O., Austin A. J., Cammi R., Pomelli C., Ochterski J. W., Martin R. L., Morokuma K., Zakrzewski V. G., Voth G. A., Salvador P., Dannenberg J. J., Dapprich S., Daniels A. D., Farkas Ö., Foresman J. B., Ortiz J. V., Cioslowski J., Fox D. J. Gaussian 09. Gaussian Inc., Wallingford CT, 2009. 394 p.
17. Kon V. Electronic structure of matter - wave functions and density functionals. Usp. Fiz. Nauk (UFN), 2002, vol. 172, no. 3, pp. 336-348. DOI: 10.3367/ UFNr.0172.200203e.0336.
18. Pople J. Quantum chemical models. Usp. Fiz. Nauk (UFN), 2002, vol. 172, no. 3, pp. 349-356. DOI: 10.3367/UFNr.0172.200203f.0349.
19. Ten G. N., Yakovleva A. A., Burova T. G., Berezin V. I., Baranov V. I. Modeling vibrational spectra of indole in water. J. Appl. Spectr., 2010, vol. 77, iss. 4, pp. 542-549. DOI: 10.1007/s10812-010-9360-2.
20. Majoube M., Vergoten G. Vibrational spectra of indole and assignments on the basis of ab initio force fields. J. Raman Spectrosc, 1992, vol. 23, pp. 431-444. DOI: 10.1002/jrs.1250230803.
21. Rosado M. T. S., Duarte M. L. R. S., Fausto R. Vibrational spectra (FI-IR, Raman and MI-IR) of a- and P-alanine. J. Mol. Struct., 1997, vol. 410-411, pp. 343-348. DOI: 10.1016/S0022-2860(96) 09695-0.
22. Butyrskaya E. V., Nechaeva L. S., SHaposhnik V. A., Selemenev V. F. Otnesenie polos v IK-spektrah vodnyh rastvorov alanina na osnove kvantovo-himicheskogo raschjota [Assignment of bands in IR-spectra of aqueous solutions alanine on basis of quantum-chemical calculation]. Proceedings of Voronezh State Univ., Series: Chemistry. Biology. Pharmacy, 2014, no. 2, pp. 9-16 (in Russian).
23. Cao X., Fischer G. New infrared spectra and the tautomeric studies of purine and alpha L-alanine with an innovative sampling technique. Spectrochim. Acta PT A-Mol. Biolog., 1999, vol. 55, pp. 2329-2342. DOI: 10.1016/S1386-1425(99)00133-X.
Cite this article as:
Ten G. N., Glukhova O. E., Slepchenkov M. M., Shcherbakova N. E., Baranov V. I. Modeling of Vibrational Spectra of L-tryptophan in Condensed States. Izv. Saratov Univ. (N.S.), Ser. Physics, 2017, vol. 17, iss. i, pp. 20-32 (in Russian). DOI: 10.18500/1817-3020-2017-17-1-20-32.
