CC BY
81
УДК 616. 155. 1: 612. 0151: 615.918
лизоцим поддерживает физиологическую норму сапрофитных бактерий в ротовой жидкости и бактерицидно действует на патогенную микрофлору.
Пепсин - это протеиназа желудочного сока. Он играет очень важную роль в пищеварении пищевых белков. По данным кафедры биохимии КГМУ, в норме в полости желудка под действием пепсина подвергается гидролизу до 30-33% пептидных связей.
С каждым ферментом и каждым ХОП ставили 6-9 совпадающих опытов, результаты которых подвергали вариационной статистической обработке [4] и внесли в таблицу.
Из данной таблицы видно, что амилаза является наиболее чувствительным ферментом по отношению к исследуемым ХОП. Её активность снижается на 10,3-14,0%, что носит статистически достоверный характер. Активность этого фермента не изменяется только при действии у-ГХЦГ.
Активность лизоцима больше всего снижается под действием ДДЕ (33,2%), меньше всего - при действии ДДТ (10,1%). Однако при действии ДДД и ДДТ это снижение из-за большого разброса показателей является статистически недостоверным. Что же касается активности пепсина, то она имеет тенденцию к снижению на 13,2% под действием ДДТ и на 11,3% - под действием ДДД (р> 0,05).
Итак, ХОП обладают способностью в той или иной мере ингибировать активность ферментов амилазы и лизоцима, которые гидролизуют гликозидные связи в крахмале и муреине. Это, вероятнее всего, связано с взаимодействием хлора ХОП с реагеноспособными радикалами, входящими в состав активных центров этих ферментов. А пепсин относится к сериновым ферментам, и для него субстратом являются белки, в которых он гидролизует пептидные связи. Гидроксил серина, входящего в состав активного центра этого фермента, по-видимому, больше замаскирован. Поэтому пепсин более устойчив по отношению к действию ХОП.
ЛИТЕРАТУРА
1. Бурлакова Т. // Аргументы и факты в Бурятии. 2002. 09, № 36 (1141).
2. Голубовская Е. // Народная газета. 21 апреля 2006 г. Вып. 88-89.
3. Грищенко С. В., Степанова М. Г., Ганенко О. Н., Брагин Ш. Б. / / Вестник гигиены и эпидемиологии. М., 2002. Т. 6, вып. 2. С. 15.
4. Каминский Л. С. Обработка клинических и лабораторных данных. Л., 1959. 312 с.
5. Краснодарская краевая целевая программа «Отходы» на 2004-2013 гг. Краснодар, 2003.
6. Липик Л. // Новости: Здоровье. 23.05.2006.
7. Мазитова Г. // Межд. симп. «Научные основы защиты животных от экоток сикантов, радионуклеидов и возбудителей опасных инфекционных заболеваний». Казань. Агентство национальных новостей. 2005.
8. Максименко О. // Наука и жизнь. Архив. 2003. № 3. С. 32.
9. Надеждина Г. // Панорама. Информ. еженедельник. Находка. 30.04.2006.
10. Пятницкий Н. П. // Клин. медицина. 1965. Т. 33, вып. 4. С. 74.
11. Сторожук П. Г., Анашкина Т. И. Тезисы 2-го Всесоюзного биохимического съезда. Ташкент. 1969, секция 24. С. 90.
12. Сторожук П. Г., Корочанская С. П. Лабор. дело. 1974. № 5. С. 310.
13. De Lorenzo M., Scott G. I., Ross P. E.// Environ. Toxicol. and Chem.: An International Journal. 2001. Vol. 20, № 1. P. 84.
P. G. STOROZHUK, V. V. ONOPRIEV, V. A. PEKHOVA
CHLORIDE-ORGANIC PESTICIDES AND THEIR EFFECT ON ACTIVITY OF DIGESTIVE FERMENTS
In this research we studied (in vitro) effect of COP (DDT, DDD, DDE, a-GCCG и g-GCCG) on activity of digestive ferments (amylase, lysozyme, pepsin).
We determined that amylase is the most sensitive to COP. Its activity statistically and reliably decreases by 11-14% under influence of the studied preparations, except for g-GCCG. All five preparations also inhibit activity of lysozyme. g-GCCG, a-GCCG and DDE have the highest inhibiting effect. Under their influence ferment activity decreases by 19,6, 20,7, 3,2%0 correspondingly. Pepsin activity under influ-ence of DDT and DDE tends to increase by 13,2 and 11,3%o correspondingly.
П. Г. СТОРОЖУК, В. А. ПЕХОВА, В. В. ОНОПРИЕВ
ХЛ0Р0РГАНИЧЕСКИЕ ПЕСТИЦИДЫ И ИХ ДЕЙСТВИЕ НА АКТИВНОСТЬ ФЕРМЕНТОВ ЭРИТРОЦИТОВ, УЧАСТВУЮЩИХ В ИНИЦИАЦИИ ПРОЦЕССОВ 0КСИГЕНАЦИИ ГЕМОГЛОБИНА
Кубанский государственный медицинский университет,
ФГУ «Российский центр функциональной хирургической гастроэнтерологии Росздрава», г. Краснодар
Хлорорганические пестициды (ХОП) относятся к хлорорганические и фосфорорганические соединения
стойким органическим загрязнителям (СОЗ) окружаю- [9]. ХОП способны переноситься на значительные рас-
щей среды. Из-за отсутствия эффективных средств де- стояния от места их применения с воздухом, водными токсикации они в значительных количествах аккуму- стоками и живыми организмами [22]. Хотя из-за своей лируются во внешней среде. Так, из использованных в гидрофобности ХОП не могут проникать в растения че-
прошлом 1,5 млн. тонн ДДТ до настоящего времени в рез корневую систему, но они хорошо поглощаются
природе сохраняется около 70%. В Краснодарском крае листьями из воздушной среды [1]. накоплено 2501,3 т пестицидов, из них около 33% - До 95% ХОП поступает в организм человека
с пищевыми продуктами, 3,5% - с воздухом, 1,5% -с питьевой водой [6].
В местах интенсивной химизации сельского хозяйства значительное количество пестицидов скапливается в атмосферном воздухе, при соответствующих условиях - малом количестве осадков, повышенной температуре, безветренной погоде, они длительное время находятся во взвешенном состоянии [14]. Например, в Волгоградской области концентрация ДДТ и ГХЦГ в атмосферном воздухе на 1 куб./м достигала 4х10'7 и 2х10'5 соответственно [21].
По данным Министерства природных ресурсов РФ [12], СОЗ, особенно полихлорированные бифенилы, ХОП: дихлордифенилтрихлорэтан (ДДТ), хлордифе-нилдихлорэтан (ДДД), дихлордифенилдихлорэтилен (ДДЕ), альфа-гекса-хлорциклогексан (а-ГХЦГ), гамма-гексахлор цикл о гексан (у-ГХЦГ) и их метаболиты (диоксины) - характеризуются длительным существованием в атмосфере. Они переносятся на большие расстояния, вследствие чего происходит их глобальное распространение, представляющее особую опасность для животного мира и человека. Долгосрочные наблюдения на арктических станциях мониторинга СОЗ в воздухе показывают, что как в России, так и за рубежом преобладают в основном пентахлорированные ХОП [13, 14]. Источником диоксинов также являются горящие свалки бытовых отходов, в которых присутствует утиль из полихлорвинила, лесные пожары, где применялись ХОП, и даже небольшие костры на приусадебных участках [1, 13, 24].
Эколого-эпидемиологические исследования (19691998) у лиц, повседневно занятых в профессиях, связанных с применением ХОП, позволили выявить нозологическую структуру и основные закономерности заболеваемости. Видное место среди них занимают: эндокринные заболевания, хлоракне, гепатит, ослабление иммунной системы. При этом типичными оказался рак легких и гортани [13, 14]. Доказано негативное действие ХОП на репродуктивную функцию, на органы сердечно-сосудистой, дыхательной и мочевыделительной систем [26, 32].
В связи с ранее широким использованием ХОП на Кубани и вероятной их циркуляцией в окружающей среде в настоящее время представляло научный и практический интерес изучить влияние ХОП на активность некоторых ферментов организма человека. Особое внимание, по нашему мнению, должно быть уделено ферментам антирадикальной защиты (АРЗ) крови, так как они, согласно открытию ученых КГМУ, участвуют в инициации процессов оксигенации гемоглобина [19].
Целью настоящей работы явилось изучение действия хлорорганических пестицидов на активность ферментов, участвующих в инициации процессов ок-сигенации гемоглобина.
Поскольку в инициации процессов оксигенирова-ния гемоглобина ведущая роль принадлежит суперок-сиддисмутазе (СОД) и каталазе (КА), то они и были взяты в качестве основного объекта исследования, а в качестве вспомогательного фермента - глютатионре-дуктаза (ГлР).
Методы исследования
Кровь для анализа брали у доноров утром натощак. В химическую пробирку вносили 2-3 капли раствора гепарина, а затем туда переносили 4-5 мл крови, взятой из локтевой вены при помощи одноразового шприца. Из этой крови для каждого из исследуемых ферментов готовили специальные гемолизаты.
Активность супероксиддисмутазы (КФ-1.15.1.1) определяли методом N. Nishkimi et. al. [29] в модификации П. Г. Сторожук, А. П. Сторожука [17].
Суть методики состоит в том, что в ней используется реакция, основанная на способности СОД конкурировать с нитросиним тетразолиумом (НСТ) за супе-роксидные анионы, образующиеся в результате аэробного взаимодействия НАДН и фенозинметасульфата. При этой реакции НСТ восстанавливается с образованием окрашенного формазана. СОД тормозит восстановление НСТ. Интенсивность окраски измеряли точно через 180 секунд на МКМФ-1 в кювете с толщиной слоя 5 мм, при l = 540 нм. За единицу СОД принимали то его количество, которое способно превратить 1 мкм НСТ в формазан.
Ход анализа. Приготовление супернатанта: в центрифужные пробирки вносили 0,7 мл 0,2 М Na, K-фосфатного буферного раствора рН 7,4 + 0,1 мл цельной крови +0,1 мл 1%-ного раствора сапонина + 0,1 мл раствора ХОП. Смесь инкубировали 15-20 минут при комнатной температуре, затем добавляли 1 мл эфирно-хлороформной смеси и ставили в рефрижератор при -20о С на 20-25 минут. После чего стеклянной палочкой содержимое пробирок тщательно перемешивали и центрифугировали при 3000 об./мин. в течение 30 мин.
Реакционная смесь. Опытная проба: в кювету с толщиной слоя 5 мм вносят: 2,3 мл 0,05М трис-НС1-буферного раствора рН-8,3 + 0,5 мл супернатанта +
0,1 мл раствора фенозинметасульфата + 0,05 мл нит-ротетрзолиума синего. Реакцию запускают добавлением 0,05 мл раствора НАДН.
Для определения действия исследуемого вещества ставили двойной контроль. Контроль № 1 - брали те же компоненты, что и в опытной пробе, но без ХОП. Контроль № 2 - вместо супернатанта вносили 0,5 мл трис-НС1 буферного раствора с рН 8,3.
Измерения ведут при 1=540 нм, записывая показания дисплея через каждые 30 секунд, до полного прекращения развивающейся окраски.
Активность фермента рассчитывали по формулам: Е - Е т%
1) т% = ——------— ■ 100 2) А =-----------
Е 100 - Т%
о
3) СОДак = А ■ 1,22 : Х,
где: т% - процент торможения автоокисления NT-blue,
Ек - экстинкции контрольной пробы (контроль 2),
Ео - экстинкции опытной пробы,
100 - коэффициент пересчета, %,
А - активность СОД в кювете,
1,22 - поправка при пересчете на мкм NT-blue.
СОДак - активность фермента в мкм - NT-blue/min,
Х - время опыта, мин.
Активность каталазы (КФ-1.11.1.6) определяли методом H. Aebi et. al. [23] в модификации П. Г. Сторожука и С. П. Корочанской [16]. Принцип метода состоит в том, что Н2О2, взаимодействуя с молибдатом аммония, образует солевой комплекс, который дает стойкое окрашивание. Интенсивность окраски измеряли на КФК-2МП при l = 410 нм, которая прямо пропорциональна концентрации Н2О2. За единицу КА принимают 1 мм Н2О2, разложившейся до Н2О и О2 за 1 минуту.
Для определения активности КА готовили гемолизат № 1: дистиллированная вода 9,8 мл + 1%-ный раствор сапонина - 0,2 мл + цельная кровь - 0,05 мл;
гемолизат № 2 : трис-НС1 буфер 0,05 М рН-8,4 - 0,8 мл + гемолизат № 1 - 0,1 мл + раствор ХОП - 0,1 мл; инкубировали 30 мин при комнатной температуре.
Реакционная смесь:
1. Tрис-HС1-буфер 0,05М рН-8,4 - 0,9 мл,
2. Гемолизат № 2 - 0,1 мл,
3. Раствор H2O2 1% - 2 мл.
Инкубация 10 мин в водяном термостате при 350 С.
Реакцию останавливали добавлением 4%-ного раствора MoNH4 - 2,0 мл. Через 5 минут растворы подвергали колориметрии.
Контроль ставили точно так же, но раствор MoNH4 в реакционную смесь вносили перед H2O2. Расчет активности КА вели по формуле:
(Дк - До) ■ 1GG
КА = —-к-----—---------:1G,
G,GG5
или КА= (Дк - До) ■ 2 GGG,
где:
Дк - экстинкции контрольной пробы,
До - экстинкции опытной пробы,
1GG - коэффициент пересчета,
G,GG5 - содержание крови в пробе,
1G - время опыта в минутах.
Активность глютатионредуктазы (КФ-1.6.4.2) исследовали методом в описании Л. Б. Юсуповой [22]. Принцип метода основан на свойстве глютатионредукта-зы (ГлР) восстанавливать глютатион за счет НАДФН, по убыли которого и судили об активности ГлР. Oпти-ческую плотность измеряли в кювете с толщиной слоя 5 мм на КФК-2МП при l= 340 нм. За единицу принимали то его количество, которое превращает 1 мкм НАДФН в НАД за 1 минуту.
Ход анализа. Для определения действия XOП на активность ГлР готовили гемолизат № 1: цельная кровь -1,0 мл + раствор сапонина 1% - 0,2 мл + H2O - 3,8 мл, а затем гемолизат № 2: K-Na-фосфатный буфер 0,2 М рН-7,4 - 0,8 мл + гемолизат № 1 - 0,1 мл + раствор XOП - 0,1 мл 30 мин инкубировали при комнатной температуре.
Реакционная система. В пробирки вносили: раствор КС1 0,1М - 1,5 мл + K-Na-фосфатный буфер 0,2 М рН-7,4 - 0 ,5 мл + раствор ЭДГА 0,08М - 0,2 мл + гемолизат № 2 - 0,05 мл + раствор НАДФН (7 мг растворено в 4 мл 1% NаHСO3)- 0,1 мл. Пробирки ставили в водяной термостат и после 5-минутного прогрева реакцию запускали путем добавления раствора глютатиона (5 мг в 1 мл 0,01 н. NаOH) - 0,1 мл.
Через 10 минут реакцию останавливали, помещая пробирки в холодную воду, и определяли оптическую плотность при 1=340 нм в кювете с толщиной слоя 5 мм. Контроль ставили параллельно, но вместо раствора глютатиона в пробирки вносили 0,01 н NaOH - 0,1 мл. Активность фермента рассчитывали по формуле:
(Е - Е ) ■ 6GG
ко
АГ Р =
ГлР
4,8 ■ 1G-
і 1G
или
где:
А = (Е - Е ) ■ 12 5GG,
ГлР 'ко' 3
АГлр - активность глютатионредуктазы,
Ек - экстинкции контрольной пробы,
Ео - экстинкции опытной пробы,
600 - разведение, 10 - время опыта, мин,
4,8, 10-3 - количество молей глютатиона, взятого в опыт.
Материалы и обсуждение
Супероксиддисмутаза в организме животных и человека защищает клетки, ткани и биомакромолекулы от свободнорадикального поражения. Одним из общих мест повреждающего действия О2- в организме
является поверхность эндотелия. СОД связывается с клеточной поверхностью посредством взаимодействия с гликозамингликанами [11]. Но основная роль СОД в эритроцитах сводится к генерации Н2О2 за счет О2- и дегидрогеназ - доноров Н+ [18]. Активность СОД у человека изменяется при гипоксии, развившейся на фоне ишемии сердца и хронических заболеваний легких, при патологии печени, почек и скелетных мышц [5]. Она подвержена изменениям при гиподинамии [10], под действием рентгеновского облучения [30], низкоинтенсивного лазерного излучения [8] и других физических и химических факторов.
Каталаза имеется почти во всех аэробно дышащих клетках и обладает очень высокой активностью. У человека самая высокая концентрация каталазы в Эр [28, 31], где она неравномерно распределена между плазматической мембраной (10-15%) и цитоплазмой (8590%) [15]. Функция КА тесно связана с СОД. Они защищают гемоглобин, эритроциты и клетки органов и тканей от перекиси водорода, от высокого рО2, от самоокисления флавиновых ферментов и от окислительного дезаминирования моноаминов [9]. В организме животных и человека КА принадлежит еще две важные функции: она способствует регенерации тканей [27] и инициации процессов оксигенации гемоглобина [18]. Это, по-видимому, обусловлено тем, что в Эр ферментативно и самопроизвольно генерируется эндогенный О2-, а с вдыхаемым воздухом в легких в Эр заносится большое количество атмосферного О2- [18].
Глутатионредуктаза катализирует реакцию восстановления глутатиона за счет НАДФН глюкозо-6-фос-фатдегидрогеназы, восстанавливающейся при пентоз-ном окислении глюкозы [20]. Благодаря своей способности подвергаться ферментативному окислению и восстановлению глутатион служит биологическим переносчиком катиона водорода [4]. Восстановленный глутатион защищает плазматические мембраны клеток от ПОЛ и от вредного действия гипотермии [3] и ионизирующей радиации [2, 25]. Он также, по-видимому, является одним из доноров Н+ при синтезе Н2О2 в Эр при помощи СОД [18].
Участие каждого из исследуемых ферментов в реакции инициации процесса оксигенации гемоглобина можно представить следующим образом:
2О ■ + 4Н+ Супероксиддисмутаза> 2Н О Каталаза> 2Н О + О
Донорами водорода в этой реакции в Эр являются НАД-, НАДФ- и ФАД-зависимые дегидрогеназы, а также глютатионредуктаза и восстановленный с её помощью глютатион. Перекись водорода разлагается ката-лазой, а высвобождающийся молекулярный кислород ею же «вколачивается» в напряженную молекулу де-зоксигемоглобина. После чего молекула гемоглобина переходит в расслабленное состояние и способна связывать атмосферный О2 [19].
Результаты исследований действия ХОП на активность СОД, КА и ГлР подвергнуты статистической обработке и сведены в таблицу.
Из таблицы видно, что под влиянием всех ХОП, за исключением ДДЕ, активность супероксиддисмутазы увеличивается на 36,9-105,1%. Такую динамику активности СОД можно объяснить, по-видимому, тем, что в присутствии ХОП усиливается самопроизвольная генерация супероксидного кислорода, который является аллостерическим активатором этого фермента. При этом следует отметить, что наибольшим эффектом повышать активность СОД обладает ДДТ. Что же касается активности каталазы и глютатионредуктазы, то её изменение выражено мало. Отмечена тенденция к снижению активности КА под действием а-ГХЦГ
Действие хлорорганических пестицидов Ha aктивнocть cyпepoкcиддиcмyтaзы, кaтaлaзы и глyтaтиoнpeдyктaзы
Наименование пестицида Каталаза, ед./мл Супероксиддисмутаза, ед./мл Г л ютати он - реду ктаза ед./мл
M ± m % M ± m % M ± m %
Контроль 76,75±9,06 100,0 42,13 ± 5,9 100,0 961,3±131,6 100,0
ДДЕ 77,12±6,63 100,5 48,70 ± 6,4 115,6 875,0±168,7 91,0
ДДД 79,50±9,03 103,6 57,71 ± 9,0 136,9* 818,7±167,4 85,2
ДДT 83,73±0,99 109,0 86,4 ± 11,8 205,1* 912,8±199,7 94,9
а-ГОЦГ 68,25±0,39 88,92 61,0 ± 12,0 144,8* 973,3±88,9 101,2
у-ГХЦГ 73,25±7,08 95,4 75,82 ± 8,9 179,9* 1005,4±147,8 104,6
Примечание: * обозначено р<0,05.
(11,1%), а под действием ДДЕ и ДДД - к снижению ГлР (9,0% и 14,8% соответственно).
Итак, ХОП, циркулирующие в воздухе, способны усиливать генерацию активных форм кислорода (АФК), о чем свидетельствует повышение активности СОД в эритроцитах. Однако каталаза, концентрация которой в Эр очень высока, обеспечивает своевременную и эффективную утилизацию АФК. Маловыраженные изменения активности ГлР под действием изучаемых ХОП, по-видимому, можно объяснить тем, что она является не единственным донором Н+ для синтеза Н2О2 в Эр. В них существует система ферментов оксидоре-дуктаз, таких как глюкозо-6-фосфатдегидрогеназа, сукцинатдегидрогеназа, малатдегидрогеназа и др. [18].
ЛИТЕРАТУРА
1. Будников Г. К. Диоксины и родственные соединения как экотоксиканты. 2006. http://www.pereplet.ru/obrazovanie/ stseros/ 378.htm
2. Вартанян Л. С., Гуревич С. М., Козаченко А. И., Нагалер Л. Г., Лозовская Е. Л., Бурлакова Е. Б. // Биохимия. 2000. Т. 65, № 4. С. 522-527.
3. Василькова Т. У., Кухта В. К. // Весц АН БССР. Сер. бш. н.
1988, № 5. С. 64-67.
4. Диксон М., Уэбб Э. Ферменты. М.: Мир. 1982, Т. 1. 390 с.
5. Дудник Л. Б., Тихазе А. К., Алексенко А. В., Ланкин В. З. // Бюл. эксперим. биологии и медицины. 1981. № 4. С. 451-453.
6. Исаева И. Осторожно: СОЗ! «За науку» № 17 (956). 2006. Барнаул.
7. Корчагин И. М., Барбараш О. Л., Чукеева И. И., Капустина Г. М., Наумов О. Г., Клебанов Г. И. Халасес М. // Сов. медицина. 1990. № 5. С. 36-39.
8. Комов В. П., Рахманова Т. Ф. // Биохимия. 1974. Т. 39, вып. 6. С. 1128-1131.
9. Краснодарская краевая целевая программа «Отходы» на 2004-2012 годы. Краснодар. 2003.
10. Кухта В. К., Полякова З. И., Лисицина Л. П., Морозкина Т. С. // Свободные радикалы и ионстабилизаторы: I Болг. Сов. симп., София, 1987. С. 80.
11. Максименко А. В., Тищенко Е. Г. // Биохимия. 1997. Т. 62, вып. 10. С. 1359.
12. Министерство природных ресурсов Российской Федерации // Загрязнение окружающей среды стойкими органическими соединениями. 2006. http://www.murGov.ru/ part/? Act= mjre&id=7186 pid=212.
13. Петросян И. С. Природа и цивилизация. «Бизнес Матч». 2006. http://www.bmatch.ru/ showart php 3?Nomerst =3363& lan.
14. Райхман Я. Г. // Пестициды и рак. 2006. http//www.all-abont-concart-prevention.cjm/pr-1 .ht.
15. Сторожук П. Г. // Некоторые вопр. мед. и прикладной энзимологии. Краснодар, 1985. Вып. 2. С. 78-87.
16. Сторожук П. Г., Корочанская С. П. // Тез. рос. конф. «Органосохраняющие принципы в хирургии неотложных состояний». Ейск, 2001. С. 121.
17. Сторожук П. Г., Сторожук А. П. // Вестник интен. терап. 1998, № 4. С. 15.
18. Сторожук П. Г.// Вестник интенсивн. терапии. 2000. № 3. С. 8-13 и 39-43.
19. Сторожук П. Г. // Успехи современного естествознания. 2005, № 10, прил. № 1. 2005. С. 245-253.
20. Страйер Л. Биохимия. М.: Мир, 1984, T. 1. 232 с.
21. Филатов Б. Н., Колодий T. Н., Кононов В. М., Кононов М. В. Загрязнение XOП с.-х. угодий и риск для здоровья населения Волгоградской области. 2006. http:// erh.ru/ city/ city.
22. Юсупова Л. Б. // Лабор. дело. 1989. № 4. С. 19-21.
23. Aebi H. // Meth. Enzymol. 1984. Vol. 105. H. 121.
24. Аlcock R. E., Jones K. S. // Environmental Science and Technology. 1996. V. 30. P. 3133-3343.
25. Erden Minc, Bor Naci. // Biochem. Med. 1984. Vol. 31, № 2. P. 217-227.
26. Levy B. S., Wegman D. H. Occupational Health: Recognizing and Preventing Work-Related Diseases and Injury-4-th Ed. Philadelphia. 2000.
27. Liotti F. S., Menghini A. R., Guerrieri P., Mariucci G., Locci P., Bruschelli G. // Cell. and Mol. Biol. 1987. Vol. 33, № 5. P. 611-617.
28. Ninal S. Agar, Sadizadch S. V. H., Philips E. et al. // J.Clin. Invest. 1986. Vol. 77, № 1. P. 319-321.
29. Nishikimi N., Rao N. A., Yagi K. // Biochtm., biophys. Res.Commun. 1972. Vol. 46. P. 346.
30. Nozue Mutsumi, Ogata Takesaburo // Exp. and Mol. Pathol.
1989. Vol. 50. № 2. P. 239-252.
31. Percy M. E. Catalase: an old enzyme of biochemistry and cell biology // 1984. Vol. 62, № 10. P. 1006-1014.
32. Ware G. M. The Pesticide Book. 4-th Ed. Fresno. 1994. P. 44-56.
P. G. STOROZHUK, V. A. PEKHOVA, V. V. ONOPRIEV
CHLORINE ORGANIC PESTICIDES AND THEIR EFFECT ON THE ACTIVITY OF FERMENTS OF ERYTHROCYTES TAKING PART IN INITIATION OF OXYGENATION OF HAEMOGLOBIN PROCESSES
In present paper the effect (in vitro) of action chlorine organic pesticides (COP) - DDT, DDD, DDE, a-GCCG and g-GCCG on the activity of ferments of erythrocytes initiating the oxygenation of haemoglobin - superoxide dismutase (SOD), catalases (CA) and glyta-tionredismutase (GlR).
Is was established, that the most sensitive to COP is SOD, the activity of which under exposure to studied preparations increases by 36,9-105,1% (p<0,05). It also increases by 15,6%, but p> 0,05 under exposure to DDE.
The increase of activity of SOD is the evidence of regeneration processes of active forms of oxygen in presence of COP, including O2-.
There is a tendency towards the decrease of activity of CA under the effect of a-GCCG (11,1%, p> 0,05) and GlR, and under the exposure of DDE (9,0%, p> 0,05) and DDD (14,8%, p> 0,05).
