CC BY
103
[641.12+614.3]:635.655
БИОЛОГИЧЕСКИЕ И ТЕХНОЛОГИЧЕСКИЕ АСПЕКТЫ ИСПОЛЬЗОВАНИЯ СОИ ПРИ ПОЛУЧЕНИИ ПИЩЕВЫХ ПРОДУКТОВ
С.Б. ИВАНИЦКИЙ, В.Г. ЛОБАНОВ, С.В. НАЗАРЕНКО, А.В. КОЗМАВА
Кубанский государственный технологический университет
Сегодняшняя интервенция импортных продовольственных товаров в Россию не может быть остановлена без динамичного развития и индустриализации отечественной пищевой промышленности. В международных отношениях вопросы обеспечения продуктами питания давно приобрели политическое значение. Еще на I конференции по белкам сои в Мюнхене в 1974 г. бывший вице-пре-зидент США сенатор X. Хемфри предусмотрительно отметил, что ’’пища составляет новое измерение в дипломатии США” [1].
Изменение в структуре потребительского спроса, обострение конкурентной борьбы на рынках сбыта продовольствия вынуждают производителей пищевых продуктов решать прежде всего две основные задачи:
обеспечение снижения себестоимости производимой продукции путем совершенствования технологии, привлечения к использованию более дешевого сырья, сокращения потерь при производстве И т.д.;
повышение качественных характеристик продукции при одновременном необходимом соблюдении сбалансированности состава, прежде всего по белкам и эссенциальным компонентам, определяемого спецификой профилактического, лечебного, диетического и других видов питания, что в идеальном варианте представляет полное выполнение требований 1БО 900 — общего набора требований к системе контроля качества производимых продуктов.
Положительное решение этих задач, с учетом известного дефицита животных белков, может быть достигнуто лишь путем привлечения мощного резерва сырья растительного происхождения. При формировании мировых белковых ресурсов наиболее важное место занимают бобовые культуры, в первую очередь соя. Однако присутствие в семенах бобовых растений нежелательных, антипитатель-ных и токсичных веществ исключает их потребление в необработанном виде не только для пищевых, но и кормовых целей [2, 3].
Использование семян сои обусловлено высоким пищевым достоинством белкового комплекса, при значительном его содержании (38-40%) и относительно высоком содержании липидов (19-21%). Белки сои характеризуются наличием незаменимых аминокислот, сопоставимым с составом коровьего молока. По фракционному составу белковый комплекс сои представлен высоким (до 50%) содержанием альбуминов и глобулинов, наиболее усвояемых организмом человека [4-16].
Наличие полноценных белков и масла определяет сою как перспективную культуру, требующую, однако, специфического технологического подхода при использовании ее семян для пищевых целей, так как в отличие от масличных семян других растений семена сои содержат в своем составе ряд антипитательных веществ. Некоторые из них, по-видимому, играют большую роль в защите растений от неблагоприятных факторов, включая воздействие насекомых, вирусов, бактерий и др.
Присутствие антипитательных веществ в семенах сои уменьшает ее питательную ценность, сказывается на пищевой и кормовой эффективности, а также может вызвать угнетение роста, снижение прироста животных, гипертрофию поджелудочной железы, изменение или поражение слизистой оболочки кишечника, поражение зобной железы, аллергические проявления.
Наиболее углубленно исследованы ингибиторы сои, прежде всего ингибиторы протеолитических ферментов — трипсина и химотрипсина. В бобах сои содержится пять и более ингибиторов трипсина, составляющих 5-10% от общего содержания белка. Наиболее детально исследованы ингибиторы трипсина Кунитца и Боумана—Бирка, для которых определена первичная структура. В отличие от ингибитора Кунитца, на который приходится 90% общей ингибиторной активности, ингибитор Боумана—Бирка способен снижать активность не только трипсина, но и химотрипсина.
По растворимости ингибиторы трипсина относятся к глобулинам. Их отличительной особенностью является способность образовывать с трипсином устойчивые комплексы, в составе которых ферменты полностью лишены каталитической активности. Существуют сведения, что активность ингибиторов трипсина сои по отношению к трипсину человека ниже, чем к трипсину крупного рогатого скота, крыс и некоторых других экспериментальных животных. Присутствие ингибиторов трипсина в кормах вызывает у животных гипертрофию поджелудочной железы, задержку роста, замедление прироста и нехватку серусодержащих аминокислот.
Семена бобовых растений, в том числе сои, содержат лектины (фитогемагглютинины) — гликопротеины, характеризуемые сродством к молекулам углеводов, что придает им гемагглютинирую-щую способность в отношении эритроцитов. Кроме того, лектины оказывают антипитательное действие. Их присутствие в пище приводит к замедлению роста, потере живой массы, расстройству пищеварения, а в некоторых случаях, при большой токсичности, к летальному исходу. Эти эффекты и последствия обусловлены взаимодействием лекти-нов с углеводными рецепторами на поверхности
изв
кле1
вме
вей
так
ода
ски
. Бі
водо
го аі
И
нов
ВИДІ
кото
ваю'
клет
изо£
ЛИНІ
Мп2
дакт
цесс
ящи
нов
мері
О-И
Ж
ребл
них
СЯ I
соед бол* го гг И; ные фин фру] вані олиг
клеток кишечника, что влечет неспецифические вмешательства в процесс всасывания питательных веществ. Некоторые результаты свидетельствуют также о появлении поражений в тонких кишках, однако эти наблюдения не являются систематическими [7].
Большинство лектинов содержат до 15% углеводов. Структура олигосахаридного остатка соевого агглютинина имеет вид Гб]
оризм и незначительное расстройство работы желудочно-кишечного тракта. Метеоризм обусловлен отсутствием в организме человека галактозидазы — фермента, необходимого для гидролиза раффинозы и стахиозы.
В семенах сои содержится фитиновая кислота в виде ее магниево-кальциевых солей — фитина, который представляет собой резерв фосфора в семенах. ' -
[/З-Манноза (а1-»2)]1 или 2 • £)-Манноза (а -^6)—О-Манноза (31-»4)
[/)-Манноза (а1-»2)]1 или 2 • £ Манноза (а 1-
[£>:Манноза (а!-»2)] • 1)-Манноза (а1-*3)
О-Манно'за (а 1 *>3)
£)-А/ЧАцетилглюкозамин (/П-»4)] • О-ЛЛАцетилглюкозамин (/?1-»амидный Л?) аспарагин р '-гплёкуле белка
Имеется информация, что некоторые из лектинов в семенах бобового растения канавалии мечевидной, в частности конканавалин А, на долю которого приходится до 2-3% белка семян, вызывают преимущественно агглютинацию раковых клеток. На рис. 1 представлено схематическое изображение тетрамерной структуры конканава-лина А, отмечены места связывания ионов Са2+ и Мп2+, а также углевода У. Многие лектины обладают митогенной активностью, стимулируя процесс митотического деления и размножения покоящихся лимфоцитов. Связывающие участки лектинов специфичны к определенным сахарам. Например, лектин из бобов сои связывается с остатками /)-Л'т-Ацетилглюкозамина и О-Галактозы [8].
Рис. 1
Желудочно-кишечные расстройства при употреблении семян сои обусловлены присутствием в них гликозидов, у которых 1,6-связь не разрывается во время переваривания в кишечнике. Эти соединения под влиянием кишечной флоры мета-болизируются с образованием метана и углекислого газа, которые скапливаются в кишечнике.
Из олигосахаридов сои, имеющих нежелательные функции, следует отметить трисахариды: раффинозу, образованную молекулами глюкозы, фруктозы и галактозы, а также стахиозу, образованную молекулами галактозы. Присутствие этих олигосахаридов вызывает у некоторых людей мете-
Низкая растворимость большинства солей фитиновой кислоты обусловливает их неполное всасывание, а также усвоение организмом многих мак-ро- и микроэлементов, содержащихся в пище: кальция, магния, железа, цинка, молибдена, марганца, меди. Поступление значительных количеств фитиновой кислоты с растительной пищей оказывает рахитогенное действие [9]. Фитиновая кислота может образовывать с белками семян комплексы, изменяя растворимость и снижая величину pH, отвечающую их осаждению.
Характерной особенностью семян сои является наличие в их белковом составе ферментов — уреазы и липоксигеназы.
Доля уреазы в семенах может достигать до 6% от массы всех белков. В присутствии буферного раствора уреаза расщепляет мочевину с образованием аммонийной соли угольной кислоты, углекислого газа и воды. Уреаза наиболее активна при pH 7,0. Дальнейшие превращения могут приводить к образованию аммиака и отравлению животных организмов, а также нарушению нормального функционирования работы почек.
Определение активности уреазы необходимо при контроле качества соевой муки и шротов. По ее активности можно косвенно судить об активности других ферментов и ингибиторов протеолити-ческих ферментов [10, 11].
В сырой сое присутствует в активном состоянии липоксигеназа, которая окисляет каротины и ненасыщенные жирные кислоты. Наличие активной липоксигеназы в соевых продуктах нежелательно прежде всего потому, что под ее воздействием интенсивно начинается их окислительная порча, потеря каротиноидов, окисление линолевой кислоты и др. Отмечается, что окисление липидов касается в основном жирных кислот, которые освободились из глицеролипидов посредством гидролиза.
Основную роль в реакциях ферментативного перекисного окисления играют липоксидазы, которые имеются во многих растительных тканях, особенно в семенах сои. Характеристики этих ферментов: молекулярная масса, специфичность субстратов, pH среды оптимальной активности, влияние двухвалентных катионов или изомерная структура образованных продуктов — различны у разных растений. В одной и той же ткани могут
одновременно существовать несколько различающихся между собой по свойствам ферментов.
Однако реакции окисления липидов могут протекать и неферментативным путем под влиянием ионов металлов.
Ферментативное окисление липидов главным образом касается свободных полиненасыщенных жирных кислот, таких как линолевая, линолено-вая, арахидоновая. Наоборот, неферментативное окисление ионами металлов под действием облучений или при реакциях с радикалами относится ко всем липидам, включая триацилглицеролы и мембранные липиды. Однако ферментативные реакции проходят быстрее и поэтому могут вызвать более заметные последствия [12].
Основные пути ферментативного окисления липидов рассмотрены Гальярдом. Некоторым из них свойственны тиоловые эфиры жирной кислоты в качестве субстрата или нуклеотиды в качестве кофактора. Они имеют главным образом метаболическое значение. Реакции а-окисления и окисления перекисью могут протекать без активации жирных кислот и без кофактора, они наиболее вероятны в разрушенных тканях.
Реакции а-окисления могут приводить к образованию а-гидроксилированных кислот или кислот, имеющих алифатическую укороченную цепь у первого атома углерода. Согласно гипотезе, данные реакции в отсутствии нуклеотида заканчиваются образованием альдегида. Это представляет собой один из путей образования альдегидов с длинной алифатической цепью в гомогенизированных тка нях.
Многие окислительно-восстановительные системы, иные, чем липоксигеназы, способны каталк зировать образование гидроперекисей, начиная с полиненасыщенных жирных кислот. Например, in vitro смесь FeClj-цистеин, гемоглобин и денатурированные гемопротеины могут способствовать пе-рекисному окислению полиненасыщенных жирных кислот [8, 12].
Сами липоксигеназы способны также катализировать нестереоспецифическое образование гидро ■ перекисей с помощью механизмов, которые приводят к образованию смеси изомеров, тогда как ферментативные реакции, в принципе, являются стереоспецифическими.
Необезаккренные обрушенные очищенные семе"з
I
Жарение измельченных «пизко-масличных семян
Хлопья натур азтьные цельные» мука полножири^я
Масло
Прямая экстракция
Масло
1/
Полуобезжирен ные жмыхи после прессования
Водная (или при pH 4-6) >кстракхдня (получение
эмульсии: масло-дисперсия белков)
Масло
Обезжиренным Мука белковая
шрот (полуобезжиреннах
ши обезжиренная)
Осаждение белка (тепловая денатурация или иэоэлект-рическо! осаждение)
Жидкостное Сухое
разделение разделение
Промывка
Экстракция (л ал учение коллоидного раствора 6e-va)
Гидроциклонный процесс
Г Воздушное сегсарир ование
Изоэлеетря чес кое осаждение
Белковый кежідентрагг
I
Белковый
изалят
Рис. 2
образо-
кислот,
,ь у пер-данные шотся т собой данной шх тка-
ые сис-[ катали-ииная с имер, т жатури-вать пе-IX жир-
гализи-! гидропривода как ляются
Общим свойством всех реакций перекисного окисления полиненасыщенных жирных кислот является промежуточное образование радикалов, которые обычно реагируют с кислородом, но могут вызвать реакции с другими субстратами.
Гидроперекиси представляют собой устойчивые молекулы, когда они очищены и находятся в органическом растворе. В сложной среде они изомери-зуются, восстанавливаются, окисляются или конденсируются при участии различных катализаторов. В то же время некоторые перестройки приводят к разрывам углеродной цепи, что вызывает появление летучих молекул, иногда с заметным запахом. Зачастую бывает трудно отделить эти явления от самих перекисных окислений, когда некоторые продукты распада приобретают особую реактивность по отношению к белкам или образующиеся запахи являются непосредственным следствием перекисных реакций. Среди этих продуктов отмечается присутствие эпоксидов, очень активно реагирующих с белками, и гидроксилированных жирных кислот с характерным горьким вкусом [13].
Механизмы разрыва углеводородной цепи чаще всего связаны с радикалами. Реакции катализируются металлами с переменной валентностью, связанными или не связанными с белками. Все формы окисленных жирных кислот могут вызывать разрывы цепи. Образующиеся продукты имеют укороченные алифатические цепи, более или менее ненасыщенные и окисленные; зачастую они представляют собой альдегиды. Некоторые из них обусловливают неприятные запахи пищевых продуктов, содержащих окисленные липиды [7].
Расширение области безопасного применения семян сои, лидирующих среди других растений по содержанию белков, становится возможным путем учета ее биохимического состава и подбора режимов технологической обработки в сочетании с вариацией рецептур получаемых пищевых изделий. Общая схема получения белковых растительных продуктов БРП приведена на рис. 2 [4]. Приемы и режимы технологического получения БРП позволяют исключить антипитательные компоненты сои и обеспечить выполнение современных медико-биологических требований и санитарных норм качества продовольственного сырья.
Использование БРП в качестве компонентов пищевых продуктов частично обусловлено их физической формой.БРП могут иметь форму порошка или муки, текстурированных или волокнистых продуктов.
БРП в форме порошка разделяются на следующие группы: мука или порошки с 40-50%-м содержанием белков, продукты или порошки с 60-65 (концентраты) и 90~92%-м содержанием белков (изоляты).
Стоимость получаемых продуктов постоянно изменяется в зависимости от цены исходных семян, но примерное соотношение цен на сырые семена, обезжиренную, полуобезжиренную, необезжирен-ную муку, концентраты и изоляты соответственно 1,0:2,3:2,6:3,0:5,5:7,5.
Текстурированные БРП могут быть представлены очень разными формами, вариантами окраски и вкуса, что обеспечивает широкое их использование.
Применительно к питанию человека значительный прогресс достигнут в области производства
рубленых мясопродуктов, быстрозамороженных при низкой температуре.
Волокнистые БРП, хотя и обладают полезными свойствами и хорошо изучены исследователями, но еще слишком дороги и не имеют широкого применения [14, 15].
Неоднократно показано, что белковые вещества соевых продуктов лишь по двум аминокислотам ниже норм потребления белка, разработанных ФАО, и не уступают им, если комбинируются с другими белками, восполняющими имеющийся дефицит (в основном по метионину). В целом по содержанию белка соевые продукты (мука, концентраты, изоляты) не имеют равных себе и содержат как минимум 35% растительного белка, тогда как содержание белка в куриных яйцах составляет 12, сыре — 25, постной говядине — 22, рыбе 20%.
Незаменима роль соевых продуктов при использовании их по целевому функциональному назначению. В этих случаях белки сои применяются как белковые обогатители, заменители и аналоги продуктов, безаллергеновые и безлактоидные заменители коровьего молока, структурообразователи и наполнители, а также как стабилизаторы или разрушители пены, разбавители для регулирования калорийности и биологической ценности диетических пищевых изделий, в том числе для создания низкокалорийных, ’’легких” продуктов [9, 16].
Соевые белки — наиболее дешевое на сегодняшний день белковое сырье, отличающееся к тому же высокой биологической ценностью и качеством. Наиболее важное достоинство сои состоит в том, что ее белок по аминокислотному составу приближается к высокоценному белку животного происхождения и может с успехом заменять его в рационах любого типа. Это объясняется содержанием в составе белков сои такой незаменимой аминокислоты как лизин (приблизительно 2,9%). Соя также богата второй по важности незаменимой аминокислотой — триптофаном (приблизительно 0,6%). Единственная незаменимая аминокислота, которая находится в сое в недостаточном количестве, — метионин. Однако этот дефицит на практике восполняется добавкой синтетического метионина [9].
Протеин сои намного дешевле, чем протеин подсолнечника, люцерны, гороха и других культур, а также белков животного происхождения. Поэтому соя как богатый источник высокопротеиновых продуктов имеет важное значение для производства мясных (колбас, паштетов, сосисок, сарделек и др.), молочных, хлебобулочных и кондитерских изделий [9, 14, 17-19].
Особое место среди продуктов из сои занимает в последнее время полножирная соевая мука, получаемая по технологии, обеспечивающей инактивацию всех нежелательных антипитательных веществ с сохранением полноценного белкового, липидного и витаминного состава (таблица) [18-20].
Соответствующая современным медико-биологическим требованиям и санитарным нормам качества продовольственного сырья, обладающая хорошими функциональными и технологическими свойствами при доступной относительно низкой цене соевая полножирная мука сохраняет биологически активный комплекс — эссенциальные фосфолипиды, токоферолы и другие витамины. Это позволяет относить ее к важнейшим поставщикам жизненно необходимых групп липидов.
Таблица
Показатели Содержание
в исходных семенах сои в соевой полножирной муке
Протеин (Кх6,25), % на СВ 36,0-36,4 40,6-41,0
Масличность./ % на СВ 19,0-19,8 19,9-20,2 •
Крахмал, % на СВ 8,8-9,0 9,0-9,6
Клетчатка, % на СВ 5,0-5,6 , 2,0-2,2 ... ■
Раффиноза, % на СВ 0,5-1,5 следы
Зольность, % на СВ 3,6-4,0 3.6-3,8
Экстрактивные вещества, % на СВ 25,2-25,6 .; 23,9-24.1 " ,/
в т.ч. растворимые углеводы, % на СВ 5.5-S.9 - : .. ■ ■■■■! ; ^ 5,9-6,1
Влажность, % 12,3-12,8 5,7-5,9
Витамины, мг/ 100г:
В1 0,39-0,46 0,38-0,40
в2 0,26-0,28 0,24-0,26
РР > 2,11-2,15. 2,05-2,10 ,:,л‘
Е 4.05-4.15 . 2.00-2,05
Минеральные вещества, мг/ 100г: 'л
натрий 5-6 ! 5-6
калий , 1600-1800 1600-1750
кальций . • 320-340 ■ 210-220
магний 190-210 195-205
фосфор , 590-615 590-610
железо 10-15 13-15 "
Активность уреазы, АрН 20-25 0,2-0,3
Активность ингибиторов трипсина, ЕА 15-20 0,1-0,7
Как известно, бурное развитие процессов рафинации и дезодорации растительных масел вызвано острой необходимостью удаления из них свободных жирных кислот, окисленных липидов, сопутствующих нежелательных компонентов (восков, полициклических ароматических углеводородов и других веществ). Вместе с этими антинутриентами из растительных масел практически полностью удаляются эссенциальные фосфолипиды, роль которых в организме человека чрезвычайно велика.
При обогащении продуктов питания полножирной соевой мукой одновременно с достижением функционально-технологических задач (увеличение жиро- и влагоудерживающей способности, повышение уровня эмульгирования, гелеобразова-ния и др.) выполняется частичное обеспечение организма человека белками, биологически активными группами липидов, в том числе и эссенци-альными фосфолипидами.
Известно, что структуры клеточных оболочек и ферментных систем при заболеваниях печени подвержены патологическим изменениям. Биосинтез фосфолипидов нарушается, а их недостаток приводит к нарушению функций клеточных оболочек. Этому особенно подвержены митохондрии (приблизительно на 30% состоящие из фосфолипидов), с происходящими в них важными обменными
процессами, главным из которых является окислительное фосфорилирование. Из-за недостатка фосфолипидов нарушается жировой обмен, что ведет к жировому перерождению печени.
Эссенциальные фосфолипиды способствуют регенерации субклеточных и плазматических мембран, реактивизируют нарушенные мембранно-связанные ферментные системы и рецепторы, увеличивают детоксикационную способность печени и таким образом нормализуют ее функцию.
Наряду с этим относительно низкая стоимость полножирной соевой муки при сравнительно хороших технолого-функциональных свойствах позволяет расширить спектр ее использования в кондитерской и мясной отраслях пищевой промышленности.
ЛИТЕРАТУРА
1. Humphrey Н.Н. Proposal for Word Protein Reseach Network // J. Amer. Oil Chemists Soc. — 1974. — 54. — № 1,— P. 53A.
2. Оценка некоторых пищевых добавок / 37-й докл. Объединенного комитета экспертов ФАО/ВОЗ по пищевым добавкам. Сер. техн. докл. ВОЗ, № 806. — Женева, 1994. — 134 с.
3. Медико-биологические требования и санитарные нормы качества продовольственного сырья и пищевых продуктов. № 5061-89. — М., 1990.
4. Щ
вы
19
5. Щ
се.
6. Щ сы
7.
Ас
8. jft
40
9. То| М.
10. М<| по: но,
11. Mf Mei 19
12.
191
13. Ve
ц
14. Ш
ма|
па
г.м
Кубаш
Пр
лых I
мире
прим]
ний
дици:
круг
связи
ных с
и К01М
тий д
ЭТИХ '
лакти НИЮ 1
талло! дающ ство нять добав: дезин можн поско! стью, ной С| Пей расти-том ^ та, со< ты в I (1-4)] некот^ топек"! перви'
Таблица
уке
экисли-ка фос-о ведет
уют ре-с мемб-:но-свя-увели-чени и
шмость
ьно хо-вах пошил в ш про-
Reseach -54. -
Объеди-:вым до-1994. -
! нормы эдуктов.
4. Щербаков В.Г., Иваницкий С.Б. Производство белковых продуктов из масличных семян. ■— М.: Агропромиздат, 1987. — 152 с.
5. Щербаков В.Г. Технология получения растительных масел. 3-е изд., перераб. и доп. — М..: Колос, 1992. — 207 с.
6. Щербаков В.Г. Биохимия и товароведение масличного сырья. 4-е изд., перераб. и доп. — М.: Агропромиздат, 1991.
— 304 с.
7. Angharad ;M,R. Gatehouse. Antinutritional proteins in plants. — London-New York: Elsevier, 1994. — 245 p.
8. Мецлер Д. Биохимия: В 3 т. Т. 1. — М.: Мир, 1980. — 408 с.
9. Толстогузов В.Б. Искусственные продукты питания. — М.: Наука, 1978. — 232 с.
10. Методические указания по определению биохимических показателей качества масла и масличных семян. — Краснодар: ВНИИМК, 1986.
11. Методические указания по определению активности ферментов в масличных семенах. — Краснодар: ВНИИМК, 1990.
12. Ленинджер А. Основы биохимии: В 3 т. Т. 1. — М.: Мир,
1985. — 367 с. :
13. Vernon R., Minimy М. The soybean experience illustrious pastrableard present bright future / / Oil mill gazetter. — 1984. — 89. — № 1. — P. 18-19.
14. Иваницкий С.Б. Получение и применение белков из масличных семян. — М.: АгроНИИТЭИПП, 1991. — Вып. 1. — 24 с.
15. Welsh Т. Meet and dairy analogs from vegetable proteins // J. Amer. Oil Chemists Soc. — 1979. — 56. — k»3,—
• P. 404-406.
16. Tan Boe Han. Technology of soymilk and some derivatives.
— Wageninge, 1958. — P. 3-9.
17. Пищевая бобовая добавка — улучшитель в производстве кондитерских изделий / С.Б. Иваницкий, Н.И. Першакова, С.В. Назаренко и др. / Сб. тез. Междунар. конф. "Современные проблема производства кондитерских изделии”, Москва, 10-14 марта 1997 г. — С. 170. :
18. Соевый белковый обогатитель в пищевых продуктах / С.Б. Иваницкий, С.В.Назаренко, В.Б. Харченко и др. // Пищевая пром-сть. — 1997. — № 2.— С. 30-31.
19. Использование соевой полножирной муки для повышения пищевой ценности кондитерских изделий / С.Б. Иваницкий, Н.И. Першакова, С.В. Назаренко и др. / Сб. тез. Междунар. конф. ’’Рациональные пути использования вторичных ресурсов АПК”, Краснодар, 23-26 сентября 1997 г. — С. 125-127.
20. Химический состав пищевых продуктов. Кн. 2: Справочные таблицы содержания аминокислот, жирных кислот, витаминов, макро- и микроэлементов, органических кислот и углеводов / Под ред. И.М. Скурихина, М.Н.Волгарева. 2-е изд., перераб. и доп. — М.: Агропромиздат, 1987. — 360 с.
Кафедра биохимии и технической микробиологии
Кафедра технологий мясных и рыбных продуктов
Поступила 27.11.97
641.563:66.002.39
ПОЛУЧЕНИЕ ОЧИЩЕННОГО ПЕКТИНА ДЛЯ ИСПОЛЬЗОВАНИЯ В ЛЕЧЕБНЫХ И ПРОФИЛАКТИЧЕСКИХ ЦЕЛЯХ
Г.М. ЗАЙКО, М.Ю. ТАМОВА
Кубанский государственный технологический университет
Проблема выведения из организма людей тяжелых и радиоактивных металлов актуальна во всем мире. Это связано с тем, что расширяется область применения источников ионизирующих излучений в промышленности, сельском хозяйстве, медицине, научных исследованиях и увеличивается круг лиц, профессионально связанных с ними. В связи с этим необходимо применение современных средств противорадиационной защиты людей и комплекса санитарно-гигиенических мероприятий для обеспечения их безопасности. В системе этих мер важное значение принадлежит профилактическому питанию, способствующему выведению из организма тяжелых и радиоактивных металлов благодаря присутствию компонентов, обладающих защитными свойствами. Пектин — вещество природного происхождения, может выполнять роль радиопротектора и рекомендуется как добавка в пищевые продукты для придания им дезинтоксикационных свойств. Кроме того, пектин можно применять и как лекарственное средство, поскольку он обладает бактерицидной активностью, противовирусным действием, адсорбционной способностью и др. [1].
Пектиновые вещества — кислые полисахариды растительного происхождения, главным компонентом которых является полигалактуроновая кислота, состоящая из звеньев £>-галактуроновой кислоты в пиранозной форме, соединенных связями а (1-»4). Встречается в тканях наземных растений и некоторых водорослей в виде нерастворимого протопектина в срединных пластинках и матриксе первичных клеточных стенок [2].
В соответствии с принятой номенклатурой пектиновые вещества представлены пектином (растворимым пектином), протопектином, пектинатами (солями пектиновой кислоты), пектиновой кислотой (частично метоксилированной полигалактуро-новой кислотой), пектовой кислотой (лишенной метоксильных групп или полигалактуроновой кислотой), пектатами (солями пектовой, полигалактуроновой кислот).
Молекулы пектина в воде подвергаются сольватации, в связи с чем образуются вязкие растворы. Вязкость их зависит от многих факторов, в частности от величины молекулярной массы пектина, его степени этерификации, природы и температуры растворителя.
Пектин представляет собой смесь молекул с разной длиной цепи, которая по данным различных авторов имеет следующие значения: у пектина яблочного 16000-200000, свекловичного 100000— 29400, корзинок подсолнечника 18000-38000, цитрусового 240000-380000, кормового арбуза 36800-39000 [3]. Установлено, что молекулярная масса пектина зависит от вида сырья, его сорта и степени зрелости. Существует зависимость между значением средней молекулярной массы пектина и его желирующей способностью: чем выше молекулярная масса, тем большей способностью к образованию прочного студня обладает данный пектин [4].
Пектин с молекулярной массой не менее 20000 в водных растворах образует в присутствии различных добавок термообратимый гель. Способность к студнеобразованию в присутствии сахара и кислоты определяется по количеству сахара, которое связывает единица пектина, образуя студень заданной прочности [5].
