ИЗУЧЕНИЕ ПОЛИМОРФИЗМА АМИНОКИСЛОТНОГО СОСТАВА БЕЛКА SCN5A НА ПРИМЕРЕ HOMO SAPIENS, PIPISTRELLUS KUHLII, MOLOSSUS MOLOSSUS, ROUSETTUS AEGYPTIACUS, RATTUS NORVEGICUS, MUS MUSCULUS Текст научной статьи по специальности «Фундаментальная медицина»

больным, чтобы избавиться от кори. Слушая приятную, нежную музыку, у больного появилась сыпь, то есть корь. После вязания пациентка стала чувствовать себя лучше. Это означает, что музыка действительно оказывала сильное эмоциональное воздействие на людей. [3]

Лечение Ибн Сины средствами народной медицины и его разработки на научной основе признаны не только на Востоке, но и в мире.

Список использованной литературы:

1. Якубовский, Ибн Сина - Я. Ю. Ибн Сина в кн.: Ибн Сина, Материалы научной сессии АН Уз ССР, посвященной 1000 летнему юбилею Ибн Сины, Ташкент, 1953. С.5-29.

2. Петров Б.Д. Ибн Сина (Авиценна). М.1980.С.34.

3. Ниязова Акджемал. Город Ашхабад. Родился в 1938 году.

© Гурбангулыева А., Алламурадова М., 2024

УДК 575.112

Захаров С.Н.

К.м.н., ассистент кафедры судебной медицины ФГАОУ ВО Первый МГМУ имени И.М. Сеченова

(Сеченовский Университет) г. Москва, РФ Веленко П.С.

К.м.н., доцент кафедры судебной медицины ФГАОУ ВО Первый МГМУ имени И.М. Сеченова

(Сеченовский Университет) Ревягина А.А.

Лаборант, ФГАОУ ВО Первый МГМУ имени И.М. Сеченова

(Сеченовский Университет) г. Москва, РФ

ИЗУЧЕНИЕ ПОЛИМОРФИЗМА АМИНОКИСЛОТНОГО СОСТАВА БЕЛКА SCN5A НА ПРИМЕРЕ HOMO SAPIENS, PIPISTRELLUS KUHLII, MOLOSSUS MOLOSSUS, ROUSETTUS AEGYPTIACUS, RATTUS NORVEGICUS, MUS MUSCULUS

Аннотация

Белок SCN5a является потенциалзависимым переносчиком ионов натрия в кардиомиоцитах. Он играет важную роль в патогенезе ряда наследственных патологий, ассоциированных с развитием внезапной смерти, в частности синдрома Бругада, синдрома удлиненного интервала QT. В судебно-медицинской практике такие случаи не имеют выраженных внешних и внутренних морфологических признаков, и поэтому изучение генетических изменений при данных патологиях позволит уточнить диагноз при проведении экспертизы. В настоящем исследовании проведен сравнительный анализ структурных особенностей данного белка на примере человека (Homo Sapiens), средиземноморского нетопыря (Pipistrellus Kuhlii), бархатного складчатогуба (Molossus Molossus), египетской летучей собаки (Rousettus Aegyptiacus), серой крысы (Rattus Norvegicus) и домовой мыши (Mus Musculus). При исследовании аминокислотного состава белков SCN5A у изученных организмов наибольший уровень совпадения последовательностей наблюдался у видов Mus Musculus и Rattus Norvegicus, а также у Pipistrellus Kuhlii и Molossus Molossus. Несмотря на ряд выявленных структурных различий белка, данные виды животных могут быть рекомендованы к экпериментальным исследованиям для уточнения патогенеза заболеваний, связанных с дефектами SCN5a у человека.

Ключевые слова

протеины, натриевые каналы, SCN5a, сравнительный анализ, молекулярная аутопсия.

Zakharov S.N.

Sechenov University Moscow, Russia Velenko P.S.

Sechenov University Moscow, Russia Revyagina A.A.

Sechenov University Moscow, Russia

STUDIES OF SCN5A PROTEIN POLYMORPHISM OF AMINOACID COMPOSITION IN HOMO SAPIENS, PIPISTRELLUS KUHLII, MOLOSSUS MOLOSSUS, ROUSETTUS AEGYPTIACUS, RATTUS NORVEGICUS, MUS MUSCULUS

Annotation

SCN5a protein is a potential-dependent carrier of sodium ions in cardiomyocytes. This protein plays an important role in the pathogenesis of a number of hereditary pathologies, in particular Brugada syndrome and long QT interval syndrome associated with the development of sudden death. In the present study a comparative analysis of the structural features of this protein on the example of Homo Sapiens, Pipistrellus Kuhlii, Molossus Molossus, Rousettus Aegyptiacus, Rattus Norvegicus, Mus Musculus was carried out.

Key words

рroteins, sodium channels, SCN5a, comparative analysis.

Введение

Одним из наиболее изученных генов, мутации в котором способны потенцировать риск внезапной смерти, является ген SCN5a. Данный ген кодирует альфа-субъединицы натриевых каналов, широко распространенных в клетках миокарда. SCN5A (sodium voltage-gated channel alpha subunit 5, NAV1.5) -интегральный белок, регулирующий быстрый ток ионов натрия через клеточную мембрану, что приводит к развитию быстрой фазы деполяризации в сердце [1].

Мутации гена SCN5Aпровоцируют такие заболевания, как синдром Бругада, синдром удлинённого интервала QT 3-го типа, синдром слабости синусового узла, фибрилляция предсердий. Следует отметить, что патологии, связанные с геном SCN5a, значительно более распространены среди представителей негроидной расы, чем европеоидной или монголоидной. Согласно данным некоторых авторов, присутствие в генотипе некоторых аллелей гена связано с 8-кратным увеличением риска аритмий или обмороков у пациентов (в частности, аллель s1102y, rs7626962) [Ошибка! Источник ссылки не найден., Ошибка! Источник ссылки не найден.]. Данные заболевания отличаются повышенным риском развития внезапной смерти, где провоцирующим фактором ее развития нередко становятся физическая нагрузка, психоэмоциональный стресс и др.

Ген SCN5A является высококонсервативным геном, у человека он расположен на 3-ей хромосоме, в совокупности его длина превышает 100.000 пар нуклеотидов. Указанный ген преимущественно экспрессируется в миокарде и проводящей системе сердца. Наибольшая экспрессия отмечается в отделах, близких к субэндокарду; по направлению к субэпикарду экспрессия гена снижается. Наименьшая экспрессия отмечается в синусно-предсердном и атриовентрикулярном узлах сердца [4].

Экстракардиальная экспрессия гена SCN5A включает возбудимые клетки лимбической системы и различные субпопуляции невозбудимых клеток, таких как астроциты, микроглия, Т-лимфоциты, фибробласты, макрофаги и опухолевые клетки. Высокая экспрессия SCN5A отмечается в пищеварительной системе, в частности, в стенке толстого кишечника [1].

Широкомасштабные исследования, проведённые в зарубежных странах, показали, что на формирование патологии сердечного ритма в популяции, в основном влияют генетические вариации данного гена, в частности однонуклеотидные полиморфизмы (SNP), описанные как в кодирующих, так и не кодирующих областях. Указанные вариации имеют высокую частоту распространения в общей популяции, а развитие заболевания, как и вариантов нормы, связано с изменчивостью фенотипических признаков [2, 4, S].

Следует отметить, что в большинстве случаев мутации в гене SCN5A не приводят к развитию каких-либо видимых изменений сердца. Тем не менее, в последние годы было установлено, что его мутации могут приводить к развитию изменений сердечной ткани в виде дилатационной кардиомиопатии, аритмогенной дисплазии правого желудочка, синдрома некомпактного миокарда и др. [6, 7, В, 10].

Рядом авторов отмечается роль дефектов со стороны SCN5A при некоторых заболеваниях желудочно-кишечного тракта, в частности, при синдроме раздражённого кишечника. К указанной патологии приводят нарушения сократимости гладкой мускулатуры в стенке кишечника.

Научный интерес представляют особенности функционирования продукта вышеуказанного гена -белка SCNSA у разных видов, а также закономерности развития патологий, связанным с его дефектами.

Цель исследования: изучить полиморфизм аминокислотного состава белка SCN5A на примере различных организмов.

Материалы и методы

Материалом для настоящего исследования послужили данные об аминокислотных последовательностях белка SCN5Aразличных организмов, в частности человека (Homo Sapiens), средиземноморского нетопыря (Pipistrellus Kuhlii), бархатного складчатогуба (Molossus Molossus), египетской летучей собаки (Rousettus Aegyptiacus), серой крысы (Rattus Norvegicus) и домовой мыши (Mus Musculus), полученные из базьUniProt (https://www.uniprot.org/) в формате FASTA. Выравнивание аминокислотных последовательностей и построение филогенетических деревьев проводилось при помощи алгоритма Clustal Omega (https://www.genome.jp/). Аминокислотные последовательности были проанализированы при помощи программы ProtCalc (http://molbiol.ru/scripts/01_1B.html). Для визуализации структур белков использовалась программа PyMOL. Анализ мотивов аминокислотных последовательностей был произведен при помощи программы MotifScan (https://myhits.sib.swiss/cgi-bin/motif_scan).

Результаты исследования.

Филогенетическое дерево изученных организмов показано на рисунке 1. Различия в аминокислотном составе изученных белков представлены в таблицах 2 и 3. Наибольшие уровни концентрации имели лейцин (220-228 а.о.), серин (153-158 а.о.), аланин (136-145 а.о.) и глутамин (132-13S а.о.). Лейцин и аланин являются гидрофобными аминокислотами, обеспечивающими жестокость и конформационную устойчивость белков.

Длина изученных аминокислотных последовательностей находилась в пределах 2013-201S аминокислотных остатков. Изоэлектрические точки исследованных белков находились в диапазоне от 5.18 до 5.45, молекулярная масса варьировалась от 226850.03 до 229573.09 Дальтон.

KAF6335758 1 0.04264 KAF6421161 1 0.03166 KAF6476071 1 0 02317 sp|Q14524|SCN5A_HUMAN 0 0289 sp|P15389|SCN5A_RAT 0.00914 sp|Q9JJV9|SCN5A_MOUSE 0 00374

Рисунок 1 - Филогенетическое дерево изученных организмов

Таблица 1

Матрица идентичности между изученными аминокислотными последовательностями

№ Вид Pipistrellus Kuhlii Molossus Molossus Homo Sapiens Rousettus Aegyptiacus Rattus Norvegicus Mus Musculus

1. Pipistrellus Kuhlii 100.00 92.57 91.27 92.74 91.17 91.83

2. Molossus Molossus 92.57 100.00 92.88 93.49 92.14 92.74

3. Homo Sapiens 91.27 92.88 100.00 94.10 94.09 94.59

4. Rousettus Aegyptiacus 92.74 93.49 94.10 100.00 94.25 94.65

5. Rattus Norvegicus 91.17 92.14 94.09 94.25 100.00 98.71

6. Mus Musculus 91.83 92.74 94.59 94.65 98.71 100.00

Таблица 2

Аминокислотный состав исследуемых белков

Вид Homo Sapiens Rattus Mus Musculus Rousettus Molossus Pipistrellus Kuhlii

Norvegicus Aegyptiacus Molossus

Амино- Абс., Отн., Абс., Отн., % Абс., Отн., Абс., Отн., Абс., Отн., Абс., N Отн., %

кислота N % N N % N % N %

A 136 6.75 138 6.84 139 6.89 136 6.7 145 7.17 139 6.91

C 42 2.09 40 1.99 40 1.99 40 1.97 42 2.08 40 1.99

G 117 5.81 120 5.95 117 5.8 115 5.66 119 5.88 117 5.82

V 119 5.91 126 6.25 125 6.2 123 6.06 117 5.78 113 5.62

L 227 11.26 221 10.95 220 10.9 227 11.18 228 11.26 227 11.28

I 122 6.06 120 5.95 121 6 120 5.91 122 6.03 118 5.87

M 69 3.43 69 3.42 68 3.37 70 3.45 70 3.46 74 3.68

S 158 7.84 154 7.63 153 7.58 158 7.78 157 7.76 154 7.66

T 118 5.86 117 5.8 118 5.85 119 5.86 114 5.63 115 5.72

F 124 6.16 126 6.25 128 6.34 128 6.3 124 6.13 124 6.16

Y 54 2.68 56 2.78 53 2.63 58 2.86 56 2.77 54 2.69

W 33 1.64 32 1.59 32 1.59 33 1.63 32 1.59 30 1.5

D 94 4.67 97 4.81 98 4.86 98 4.83 94 4.65 95 4.72

E 135 6.7 132 6.54 135 6.69 132 6.5 134 6.62 133 6.61

N 77 3.82 82 4.07 82 4.07 80 3.94 80 3.96 78 3.88

Q 71 3.53 67 3.32 64 3.17 68 3.35 66 3.26 68 3.38

H 27 1.34 25 1.24 26 1.29 25 1.24 28 1.39 24 1.2

K 83 4.12 85 4.22 83 4.12 84 4.14 85 4.2 84 4.18

R 104 5.16 110 5.45 114 5.65 115 5.66 107 5.29 115 5.72

P 106 5.26 102 5.06 103 5.11 103 5.07 105 5.19 111 5.52

Таблица 3

Сводная таблица биохимических характеристик исследуемых белков

Вид Homo Sapiens Rattus Norvegicus Mus Musculus Rousettus Aegyptiacus Molossus Molossus Pipistrellus Kuhlii

Брутто-формула C10241H1 5942N264 6O2953S1 11 C10256H15971 N2665O2954S1 09 C10262H1598 2N2674O2956 S108 C10363H16130 N2692O2976S1 10 C10274H1600 1N2665O2955 S112 C10220H1595 4N2666O2939 S114

Молекулярная масса, Da 226938.03 227365.43 227574.58 229573.09 227724.05 226850.22

Длина белка 2016 2019 2019 2032 2025 2013

Изоэлектричес-кая точка, pI 5.18 5.33 5.31 5.42 5.35 5.45

V

Рисунок 2 - Зй-реконструкция белка SCN5A человека в комплексе с кальмодулином и ионами кальция

sp IQ145241 SCN5A_HUMflN I--1™-l™™1™™1"-1™™1™™^^

О 500 1000 1500 2000

spIР15389ISCN5A_RAT

KAF6476071.1

KAF6421161.1

Ionjtrans ^^^^ Ion_trans Ionjtrans Ionjtrans

Na_trans_cijtcipl Na_tr-ans_assoc PKD_channel PKD.channel PKD.channel PK0_channel

PKD_channel

CcmD.alt GPHH IQ

; _ Inn_trans Ion_trans Ion_trans

Na_trans_CLjtopl Na_trans_assoc PKD_channel PKD_channel PKD_channel PK0_channel

PKD_channel

GPHH IQ

Ion_trans ^^^^ Ion_trans trans Ion_trans

Na_trans_cijtcipl Na_trans_assoc PKD.channel PKD.channel PKD.channel PK0_channel

PK0_channel

GPHH IQ

Ion_trans _ Ion_trans Ion_trans Ion_trans

Na_trans_C4topl Na_trans_assoc PK0_channel PKD_channel PHLchannel PKD_channel

PKD_channel ■ ■

GPHH IQ

I I I I I I I I I I I I I I I I I I I I I ¡¿025 0 500 1000 1500 2000

Ion_trans

PKD_channel

KAF6335758.1

_ I n n_ trans Ion_trans Ion_trans

Na_trans_cy topl^ Na_trans_assoc

PKD_channel PKD.channel PKD_channel

PKD_channel ■

GPHH IQ

; _ Ion_trans Ion_trans

Na_trans_c^gpl Na_trans_assoc PKD_channel PKD_channel

PHLchannel PKD_channel

PK0_channel ■ ■

GPHH IQ

Рисунок 3 - Анализ мотивов белка SCN5A в исследованных организмах

KAF633S7S8.1

KAF6421161.1

SP IQ145241SCM5A_HUKAM

KAF6476071.1

sp|Р15389|SCN5A_RAT

spIQ933V9|SCNSA_MOUSE

MPOHGYTNFOSfiWÄFLALFRLMTQOC. ERLYQQTiRSAG' IV'IF'MlVIFUiSFY.VN 418 NPOMGYTSFOSFAWAFLALFRbMTQOCwERLYQQTlRSAÛ^IY^'IFFMLVlFLCSFr.VH 409 riP0M6VTSF0SF^ÄFJU.FRLHTQ0C..EftlYQQTlS.SA6<iIYv,IFF.4LVIF!.6SFY.VN 406 MPOMGYTSFOSFAViAfLALFRLilTQOC^ERLYQQTLRSAGKir'IFFHLVlFLCSFY.VN 419 NPDMGYTSFOSfAWAFLALFRLHTQOCi.ERLYQQTlRSAGKir'IFFilLVlFtöSFYLVN 407 fiPOMmSFOSFAWFLALFRLMTQOCvEFi-YQQTLRiiGklY^'IFCMLVIFLüSFY.VN 4в6

KAF6335758.1 -ILAWAWYEEQWQATIAETEE E JFQÇA' 1EHL" KGQEA ».TL WOSVS 4SSVEMSP L 478

KAF6421161.1 LIL AWAVA YE EQNQA T LA E T E E E 4FQÉAI I8ML' ^EQEA ^THGVDTVSRSSLEMSPL 469

Sp|Q14524|SCN5A_HUMAH .ILAWA'-WYEEQNQATIAETEE- E RFQEA: WML) i.E-iEA .TIRGVDTVSSSSLEMSPL 466

KAF6476071.1 LILAWA"AYEEQHQATIAETEE E 1EHL» KEHEA LTIRGVOTVS^SSIEMSPL 479

sp| P153891SCN5A_RAT LlLAWAvAYEEQ»JQATIAETEE E RFQCA; 1EHL kErtEA -TI RGVOTVSS SS L E''SP L 467

Sp1Q9 3 3V91SCN5A_M0USE LIl AWAl'AYE EQNQATIAE T E E E rfqca- «HL» t. EMEA uTlRGVOm^SSLEMSPL 466

KAF6335758.1

KAF6421161.1

SP IQ14S241SCNSA_HUHAW

KAF6476071,1

sp|P15389|SCN5A_RAT

spIQ93 3V91 SCN5A_M0USE

iPQSTHE :RS<RRKi?TSSOTEEC<jDOîL5>.SOSEOCPW«HL<3tAQG.«iTSVVSaSîR 538

iPVTTH£4RS*WRK«MSSGTEEYGECP.=kSDSE0<îP^^lGlTPGLSRTSV».PMS«R 529

iP'^SHE5RS«;R«KRrtSS<jTEECGEWLPK:S0SE06P:!AwNHLSLT56L$RT$14PRSSR 526

iLVTTME5RS^RR*.'5,'iSS6TEEC60E5FS>.S0SE06lWÎÎ5LSLTH6LSRASIVPRSSR 539

¿P^T-WEiKSvRiKRLSSCTEajûXiLSkSOSEOePWiNQLSLTHGLSRTSîIRPRSSR 527

iPVTHMEiRS'.RRKitSSiTEOGGOOiL'^.SOSEOCPiA.NQlSLTMCLSRTS.'IRPRSSR 526

KAF6335758.1

KAF6421161.1

spIQ14524|SCN5A_MUMAW

KAF6476071.1

sp|P15389|SCNSA_RAT

Sp|Q933V9lSCN5A_MOUSE

CSIcTcRRRO-6SETD: GSl * T F R Я RDTGS ETDf CSIFTeRRRDiGSEAD! GSHTFRRRDIGSETD' GSI'T'RRROQGSE-O1 GSIFTFRRROQGSE-0;

AOOENSTAGDSESîIRTSl. AOOENSTAGD5E5*:iTS-. ADOENSTAGESESftffSi.: AOOENSTAGDSESH^TS.. ADOENSTAGESESmTS.. AOOEr6TAGESESH4TSt.

VPVISLRRPSAO^JPGPGTSAPGRA 598 APWPLWPSAQAQPGPGrSAPSMA 589 VPVIP L i i TSAQGQ^PGTSAPGHA 586 VPViPLSÏPSAQIQPSPGTSGIGhA 599 VPVIP L WF^SAQGQPG'GASA PGYV 587 VPVfPL5RPSTQGQPGFGTSAPOf/ 586

Рисунок 4 - Выравнивание аминокислотных последовательностей белка SCN5A на примере изученных организмов в диапазоне 450-550 АО

Обсуждение

В результате сравнительного изучения белка SCN5a у человека и изучаемых видов млекопитающих были выявлены основные особенности полиморфизма его аминокислотного состава.

Наибольший уровень сходства с белком SCN5A человека по структуре был отмечен у Mus Musculus (94.59%), Rousettus Aegyptiacus (94.10%) и Rattus Norvegicus (94.09%) (таблица 1). Высокие значения соответствия были выявлены у видов Rattus Norvegicus и Mus Musculus (98.71%).

Проведенный анализ аминокислотных последовательностей позволил установить, что изученные белки имели высокий уровень гомологии, наблюдались соответствия одиночных аминокислотных остатков, реже - дуплетов и триплетов, имевших единичную встречаемость.

Анализ мотивов белка SCN5A показал сходство строения данного протеина у исследованных организмов. В структуре белка были выявлены мотивы, характерные для ион-транфераз, натриевых транспортеров, потенциалзависимого кальциевого канала L-типа, IQ-кальмодулин связывающий мотив и др.

У некоторых исследованных организмов анализ аминокислотных мотивов показал отличия, в частности, у человеческого белка был выявлен мотив CcmD, являющийся частью оперона биогенеза цитохрома типа С. В настоящее время функция данного белка точно не известна. Предположительно, CcmD взаимодействует с родственными белками CcmC и CcmE, участвуя в доставке гема из клетки в периплазму. В составе указанных белков имеется трансмембранная спираль.

У белка SCN5a Pipistrellus Kuhlii выявлен дополнительный мотив PKD; данные белки являются членами суперсемейства протеинов - транспортеров с управляемым током ионных каналов. Указанные белки обеспечивают ток различных катионов через клеточную мембрану.

Выводы

При исследовании аминокислотного состава белков SCN5A у изученных организмов наибольший уровень корреляции наблюдался у видов Mus Musculus и Rattus Norvegicus, а также у Pipistrellus Kuhlii и

Molossus Molossus. Полученные данные свидетельствуют о высоком уровне структурных различий данного белка у исследованных видов. Тем не менее, дальнейшее изучение белка SCN5A может позволить уточнить патогенез внезапной смерти на фоне патологий, причиной которых являются дефекты данного протеина у человека.

Список использованной литературы:

1. Абрамова Т.О. Ген SCN5A: [Электронный ресурс] // ГЕНОКАРТА Генетическая энциклопедия. 2020. - URL: https://www.genokarta.ru/gene/SCN5A.

2. Darbar D. et al. Cardiac sodium channel (SCN5A) variants associated with atrial fibrillation //Circulation. -2008. - Т. 117. - №. 15. - С. 1927-1935.

3. Glazer A. M. et al. High-throughput reclassification of SCN5A variants //The American Journal of Human Genetics. - 2020. - Т. 107. - №. 1. - С. 111-123.

4. Li W. et al. SCN5A variants: association with cardiac disorders //Frontiers in physiology. - 2018. - Т. 9. - С. 1372.

5. Schott J. J. et al. Cardiac conduction defects associate with mutations in SCN5A //Nature genetics. - 1999. -Т. 23. - №. 1. - С. 20-21.

6. Smits J. P. P. et al. Genotype-phenotype relationship in Brugada syndrome: electrocardiographic features differentiate SCN5A-related patients from non-SCN5A-related patients //Journal of the American College of Cardiology. - 2002. - Т. 40. - №. 2. - С. 350-356.

7. Splawski I. et al. Variant of SCN5A sodium channel implicated in risk of cardiac arrhythmia //Science. - 2002. - Т. 297. - №. 5585. - С. 1333-1336.

8. Viswanathan P. C. et al. A common SCN5A polymorphism modulates the biophysical effects of an SCN5A mutation //The Journal of clinical investigation. - 2003. - Т. 111. - №. 3. - С. 341-346.

9. Wang Q. et al. SCN5A mutations associated with an inherited cardiac arrhythmia, long QT syndrome //Cell. -1995. - Т. 80. - №. 5. - С. 805-811.

10.Zaklyazminskaya E., Dzemeshkevich S. The role of mutations in the SCN5A gene in cardiomyopathies //BiochimicaetBiophysicaActa (BBA)-Molecular Cell Research. - 2016. - Т. 1863. - №. 7. - С. 1799-1805.

11.Zimmer T., Surber R. SCN5A channelopathies-an update on mutations and mechanisms //Progress in biophysics and molecular biology. - 2008. - Т. 98. - №. 2-3. - С. 120-136.

© Захаров С.Н., Веленко П.С., Ревягина А.А., 2024

УДК 61

Максадова М.М.,

преподаватель

Туркменский государственный университет имени Махтумкули

Назарова А.М., преподаватель

Туркменский Государственный медицинский университет им. М. Гаррыева

Туркменистан, г. Ашхабат

ОСОБЕННОСТИ ПЕРЕВОДА МЕДИЦИНСКИХ ТЕРМИНОВ

Аннотация

Перевод медицинских текстов с английского на туркменский язык имеет высокую значимость, так