CC BY
2
неорганических медицинских препаратов становится все более актуальным.
Нанохимические технологии позволяют синтезировать неорганические вещества с размером частиц на нанометровом уровне, что существенно изменяет их физико-химические свойства. Это открывает возможности для разработки новых препаратов с уникальными характеристиками.
Управление размером и формой частиц: Наночастицы, имеющие размеры в пределах 1-100 нм, обладают уникальной реактивностью и могут быть использованы для создания препаратов с высокой биологической активностью. Например, золото в наномасштабе проявляет улучшенные терапевтические и диагностические свойства по сравнению с макроскопическими частицами.
В дальнейшем дальнейшее развитие нанохимии и ее интеграция с медициной обещают привести к созданию инновационных терапевтических средств, которые помогут в борьбе с множеством заболеваний, включая рак, инфекционные болезни и генетические расстройства. Список использованной литературы:
1. Барков, С.М., & Глухов, И.В. (2017). Нанохимические технологии в медицине: от молекулярных основ до применения. Москва: Научный мир.
2. Ковалев, А.В., & Петров, М. В. (2018). Наноматериалы и их применение в медицине. Журнал «Нанотехнологии», 21(6), 25-39.
3. Шмидт, В. Л. (2016). Нанохимия: новые горизонты для медицины. Журнал «Современные науки», 12(1), 110-118.
©Аллакулов С., Гелдиева Ш., 2024
УДК-577.11
Цховребова М.А.
преподаватель кафедры химии и медицины Юго-Осетинского государственного университета им. А.А. Тибилова
ЛАБОРАТОРНАЯ ДИАГНОСТИКА НАРУШЕНИЙ БЕЛКОВОГО ОБМЕНА
Аннотация
Подвержены анализу основные подходы и актуальные вопросы обеспечения и организации качества клинической лабораторной диагностики. Детально описан порядок проведения внутрилабораторного контроля качества результатов анализа при нарушении белкового обмена, что является одним из способов оценки точности результатов анализа, а также деятельности сотрудников лаборатории в целом.
Ключевые слова:
общий белок, белковые фракции, сыворотка крови, специфические белки, азотосодержащие белки, белки плазмы крови.
Tskhovrebova M.A.
Lecturer at the Department of Chemistry and Medicine of the A.A. Tibilov South Ossetian State University
LABORATORY DIAGNOSTICS OF PROTEIN METABOLISM DISORDERS
Abstract
The main approaches and topical issues of ensuring and organizing the quality of clinical laboratory
diagnostics are analyzed. The procedure for conducting in-laboratory quality control of the analysis results in case of violation of protein metabolism is described in detail, which is one of the ways to assess the accuracy of the analysis results, as well as the activities of laboratory staff in general.
Keywords:
total protein, protein fractions, blood serum, specific proteins, nitrogen-containing proteins, plasma proteins.
Общепризнанно, что ключевое место в строении живого организма занимают белки. Молекула белка, в основе которой лежит одна или несколько аминокислот, представляет собой сложнейшую структурную цепь. С медицинской точки зрения по строению соединений, образующихся при расщеплении аминокислот различают, глюкогенные и кетогенные аминокислоты.
Нарушения обмена белков и аминокислот могут быть вызваны различными факторами, включая генетические заболевания, недостаточное питание, хронические инфекции и стресс. Эти состояния могут приводить к дефициту необходимых питательных веществ, что, в свою очередь, нарушает синтез белков и их функциональную активность. В детском возрасте, когда организм активно растет и развивается, подобные нарушения могут иметь особенно серьезные последствия, влияя на физическое и умственное развитие ребенка.
Аминокислоты, являясь строительными блоками белков, играют ключевую роль в синтезе нейротрансмиттеров и гормонов, что определяет их значение для нервной и эндокринной систем. При недостатке определенных аминокислот может наблюдаться снижение когнитивных функций и эмоциональная нестабильность. Поэтому обеспечение полноценного питания в период роста особенно важно.
Необходимость постоянного обновления белков обуславливает потребность организма в регулярном поступлении всех незаменимых аминокислот. Комплексный подход к питанию, включающий разнообразные источники белка, способствует нормализации обмена веществ и поддерживает физиологические функции на оптимальном уровне.
В зависимости от того, как могут аминокислоты синтезироваться в организме, их делят на заменимые и незаменимые.
Медицина предусматривает четыре уровня строения молекулы белка:
1. Первичная - обозначает последовательность аминокислотных остатков в белке, соединяющиеся пептидными связями.
2. Вторичная - обозначает форму белковой цепи и меняется от набора аминокислот и их последовательности.
3. Третичная - обозначает порядок организации молекулы белка и возникает с помощью изгиба полипептидной цепи.
4. Четвертичная - обозначает результат соединения в сложное образование.
Белки имеют классификацию на простые, содержащие в своем составе только аминокислоты (альбумины, глобулины, гистоны, протамины), и сложные, содержащие наряду с аминокислотами и простетическую группу (гликопротеиды, липопротеиды, хромопротеиды, фосфопротеиды, металлопротеиды и нуклеопротеиды).
К защитной функции белков можно отнести их участие в иммунных ответах организма. Антитела, вырабатываемые В-лимфоцитами, представляют собой специальные белки, которые распознают и нейтрализуют патогенные микроорганизмы и токсины. Белки также играют роль в образовании фибрина, который необходим для формирования тромба при повреждениях сосудов, тем самым способствуя остановке кровотечения. Сократительная функция белков выражается в их участии в мышечном сокращении. Основные сократительные белки, такие как актин и миозин, обеспечивают взаимодействие между мышечными волокнами, позволяя мышцам сокращаться и расслабляться. Это является ключевым
процессом для выполнения движений и поддержания жизнедеятельности организма. Структурные белки, такие как коллаген и кератин, являются важнейшими компонентами соединительных тканей, волос и ногтей. Они обеспечивают прочность и упругость тканей, играя важную роль в поддержании формы и структуры органов. Гормональная функция белков заключается в том, что многие гормоны состоят из белков или пептидов, которые регулируют многие физиологические процессы, такие как обмен веществ, рост и развитие.
Белки плазмы крови
К белкам плазмы крови в нормальных условиях относятся альбумин, глобулины и фибриноген. Эти простые белки различаются по своему молекулярному весу, физико-химическим свойствам и роли в организме. Общее количество плазменных белков представляется понятием "общий белок", который у здорового взрослого человека составляет 65-85 г/л (нормопротеинемия). Из этой суммы 45-55 г/л занимают альбумины, 20-30 г/л — глобулины, а фибриноген — 2-4 г/л. Увеличение общего белка в сыворотке крови называется гиперпротеинемией, она бывает:
Абсолютная
Незначительная — при инфекциях или хронических воспалениях.
Устойчивая до 120 г/л — при миеломной болезни или макроглобулинемии Вальденстрема.
Относительная — возникает при обезвоживании из-за потери жидкости.
Гипопротеинемия — это уровень общего белка менее 65 г/л и бывает абсолютной или относительной. Парапротеинемии представляют собой появление ненормальных белков, тогда как дефектопротеинемии связаны с отсутствием определенных белков или фракций. Диспротеинемия характеризуется нарушением соотношения между белковыми фракциями.
Изменения в уровне плазменных белков могут свидетельствовать о разнообразных патологических состояниях. Гиперпротеинемия, например, часто наблюдается при заболеваниях, сопровождающихся воспалительными процессами, инфекциями или злокачественными опухолями. При миеломной болезни увеличение уровня иммуноглобулинов может привести к серьезным последствиям, таким как нарушение функции почек. С другой стороны, гипопротеинемия может указывать на недостаточное питание, нарушения всасывания питательных веществ или хронические заболевания печени. В этом случае снижение альбуминов, ответственных за поддержание онкотического давления, может приводить к отекам и другим изменениям в организме.
Парапротеинемии могут быть диагностированы с помощью электрофореза белков, что позволяет выявить аномальные фракции и их количество. Такой подход помогает в диагностике различных онкогематологических заболеваний.
В свою очередь, диспротеинемия, может указывать на функциональные нарушения, требующие внимательного клинического мониторинга для последующей коррекции терапии.
Дефектопротеинемии - когда отсутствует какой-либо белок или целая фракция плазмы крови.
• анальбуминемия;
• афибриногенемия;
• ацерулоплазминемия.
Диспротеинемия представляет собой нарушение баланса между различными белковыми фракциями в организме. Глобулины, концентрация которых в плазме варьируется от 20 до 30 г/л, имеют альбумин-глобулиновый коэффициент не менее 1,2.
Нельзя не сказать и о том, что существует несколько фракций глобулинов, каждая из которых включает множество различных белков. В а1-глобулины входят а-липопротеины (ЛПВП), а-фетопротеин, а1-кислый гликопротеин, транскортин (транспортирующий кортикостероиды), протромбин и а1-антитрипсин. а2-глобулины содержат гаптоглобин (составляющий около четверти а2-фракции), церулоплазмин, щелочную фосфатазу, холинэстеразу, а2-макроглобулин, а также факторы V, VII и IX
плазмы. К Р-глобулинам относятся С-реактивный белок, трансферрин, гемопексин, липаза, Р2-макроглобулин, Р-липопротеин и ряд белков комплементарной системы, включая VIII плазменный фактор. у-глобулины представляют собой антитела к инфекционным агентам (^ А, G, М), резус-антитела, изоагглютинины и некоторые плазменные факторы. а- и Р-глобулины производятся купферовскими клетками печени, тогда как у-глобулины образуются вне печени клетками лимфоидной ткани (лимфоузлы, селезенка) и системой фагоцитирующих мононуклеаров (гистиоциты, моноциты, макрофаги, плазмоциты). Нормопротеинограмма описывает здоровое соотношение белковых фракций.коры надпочечников), протромбин, а1- антитрипсин.
а2- глобулины включают гаптоглобин (занимает 1/4 часть а2- фракций), церулоплазмин, щелочная фосфатаза, холинэстераза, а2- макроглобулин, V, VII, IX, плазменные факторы.
Р- глобулины - к ним относятся С-реактивный белок, трансферрин, гемопексин, липаза, Р2-макроглобулин, Р- липопротеин, ряд белков системы комплементов, VIII плазменный фактор.
у- глобулины - это антитела против инфекционных агентов (^ А, G, М), резус антитела, изоагглютинины, белки системы комплемента, плазменные факторы. а- и Р- глобулины синтезируются купферовскими клетками печени, а у- глобулины синтезируются вне печени - клетками лимфоидной ткани (лимфоузлов, селезенки) и клетками системы фагоцитирующих мононуклеаров (гистиоциты, моноциты, макрофаги, плазмоциты, купферовские клетки печени.
Нормопротеинограмма - это нормальное соотношение белковых фракций:
• альбумины 55-65%; • ß- глобулины 9-12%;
• а1- глобулины 3-5%; • у- глобулины 12-19%.
• а2- глобулины 6-10%;
На этапе роста уровня глобулиновой фракции, как правило, является результатом стандартизации и активации клеток СФМ. При этом увеличение 0-глобулинов является реакцией на воспалительные, некротические и инфильтративные процессы, тогда как рост И-глобулинов указывает на повышение реактивности клеток СФМ. Диспротеинемия наблюдается при различных патологических состояниях и может служить индикатором не только наличия заболевания, но и его динамики. Изменения в соотношении белковых фракций, таких как альбумины и глобулины, отражают ответ организма на воспаление, инфекцию или неопластические процессы. При этом важно учитывать, что наличие гипо- или гиперглобулинемии требует комплексного подхода к диагностике, так как само по себе не указывает на конкретное заболевание.
В частности, гипер-альфа-глобулинемия часто наблюдается при острых воспалительных заболеваниях, таких как бактериальные инфекции или системные воспалительные реакции. Это увеличение связано с активным синтезом острых реагентов печени, таких как С-реактивный белок, что помогает организму справляться с инфекцией. Умеренное повышение альфа-глобулинов в крови может быть также сопутствующим состоянием при хронических воспалительных заболеваниях, таких как ревматоидный артрит.
В отличие от этого, увеличение уровня гамма-глобулинов чаще говорит о хронических инфекциях, аутоиммунных заболеваниях или лейкозах. Эти изменения могут быть результатом активной стимуляции иммунной системы для борьбы с патогенами или опухолевыми клетками. Таким образом, мониторинг белковых фракций не только информирует о состоянии здоровья пациента, но и помогает выработать стратегию лечения.
Существует несколько типов патологических протеинограмм. Типы включают: соответствующий острым воспалениям, с нормальным уровнем альбуминов и повышением II и 2-глобулинов. Указывающий на хроническое воспаление, с увеличением J2 и С-глобулинов. Для нефротического синдрома, где наблюдается резкое снижение уровней альбуминов. Для острых заболеваний печени, с
незначительным снижением альбуминов. Для цирроза и острых токсических гепатитов, где наблюдается гипоальбуминемия. При плазмоцитомах с выраженным снижением альбуминов.
Воспалительная реакция является защитной реакцией организма на травму и включает в себя несколько этапов, таких как расширение сосудов, расширение кровеносных сосудов и слияние клеток. Общая реакция включает боль, лихорадку и повышение уровня белка.. Белки острой фазы почти полностью концентрируются во фракциях □ 1 и С 2-глобулинов, что приводит к усилению воспалительного синдрома.
Почти все белки острой фазы синтезируются в печени.. Их образование стимулируют интерлейкины (то есть интерлейкин 1, 6 и фактор некроза опухоли □ - TNF), а также катехоламины, которые высвобождаются в результате стрессовой реакции организма.. Уровень белков острой фазы увеличивается в плазме через 5-6 часов после повреждения тканей, после чего наступает пик воспалительной реакции через 24-48 часов. В зависимости от веса концентрация белков увеличивается в 1,5 - 2 раза.. При этом снижается продукция других белков в печени, главным образом альбумина и его концентрация в белках плазмы.. Увеличение содержания белков высокого уровня в плазме является компенсаторно-защитной реакцией, связанной с их способностью ингибировать протеолитические ферменты, что снижает деградацию тканей.
Свойства третичных белков. С-реактивный белок.
Можно отметить, что уровень концентрации С-реактивного белка (СРБ) в крови служит важным маркером воспаления, что особенно актуально при диагностике инфекционных заболеваний. Его увеличение в организме свидетельствует о наличии воспалительного процесса, что делает его полезным инструментом для врачей и лабораторий. При крупозной пневмонии, как и при других инфекциях, SPB может достигать значительных показателей, что указывает на необходимость более тщательного обследования и возможного изменения стратегии лечения.
Кроме того, исследования показали, что СРБ не только реагирует на воспаление, но и участвует в патофизиологических процессах организма. Он способен связываться с мертвыми и погибшими клетками, facilitating их удаление макрофагами. Это способствует восстановлению тканей и противодействует распространению инфекции, что подчеркивает его роль в иммунном ответе.
Важным аспектом является то, что уровень СРБ может служить индикатором не только инфекционных, но и системных заболеваний, таких как аутоиммунные расстройства и опухоли. Мониторинг этого показателя может помочь в оценке эффективности лечения и динамики состояния пациента. Исследования продолжаются, чтобы полностью понять механизмы действия этого белка и его потенциальные терапевтические применения. Такого количества в качественном ответе не обнаружено, поэтому считается, что СРБ не существует у здоровых людей. При воспалительных процессах она увеличивается в 20-25 раз и более, начиная с 15-20 часов. Определение СРБ приобрело диагностическое значение за последние 15-20 лет как показатель инфекций, ожогов, осложнений после хирургических вмешательств, а также как показатель инфаркта миокарда и отторжения после трансплантации. В ревматологии он считается более надежным тестом, чем СОЭ, и используется как индикатор ревматоидного артрита. При переходе острого процесса в хронический СРБ исчезает из плазмы крови и вновь появляется в фазе обострения.. При инфаркте миокарда (по данным некоторых авторов) положительная реакция на СРБ выявляется на 2-е сутки и, как полагают, исчезает к концу 2-3 нед.. Лейкоцитарный СРБ считается более чувствительным тестом при инфаркте миокарда, чем СОЭ, и позволяет судить о выраженности и глубине некроза сердечной мышцы при инфаркте миокарда.
Ферритин.
Это белок, содержащий запас железа в организме. Синтезируется в клетках системы фагоцитирующих мононуклеаров. Состоит из белка и Fe3+. Кроме значительного повышения при гемохроматозе, он повышается также при остром лейкозе, легочных воспалительных инфекциях,
остеомиелите, ожогах, ревматоидном артрите, СКВ, алкогольном поражении печени, лимфогранулематозе, раке молочной железы (как маркер).
Трансферрин.
Это белок, связывающий металл, который при электрофорезе перемещается вместе с бета-глобулинами. Трансферрин играет ключевую роль в обмене железа, выступая в качестве его транспортной формы в организме. В крови его уровень составляет 2-4 г/л. В норме лишь одна треть молекул трансферрина насыщена железом, тогда как две трети остаются свободными и могут связываться с Fe. В организме взрослого человека находится 3-5 г железа, которое разделяется на составные части: 1,5-3 г в эритроцитах, 0,1-0,3 г в тканях, а также в белках, таких как миоглобин и цитохром, содержащих порфирины. От 1 до 1,5 г находится в форме ферритина, а остаток — с трансферрином. Железо, связанное с трансферрином, находится в трехвалентной форме, что делает его нетоксичным для организма, благодаря чему считается, что трансферрин защищает, связывая двухвалентное железо. Изучено его бактерицидное действие: трансферрин подавляет рост вирусов и бактерий. Снижение насыщения трансферрина железом указывает на дефицит Fe, тогда как его увеличение сигнализирует о распаде гемоглобина. Концентрация трансферрина повышается при острых воспалениях, опухолях, гемохроматозе, некоторых формах нефротического синдрома и железодефицитной анемии. Уровень трансферрина понижается при заболеваниях печени.
Иммуноглобулины — это разнообразные белковые молекулы, состоящие из тяжелых и легких цепей; легкие цепи (Л) состоят из 212 аминокислот, а тяжелые цепи (к) — из 450.
Альбумин в сыворотке.
В сыворотке крови альбумин составляет около 60% от общего количества белка. Его синтез происходит в печени, где в сутки вырабатывается примерно 15 г, а период полураспада в сыворотке составляет около 17 дней. Большая часть онкотического давления плазмы (65—80%) создаётся именно альбумином. Он играет ключевую роль в транспортировке различных биологически активных веществ, включая гормоны, а также способен связываться с холестерином и билирубином. Существенная доля кальция в крови также находится в связке с альбумином, который может взаимодействовать с многими лекарственными средствами. Содержание альбумина в плазме может изменяться как количественно, так и качественно. Качественные изменения встречаются редко из-за однородности этой белковой фракции, в то время как количественные колебания проявляются в виде гипералбуминемии или гипоалбуминемии.
Гипералбуминемия наблюдается при дегидратации, тяжелых травмах, обширных ожогах и холере. Гипоалбуминемия может быть первичной, возникшей у новорожденных из-за незрелости печени, или вторичной, обусловленной различными заболеваниями, как например гипопротеинемия. В условиях гемодилюции, например, при беременности, может также снижаться уровень альбумина. Уровень ниже 22—24 г/л может привести к отекам легких.
Белковые фракции сыворотки
Для разделения белковых фракций в сыворотке используется электрофорез, который основывается на различной мобильности белков в электрическом поле. Работа с электрофорезом требует тщательной интерпретации полученных данных, так как каждая фракция белка может не только указывать на наличие заболевания, но и отражать разные его стадии. Важно учитывать, что динамика изменений белковых фракций может быть индивидуальной, и её анализ должен проводиться в контексте клинической картины пациента. Например, снижение альбумина может свидетельствовать о хронических заболеваниях печени или нефротическом синдроме, в то время как его сохранение при отсутствии других изменений может говорить о нормальном состоянии пациента.
Кроме того, стоит отметить, что электрофорез не заменяет другие диагностические методы, такие как иммунологические исследования или биохимический анализ. Однако он предоставляет ценную информацию о соотношении разных белковых фракций, что может играть ключевую роль в установлении
правильного диагноза. Опираясь на результаты электрофореза, врач может предложить дополнительные исследования для более глубокого понимания заболевания.
Итак, электрофорез является важным инструментом в лабораторной диагностике, позволяя выявить даже тонкие изменения в белковом профиле сыворотки. Эффективная интерпретация результатов может привести к более точному диагнозу и, соответственно, к более успешному лечению. Это метод позволяет получить более информативные данные для диагностики, чем просто измерение общего белка или альбумина. Однако анализ белковых фракций может выявить лишь общий уровень избытка или недостатка белка, характерного для определённых заболеваний. При электрофорезе на ацетат-целлюлозной пленке белки разделяются на фракции. Оценка полученных фореграмм помогает определить, какая фракция белка увеличена или уменьшена, а также указывает на специфичность изменений, присущих данной патологии.
Изменения в альбуминовой фракции обычно не приводят к увеличению её абсолютного содержания. Альфа-1-глобулины, включающие альфа-1-антитрипсин и альфа-1-липопротеиды, могут увеличиваться при острых воспалениях и повреждении печени. Фракция альфа-2-глобулинов, содержащая альфа-2-макроглобулин и гаптоглобин, увеличивается при острых воспалительных процессах, тогда как уменьшается при диабете. Бета-глобулины, включая трансферрин, растут при гиперлипопротеинамии и заболеваниях печени. Гамма-глобулины, обычно увеличивающиеся при иммунных реакциях, высоко выражены при хронических активных гепатитах.При определенных заболеваниях могут наступить нарушения в синтезе гамма-глобулинов, и в крови появляются патологические протеины — парапротеины, которые регистрируются на фореграмме. Для уточнения характера этих изменений требуется проведение имму-ноэлектрофореза. Такие изменения фореграмм отмечаются при миеломной болезни, болезни Вальденстрема.
Повышение содержания в крови гамма-глобулинов, кроме уже названных, может сопровождать следующие заболевания: ревматоидный артрит, системная красная волчанка, хронический лимфолейкоз, эндотелиомы, остеосаркомы, кандидомикоз.
Уменьшение содержания гамма-глобулинов бывает первичным и вторичным. Различают три основных вида первичных гипогаммаглобулинемий: физиологическую (у детей в возрасте 3—5 мес), врожденную и идиопатическую. Причинами вторичных гипогаммаглобулинемий могут быть многочисленные заболевания и состояния, приводящие к истощению иммунной системы.
Сопоставление направленности изменений содержания альбуминов и глобулинов с изменениями общего содержания белка дает основание для заключения, что гиперпротеине-мия чаще связана с гиперглобулинемиями, в то время как гипопротеинемия чаще связана с гипоальбуминемией.
В прошлом широко применялось вычисление альбумин-глобулинового коэффициента, т.е. отношения величины фракции альбуминов к величине фракции глобулинов. В норме этот показатель составляет от 2,5 до 3,5. У больных хроническими гепатитами и циррозами печени этот коэффициент понижается до 1,5 и даже до 1 за счет снижения содержания альбумина и повышения фракции глобулинов.
В последние годы все больше внимания уделяется определению содержания преальбуминов. Особенно ценным его определение является у тяжелых реанимационных больных, находящихся на парентеральном питании. Снижение уровня преальбуминов — ранний и чувствительный тест белковой недостаточности в организме больного. Под контролем содержания уровня преальбуминов в сыворотке крови производится динамика концентрации острофазовых белков и антиострофазовых белков после травмы, ожогов и хирургических вмешательств.
Изменение С-реактивного белка и белка сывороточного амилоида А (1); альфа- 1-антихимотрипсина, альфа-1-глико-протеина, гаптоглобина, фибриногена (2); СЗ и С4 компонентов
комплемента, альфа-2-макроглобулина, церулоплаз-мина (3); альбумина, преальбумина, трансферрина, фибронектина, аполиполротеина А (4).
Креатин в сыворотке
Креатинин представляет собой конечный продукт его распада, который значим для энергетического обмена в мышечной и других таканях. Креатинин зачастую синтезируется в печени, а затем попадет в мышцы через кровь. В мышечной ткани он фосфорилируется и превращается в креатинфосфат. Который служит макроэргом и отвечает за передачу энергии между митохондриями и миофибриллами. Сам процесс образования креатина зависит от состояния уровня мышечной массы. Для соответствующей диагностики заболеваний почек, активно применяется измерение креатинина, так как этот параметр меньше зависит от катаболизма и не реабсорбируется, тем самым более точно отражая состяние выделительных функций почек.
Содержание креатинина в сыворотке
При диагностике почечной недостаточности важным аспектом является мониторинг уровня креатинина в крови, который позволяет оценить степень функциональных нарушений. В случае хронической почечной недостаточности (ХПН) креатинин может оставаться в нормальных пределах на начальных стадиях заболевания, что затрудняет раннюю диагностику. Поэтому следует регулярно проводить оценку функции почек, особенно у пациентов с факторами риска, такими как диабет, гипертония или старший возраст. Лабораторные характеристики, такие как соотношение креатинина и мочевины, помогают определить тип почечной недостаточности и адаптировать лечение. Важно помнить, что уровень креатинина может варьироваться в зависимости от мышечной массы и диеты пациента, поэтому интерпретацию результатов следует проводить с учетом индивидуальных особенностей. Лечение почечной недостаточности должно быть комплексным и включать в себя коррекцию основных заболеваний, приспособление диеты и, в некоторых случаях, применение гемодиализа или пересадки почки. Раннее выявление и адекватная терапия играют решающую роль в замедлении прогрессирования заболевания и улучшении качества жизни пациентов.
В завершении проведенного данного научного исследования и обобщая вышеизложенное, представляется целесообразным подчеркнуть, что на всех фазах лабораторно-диагностических исследований, а также включая ВОК и ВЛКК необходимо осуществлять техническое обслуживание (один раз в 6 месяцев) всего лабораторного оборудования с целью исключения систематических ошибок связанных с неправильным его функционированием. Именно точность результатов лабораторных исследований напрямую зависит от технического состояния анализаторов. Как и каждое техническое устройство, автоматический анализатор имеет некоторую оплошность, и для получения точных результатов всех проводимых лабораторных исследований в обязательном порядке надлежит проводить техническое обслуживание оборудования и регулярную оценку безошибочности его технических свойств, обеспечивая при этом бесперебойный срок его эксплуатации.
Совершенствование методов диагностики органических ацидемий является ключевым направлением в генетической медицине. Тандемная масс-спектрометрия, благодаря своей высокой чувствительности и специфичности, позволяет быстро выявлять метаболические нарушения и тем самым способствует более раннему началу лечения. Это особенно важно, поскольку ранняя диагностика позволяет избежать серьезных последствий, таких как неврологические нарушения или летальные исходы.
Однако, несмотря на высокую эффективность скринингового теста, необходимо соблюдать все этапы подтверждения диагноза. Высокоэффективная жидкостная и газовая хроматография выступают основными задачами в последующем анализе, позволяя не только подтвердить наличие органических кислот, но и оценить их количественное содержание. Это имеет критическое значение для выбора правильной тактики наблюдения за заболеванием.
Список использованной литературы:
1. Камышников В.С. «О чем говорят медицинские анализы». Справочное пособие. Минск: «Белорусская наука», 1997.
2. Косяков К.С. «Клиническая биохимия». М.: Медицина, 1967.
3. Меньшиков В.В. «Руководство по клинической лабораторной диагностике». М.: Медицина, 1982.
4. Попов Е.М. «Структура и функции белка». М.: Высшая школа, 2021.
5. Овчинников Ю.А., А.П. Мамин. «Строение и функции белков». М. 2021.
6. Гинцбург Л.В. «Биохимия человека». М.: Наука. 2020.
7. Щербак С.Г. «Клиническая интерпретация лабораторных исследований» М.: Бином. 2022.
8. Карапетя Е.В., Гусеева А.С. «Физиология белкового обмена» М.: Наука. 2019.
© Цховребова М.А., 2024
